FERMENTY

История энзимологии

—Реомюр и Л. Спалланцани (XVIII в.— изучение ферментов пищеварительных соков).

—К. С. Кирхгофф (Россия, 1814 г. — экстракты из солода, проросшего ячменя, способны осахаривать крахмал с превращением его в мальтозу).

—Л. Пастер (Франция, конец XIX в. — спиртовое брожение — результат обмена веществ в живых микроорганизмах).

—Д. Самнер и Д. Нортон (США, начало ХХ в. — впервые выделены ферменты в кристаллическом виде. Доказано, что ферменты – это белки).

—Л. Мехаэлис, М. Ментен (начало ХХ в. — теория ферментативной кинетики: при катализе образуется промежуточный фермент-субстратный комплекс).

Химическая природа ферментов (докажите, что это белки)

—молекулярная масса,

—денатурация,

—кристаллизация,

—электрофорез,

—диализ,

—высаливание,

—коллоидные свойства,

—специфичность действия,

—продукты гидролиза,

—искусственные ферменты (осуществлен синтез фермента рибонуклеазы).

Ферменты - простые и сложные белки

—используя схему, опишите химическую природу и структурную организацию составных частей энзимов и объясните их функции

НЕВИТАМИНЫЙ ВИТАМИНЫЙ

Классификация коферментов

Коферменты витаминной природы (после изучения коферментов впишите в таблицу витамин и дайте краткую характеристику биологической функции кофермента):

КОФЕРМЕНТЫ ВИТАМИННОЙ ПРИРОДЫ

1. Тиаминовые коферменты (основа–витамин В1, тиамин; кофермент ТДФтиаминдифосфат):

Химическая структура ТДФ:

Выделите отдельные фрагменты этой структуры и покажите пиримидиновые и тиазоловые кольца, пирофосфат, витамин и кофермент.

Функции ТДФ (в составе энзимов участвует в окислительном декарбоксилировании α-кетокислот, в трансальдолазных и транскетолазных реакциях пентозофосфатного пути).

2

2. Никотинамидные коферменты (основа–витамин В5, РР, ниацин, никотинамид и АМФ; кофермент НАД(Ф)-никотинамидадениндинуклеотид(фосфат)):

Химическая структура НАД(Ф):

+

Различия в функциях НАД иОННАДФ (реакции катаболизма и анаболизма).

3.Пантотеновые коферменты (основа–витамин В3-пантотеновая кислота и АДФ;

кофермент – КоА-SН-коэнзим-А):

—Химическая структура Коэнзима А:

H - S -

3

6.Фолиевые коферменты (витамин В9, фолиевая кислота):

Химическая структура:

Н

Н

Н

Н

Дайте название написанной структуры (ТГФК).

Покажите фрагменты, входящие в эту структуру: птеридин, n- аминобензойная кислота и глутамат.

перечислите функции этого кофермента (в составе энзимов участвует в переносе одноуглеродных фрагментов – формильной –СНО, метильной –

СН3, метиленовой –СН2-, метенильной –СН=, оксиметильной –СН2ОН, формиминовой –СН=NН).

7.Кобамидные коферменты (витамин В12, кобаламин):

Химическая структура:

5

Покажите основные составляющие фрагменты молекулы: пирролльные кольца, корриновое ядро, центральный атом кобальта, нуклеотидный лиганд.

Кобамидные коферменты: метилкобаламин (СН3—В12), дезоксиаденозилкобаламин (дезоксиаденозил—В12). В чем их химическое различие?

Функции кобамидных коферментов - в составе энзимов участвуют в:

-реакциях трансметилирования (совместно с ТГФК):

Факторы Касла (внешний – В12, внутренний – гастромукопротеид).

8.Биотиновые коферменты (витамин Н, биотин):

Химическая структура:

Покажите фрагменты, входящие в эту структуру: тиофен, мочевину, валериановую кислоту.

Функции биотиновых коферментов (в составе энзимов участвуют в реакциях карбоксилирования при биосинтезе глюкозы и ВЖК).

Объясните образование активной формы СО2 (карбоксибиотина).

9.Липоевые коферменты (витамин N):

Химическая структура:

Функции липоевых коферментов (в составе энзимов участвуют в окислительном декарбоксилировании α-кетокислот: пирувата до ацетил-КоА и α-кетоглутарата до сукцинил-КоА).

6

Ионы металлов с переменной валентностью (Fe2+, Cu2+) - входят в состав цитохромоксидаз и катализируют перенос электронов на кислород.

-Кофермент выступает в роли акцептора или донора химических группировок атомов, электронов.

-Апофермент обеспечивает специфичность действия энзима.

ОРГАНИЗАЦИЯ СТРУКТУРЫ ФЕРМЕНТА

Аллостерический

центр

Активный центр

Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры

апофермента (линейная последовательность аминокислот, преимущественно α-спираль, глобула, объединение субъединиц в олигомерную структуру)

Активный центр фермента (уникальная комбинация функциональных групп аминокислотных остатков полипептидной цепи, обеспечивающая прикрепление субстрата и акт катализа):

-акцепторный участок,

-каталитический участок.

функциональные группы активного центра фермента (уникальная комбинация 12-16 радикалов аминокислот из различных участков полипептидной цепи):

Глу — С

О—

Цис R—CН2— SН

Н

СН Гидрофобные группы Фен, Лей, Вал и др.

9