144. Кетоновые тела, структура, механизмы образования и окисления. Кетогенез при голодании и сахарном диабете. Резистентность и склонность к кетозу у детей.(см.143).

145. Образование кетоновых тел, химизм реакции, биологическое значение. Основные причины их избыточного образования(см.Выше)

При голодании глюкагон(адреналин при тяж.физ.работе) ч/з аденилатциклазную с-му в жировой ткани активирует распад жира. Жир.к-ты выделяются в кровь и транспортируются в комплексе с альбуминами. Концентрация ацетил-КоА повышена в рез-те активного b-окисления, и исп.для синтеза кетоновых тел. регуляция этого синтеза осущ.за счет ГМГ-КоА синтазы. Печень, эритроциты не окисляют кетоновые тела и исп. их только на «экспорт».

146. Роль печени в липидном обмене.

Играет ведущую роль. Непосредственно в гепатоцитах идет биосинтез холестерина, желчных к-т, образование фосфолипидов плазмы, кетоновых тел, ЛП.Печенью регулируются процессы синтеза и транспорта жир.к-т организма.

147. Протеиногенные аминокислоты, классификация, структура, физико-химические свойства. Первичная структура белков. Незаменимые аминокислоты. Представление об азотистом ба­лансе и его состоянии в зависимости от возраста и вида пато­логии. Квашиоркор.

20ам-к. классификация – алифатические – Гли, Ала, Вал,Лей,Изолейцин. Серосодержащие – Цис, Мет. Ароматические – Фен, Тир,Триптофан,Имино к-ты:пролин,Нейтральные – треонин.

Первичная структура – линей.последов. ам-к.остатков в полипептидной цепи.

Незаменимые: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н

Квашиоркор — вид тяжёлой дистрофии на фоне недостатка белков в пищевом рационе. Болезнь обычно возникает у детей 1-4 лет, развивающихся стран,вызвана Бел.недостаточность Причинами мб также врожденные нарушения обмена ам-к, нарушения всасывания белка в кишечнике. Все это приводит к нарушению развития ребенка, дистрофическим изменениям органов и тканей.

Азотистый баланс-это соотнош между суточным приходом и суточным расходом белка (азота) -о приходе и расходе белка судят по приходу и расходу азота, для этого кол-во азота умножают на 6,25 (напр с мочой выделилось 12 г азота, суточный расход равен = 12*6,25=75 г)

Возможны 3 варианта баланса - азотистое равновесие, отриц.(расход > приход – опухолевый рост) и положительный азот баланс(приход>расхода – рост, беременность, наращивание мыш массы.

148. Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях. Динамическое состояние белков в организме. Представление о реакциях переаминирования, дезаминирования и декарбоксилирования. Гликогенные и кетогенные аминокислоты.

Аминокислоты – это бифункциональные соединения, содержащие аминную и карбоксильную группу. Реакции по этим группам являются общими для различных аминокислот. К ним относят:по аминной группе – реакции дезаминирования и трансаминирования;по карбоксильной группе – реакции декарбоксилирования.

Гликогенные-ала, аспарагин, аспартат, гли,, глу, глутамин, пролин, сер, цис, арг, гис, вал, мет, тре. Кетогенные: лейцин и лизин.

149. Декарбоксилирование аминокислот и биологическая роль этого процесса. Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2, необратимая р-ция. Несмотря на ограниченный круг аминокислот, подвергающихся декарбоксилированию в животных тканях, образующиеся продукты реакции – биогенные амины (гистамин, g-аминомасляная кислота, серотонин и др.) оказывают сильное фармакологическое действие на физиологические функции организма. Например, гистамин оказывает сосудорасширяющее действие, g-аминомасляная кислота оказывает тормозящее действие на ЦНС.

150. Декарбоксилирование аминокислот. (см.выше). Образование биогенных аминов: гистамина, серотонина, ГАМК. Роль биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций.

Представление о тиреоидных и стероидных гормонах и их рецепторах. Накопление биогенных аминов может отрицательно сказываться на физиологическом статусе организма. Инактивация биогенных аминов происходит путем их дезаминирования и окисления под действием ФАД-зависимой моноаминооксидазы (МАО) в митохондриях и диаминооксидазы (ДАО) в цитозоле.

Изменение концентрации биогенных аминов является причиной ряда патологических состояний. Например, при болезни Паркинсона наблюдается уменьшение количества дофамина.

Гистамин обр. при декарбоксилировании гистидина,Ф-ции: обладает сосудорасширяющим действием в отличие от других биогенных аминов, повышение проницаемости сосудов, понижает АД, стимулирует секруцию желудочного сока и слюны, усиливает секрецию соляной кислоты в желудке.

ГАМК образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты, оказывает тормозящее действие на ЦНС (нейрогуморальный ингибитор .

Серотонин образуется из триптофана в нейронах гипоталамуса, функционирует как нейромедиатор в ЦНС, оказывает мощное сосудосуживающее действие, регулирует АД, температуру тела, дыхание, почечную фильтрацию.

Дофамин образуется из тирозина в почках, надпочечниках, синаптических ганглиях и нервах, является нейромедиатором ингибирующего типа. В других клетках является предшественником других катехоламинов (адреналина и норадреналина).

Тиреоидные гормоны — йодированные производные аминокислоты тирозина, обладающие общими физиологическими свойствами и производимые в щитовидной железе. стимулируют рост и развитие организма, рост и дифференцировку тканей Наиболее важными представителями стероидных гормонов позвоночных являются прогестерон, кортизол, альдостерон, тестостерон и эстрадиол. Сегодня к этой группе относят также кальцитриол. регулируют процессы жизнедеятельности, синтезируются из холестерина в коре надпочечников, клетках Лейдига семенников, в фолликулах и желтом теле яичников. В связи с высокой липофильностью стероидных гормонов относительно легко диффундируют через плазматические мембраны в кровь, а затем проникают в клетки-мишени.

Рецепторы стероидных и тиреоидных гормонов содержат 3 функциональные области. На С-концевом участке полипептидной цепи рецептора находится домен узнавания и связывания гормона. Центральная часть рецептора включает домен связывания ДНК. На N-концевом участке полипептидной цепи располагается домен, называемый вариабельной областью рецептора, отвечающий за связывание с другими белками, вместе с которыми участвует в регуляции транскрипции.