Физиология гемоглобин
.docx1.Гемоглобин, его свойства и функции.
Свою основную функцию – перенос газов кровью – эритроциты выполняют благодаря наличию в них гемоглобина, который представляет сложный белок – хромопротеид, состоящий из белковой части (глобина) и небелковой пигментной группы (гема), соединенных между собой гистидиновыми мостиком. В молекуле гемоглобина четыре гема. Гем построен из четырех пироловых колец и содержит двухвалентное железо. Он является активной, или так называемой простетической, группой гемоглобина и обладает способностью присоединять и отдавать молекулы кислорода. У всех видов животных гем имеет одинаковое строение, в то время как глобин отличается по аминокислотному составу.
Свойства:
1. Способность обратимо присоединять в легких и эффективно отдавать в тканях кислород.
2. Хорошая растворимость.
3. Буферные свойства – гемоглобиновая буферная система.
4. Высокая связывающая способность.
Различают две разновидности гемоглобина — тип А у взрослых животных и тип F у плода. Они различаются по структуре полипептидных цепей (2а, 2|3 и 2а, 2у соответственно). Фетальный гемоглобин обладает более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин взрослых, что создает оптимальные условия для перехода кислорода из крови матери в кровь плода. Окисление F -гемоглобина происходит за счет гемоглобина А матери, который находится в кровеносной системе плаценты, по другую сторону трансплацентарного барьера.
Недостаток гемоглобина является причиной анемии. Под этим термином понимают снижение способности крови переносить кислород. При анемии уменьшается либо число эритроцитов, либо содержание в них гемоглобина (а иногда — и то и другое). Гемоглобин представляет собой глобулярный белок, полипептидные цепи которого свернуты в компактную глобулу. Такая конформация способствует выполнению гемоглобином его основной функции — связывания и переноса кислорода.
Молекулярная масса гемоглобина — 64500, он содержит четыре полипептидные цепи (две a -цепи и две (3-цепи) и четыре простетические группы гема (вклейка, рис. VII, рис. 124). В геме атом железа находится в закисной форме [F e (II) ]. Полипептидная a -цепь содержит 141 аминокислотный остаток, р-цепь — 146 остатков. Всю белковую часть молекулы гемоглобина называют также глобином.
2. Количество гемоглобина (Нв) у животных разных видов.
КРС – 90-120 г/л
Лошадь – 80-130 г/л
Овца – 70-110 г/л
Свинья – 90-110 г/л
Кролик – 100-120 г/л
Птица – 80-130 г/л
Пушные звери – 120-170 г/л
Рыбы – 60-120 г/л
3.Соединения гемоглобина, встречающиеся в крови.
Гемоглобин, присоединивший кислород, превращается в оксигемоглобин (НЬОг) ярко-алого цвета, что и определяет цвет артериальной крови. Оксигемоглобин образуется в капиллярах легких, где напряжение кислорода высокое. В капиллярах тканей, где кислорода мало, он распадается на гемоглобин и кислород. Гемоглобин, отдавший кислород, называют восстановленным или редуцированным гемоглобином (НЬ). Он придает венозной крови вишневый цвет. И в оксигемоглобине, и в восстановленном гемоглобине атомы железа находятся в двухвалентном состоянии. Третье физиологическое соединение гемоглобина- карбогемоглобин — соединение гемоглобина с углекислым газом. Таким образом, гемоглобин участвует в переносе углекислого газа из тканей в легкие. Карбогемоглобин содержится в венозной крови.
При действии на гемоглобин сильных окислителей (бертолетовая соль, перманганат калия, нитробензол, анилин, фенацетин и т. д.) железо окисляется и переходит в трехвалентное. При этом гемоглобин превращается в метгемоглобин и приобретает коричневую окраску. Являясь продуктом истинного окисления гемоглобина, последний прочно удерживает кислород и поэтому не может служить в качестве переносчика. Образование значительного количества метгемоглобина резко ухудшает дыхательные функции крови. Это может случиться после введения в организм лекарств, обладающих окислительными свойствами. Метгемоглобин — патологическое соединение гемоглобина. Гемоглобин очень легко соединятся с угарным газом, при этом образуется карбоксигемоглобин (НЬСО).
Химическое сродство окиси углерода к гемоглобину примерно в 200 раз больше, чем кислорода. Поэтому достаточно примеси небольшого количества СО к воздуху, чтобы образовалось значительное число молекул этого соединения. Оно весьма прочное, и гемоглобин, блокированный СО, не может быть переносчиком кислорода. Поэтому угарный газ очень ядовит. При вдыхании воздуха, содержащего 0,1 % СО, через 30—60 мин развиваются тяжелые последствия кислородного голодания (рвота, потеря сознания). При содержании в воздухе 1 % СО через несколько минут наступает смерть.
Пострадавших людей и животных необходимо вывести на чистый воздух или дат ь вдохнуть кислород. Под влиянием высокого давления кислорода происходит медленное расщепление карбоксигемоглобина.
При действии соляной кислоты на гемоглобин образуется гемин. В этом соединении железо находится в окисленной трехвалентной форме. Для его получения каплю высушенной крови нагревают на предметном стекле с кристалликами поваренной соли и 1—2 каплями ледяной уксусной кислоты. Коричневые ромбические кристаллы гемина рассматривают в микроскоп. Кристаллы гемина разных видов животных отличаются по своей форме. Это обусловлено видовыми различиями в структуре глобина. Данную реакцию, получившую название геминовой пробы, можно использовать для обнаружения следов крови. При рассматривании в спектроскоп разведенного раствора оксигемоглобина видны две характерные темные полосы поглощения в желтозеленой части спектра, между фраунгоферовыми линиями Д и Е. Для восстановленного гемоглобина характерна одна широка я полоса поглощения в желто-зеленой части спектра. Спектр карбоксигемоглобина очень похож на спектр оксигемоглобина. Их можно различить добавлением восстанавливающего вещества. Карбоксигемоглобин и после этого имеет две полосы поглощения. Метгемоглобин имеет характерный спектр: одна узка я полоса поглощения находится слева, на границе красной и желтой частей спектра, друга я узка я полоса — на границе желтой и зеленой зон и широкая темная полоса — в зеленой части (табл. VIII). Количество гемоглобина определяют колориметрическим методом и выражают в грамм-процентах (г%), а затем с помощью коэффициента пересчета по Международной системе единиц (СИ), который равен 10, находят количество гемоглобина в граммах на литр (г/л). Оно зависит от вида животных. На содержание эритроцитов и гемоглобина влияют возраст, пол, порода, высота над уровнем моря, работа, кормление.
4. Кристаллы гемоглобина, их значение в идентификации крови.
Многие формы гемоглобина обладают способность к образованию кристаллов.
Немецкий физиолог Отто Функе в 1852 году опубликовал серию статей, в которых он описал выращивание кристаллов гемоглобина путем последовательного разбавления эритроцитов растворителем, таким как чистая вода, спирт или эфир, с последующим медленным испарением растворителя из полученного белкового раствора.
5. Миоглобин, его структура и роль в организме.
Это сложный белок мышечной ткани, связывающий переносимый кровью молекулярный кислород и передающий его окислительным системам волокон. Молекула миоглобина состоит из одной полипептидной цепи и гема. По пространственной структуре миоглобин напоминает а-цепь гемоглобина. Молекулярная масса — 17500. Миоглобин обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин, может связывать до 15 % общего количества кислорода в организме. Высвобождение кислорода из миоглобина происходит при сокращении работающих мышц, когда сжимаются капилляры и давление кислорода резко падает. В больших количествах (до 7 % массы) (эти показатели примерно в 10 раз выше, чем у наземных млекопитающих) миоглобин содержится в мышцах морских млекопитающих — дельфинов, тюленей, моржей, способных к длительному пребыванию под водой.
В скелетных и сердечных мышцах находится мышечный гемоглобин (миоглобин). Он имеет сходство и различие с гемоглобином крови. Сходство этих двух веществ выражается в наличии одной и той же простетической группы, одинакового количества железа и в способности давать обратимые соединения с О2 и СОг. Однако масса его глобина гораздо меньше, и он обладает значительно большим сродством к кислороду, чем гемоглобин крови, а поэтому исключительно приспособлен к функции депонирования (связывания) кислорода, что имеет большое значение для снабжения кислородом сокращающихся мышц. Когда мышцы сокращаются, их кровоснабжение временно ухудшается из-за сжатия капилляров. И в этом- момент миоглобин служит важным источником кислорода. Он «запасает» кислород во время расслабления и отдает его во время сокращения. Содержание миоглобина увеличивается под влиянием мышечных нагрузок.