4. Липопротеины: укажите простетическую группу, приведите примеры.

Липопротеи́ны (липопротеиды) — класс сложных белков, простетическая группа которых представлена каким-либо липидом. Так, в составе липопротеинов могут быть свободные жирные кислоты, нейтральные жиры, фосфолипиды, холестериды.

Липопротеины представляют собой комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов; сокращенно — апо-ЛП) и липидов, связь между которыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатических взаимодействий.

Липопротеины подразделяют на свободные, или растворимые в воде (липопротеины плазмы крови, молока и др.), и нерастворимые, т. е. структурные (липопротеины мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений).

Среди свободных липопротеинов (они занимают ключевое положение в транспорте и метаболизме липидов) наиболее изучены липопротеины плазмы крови, которые классифицируют по их плотности. Чем выше содержание в них липидов, тем ниже плотность липопротеинов. Различают липопротеины высокой плотности (ЛВП), низкой плотности (ЛНП), очень низкой плотности (ЛОНП) и хиломикроны. Каждая группа липопротеинов очень неоднородна по размерам частиц (наиболее крупные — хиломикроны) и содержанию в ней аполипопротеинов.

Все группы липопротеинов плазмы содержат полярные и неполярные липиды в разных соотношениях.

Нековалентная связь в липопротеинах между белками и липидами имеет важное биологическое значение. Она обусловливает возможность свободного обмена липидов и модуляцию свойств липопротеинов в организме.

Липопротеины являются:

• структурными элементами клеточных мембран животных организмов;

• транспортными белками, транспортирующими холестерин и другие стероиды, фосфолипиды и др.

9. Вторичная структура белка: химические связи, строение.

Вторичная структура - это пространственное расположение полипептидной цепочки в виде α-спирали или β-складчатости безотносительно к типам боковых радикалов и их конформации. Она стабилизирована водородными связями, которые замыкаются между пептидными, амидными (-N-H) и карбонидными (-C=O)группами, т.е. входят в пептидную единицу, и дисульфидными мостиками между остатками цистеина

Полинг и Кори предложили модель вторичной структуры белка в виде левозакрученной α-спирали, в которой водородные связи замыкаются между каждой первой и четвертой аминокислотой, что позволяет сохранять нативную структуру белка, осуществление им простейших функций, защищать от разрушения. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм. В образовании водородных связей принимают участие все пептидные группы, что обеспечивает максимальную стабильность, снижает гидрофильность и увеличивает гидрофобность белковой молекулы. Альфа-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией, отвечающей минимуму свободной энергии .

+Полинг и Кори предложили и другую упорядоченную структуру - складчатый β- слой. В отличие от конденсированной α-спирали β- слои почти полностью вытянуты и могут располагаться как параллельно , так и антипараллельно

В стабилизации данных структур также принимают участие дисульфидные мостики и водородные связи.

Стабилизируется множественными водородными связями образующимися между пептидными группами (-СО..и N-).

Существует 2 конформации:

А-спираль и В-складчатой слой (В-потому, что это была вторая после альфа-спирали открытая

структура).

1.альфа-спираль имеет вид стержня и стабилизируется множеством внутри цепочечных

водородных связей между С=О группой одной а.к и N-Н группой ,другой а.к стоящей на 4 остатка

впереди.R а.к находятся на внешней стороне цепи.

Невозможно вращение

Б) Большим числом внутри цепочечных водородных связей

3.альфа-спираль образуется самопроизвольно, является устойчивой конформацией, ей

соответствует минимум свободной энергии.

4.Закручивание цепи идет по часовой стрелке (правый ход спирали).В цепи из Д-аминокислот

правая спираль стабильнее левой.(Левая спираль закручивается против часовой стрелки(левый

ход спирали).

5.Некоторые а.к препятствуют свёртыванию цепи в а-спираль, и возникает петля или изгиб

Причины:

А) Электрическое отталкивание или притяжение заряженных радикалов

Б) Близкое расположение громоздких радикалов

В)Присутствие в цепи пролина, у которого атом N входит в жесткое кольцо и не имеет Н для

образования водородных связей

В-складчатый слой

1.Содержит 2 и более до 6 цепей, лежащих в одной плоскости.

2.Цепи изгибают «сами себя» и в пространстве сближаются, В -слой возникает самопроизвольно.

3.Стабилизируются множественными межцепочечными водородными связями между NH и СО

группами пептидных цепей.

Чаще цепи антипараллельны т.е одна цепь начинается с N-конца, а другая с С-конца

(Положительное направление от N-конца к С-концу). И наоборот.

4.Радикалы лежат над или под плоскостью слоя.

Кроме того белковая молекула имеет участки, которые не относятся к этим конформациям, их

обозначают как беспорядочный клубок (участки,где нет вторичной структуры).