7.2 Гидролитические и другие ферменты

К гидролитическим ферментам относят ферменты, ускоряющие рас­щепление жиров, углеводов, белков и других более сложных соединений на более простые (с присоединением воды). В молоке содержатся липа­зы, фосфатазы, протеазы, лактаза, амилаза, лизоцим и некоторые другие гидролитические ферменты.

Липазы. Ферменты катализируют гидролиз триглицеридов молочно­го жира. В молоке содержатся нативная и бактериальная липазы. Количество нативной липазы незначительно. Она связана, главным образом, с казе­ином (плазменная липаза), и лишь небольшая часть ее (около 1%) адсор­бирована оболочками жировых шариков (мембранная липаза). Иногда происходит перераспределение плазменной липазы с белков на жиро­вые шарики. При этом в результате гидролиза жира выделяются низко­молекулярные жирные кислоты (масляная, капроновая, каприловая) и молоко прогоркает.

Прогоркание молока в результате гидролиза жира под действием ли­паз (липолиз) может происходить в процессе хранения и после техноло­гической обработки молока - перекачивания, гомогенизации и т. д.

Нативная липаза инактивируется при температуре пастеризации 80°С. Бактериальные липазы более термостабильны. Они разрушаются при 80 - 90°С.

Фосфатазы. Фермент фосфатаза гидролизует эфиры фосфорной кис­лоты. В свежевыдоенном молоке обнаружены щелочная фосфатаза (с оп­тимумом рН 9,6) и незначительное количество кислой фосфатазы (с оп­тимумом рН около 5). Фосфатазы попадают в молоко из клеток молоч­ной железы. Щелочная фосфотаза концентрируется на оболочках жиро­вых шариков, кислая связана с белками. Щелочная фосфатаза молока чувствительна к повышенной температуре, кислая фосфатаза термоста­бильна. Нагревание молока в течение 30 мин при 63°С, кратковременная и моментальная пастеризация при 74—85°С полностью разрушают щелочную фосфатазу. Высокая чувствительность фосфатазы к нагреванию была использована при разработке метода контроля эффективности па­стеризации молока и сливок (фосфатазная проба).

Протеазы (протеолитические ферменты). Протеазы катализируют гид­ролиз пептидных связей белков и полипептидов. В молоке содержится небольшое количество нативной протеазы, переходящей из крови. Она вызывает гидролиз β-казеина. Фермент термостабилен, инактивируется при тем­пературе выше 75°С. Микрофлора молока выделяет более активные про­теазы, которые могут вызвать различные пороки молока и масла. Так, при размножении в молоке микрококков и гнилостных бактерий появ­ляется горький вкус, при пониженной кислотности (35 - 40°Т) наблюда­ется его свертывание.

Молочнокислые бактерии вырабатывают малоактивные протеазы, которые, однако, имеют важное значение при созревании сыров. Актив­ность протеолитических ферментов, выделяемых молочнокислыми па­лочками и стрептококками, различна. Палочки, по сравнению со стреп­тококками, выделяют более активные ферменты.

При производстве сыров для свертывания молока применяют протеолитический фермент животного происхождения -сычужный фермент (химозин). Известны заменители сычужного фермента — пепсин и про­теолитические ферменты микробного происхождения..

Лактаза. Лактаза катализирует реакцию гидролити­ческого расщепления лактозы на глюкозу и галактозу. Молочная железа фермент почти не вырабатывает, его выделяют мо­лочнокислые бактерии и некоторые дрожжи. Лактаза имеет оптимум дей­ствия при рН 5 и температуре 40°С. ). В молочной промышленности применяют при выработке сгущенного молока с сахаром в производстве низко-лактозных молочных продуктов.

Амилаза. Этот гидролитический фермент катализирует расщепление крахмала до декстринов и мальтозы. В нормальном молоке содержится небольшое количество амилазы, при заболевании коров маститом ее содержание повышается. Амилаза имеет оптимум действия при рН 7,4 и температуре 37°С. Фермент инактивируется при пастеризации молока - нагревание до 63°С в тече­ние 30 мин разрушает амилазу полностью.

Лизоцим (мурамидаза). Это очень важный фермент молока: он гидролизует связи в полисахаридах клеточных стенок бактерий и вызывает их гибель. Вместе с другими антибактериальными факторами (имму­ноглобулинами, лактоферрином, лактопероксидазой, лейкоцитами и др.) лизоцим обусловливает бактерицидные свойства свежевыдоенного молока. Коровье молоко содержит небольшое количество лизоцима, в женском молоке его в 3000 раз больше. Он относится к основным бел­кам (имеет изоэлектрическую точку при рН 9,5), в кислой среде термо­стабилен.