Лекция № 18 Тема: Белки II. Общие пути обмена аминокислот. Биосинтез мочевины.

Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.

2 Курс.

Аминокислоты (АК) – органические соединения, содержащие –СООН и -NH2 в α-положении. Почти все АК имеют хиральный атом и обладают оптической изомерией. У человека присутствуют L-аминокислоты.

Всего известно около 300 видов АК, у человека в организме - 70, а в составе белков - 20.

Физико-химические свойства аминокислот

АК белые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Имеют высокую температуру плавления, в твердом состоянии находятся в виде внутренней соли. Многие сладкие на вкус (гли).

АК амфотерные вещества – проявляют свойства кислот и оснований.

К наиболее важным общим реакциям АК относятся реакции:

1. декарбоксилирования,

2. переаминирования,

3. дезаминирования,

4. образование пептидных связей

5. образование оснований Шиффа (при гликозилировании белков).

Специфические реакции АК связаны с наличием функциональных групп в радикале (окислительно-восстановительные реакции цис).

Существует несколько классификаций аминокислот.

Классификация АК по природе радикала: 1). алифатические (гли, ала, вал, лей, иле и.т.д.); 2). ароматические (фен, тир, три, гис); 3). гетероциклические (про, оксипро).

Классификация АК по количеству карбоксильных и аминогрупп: 1). нейтральные; 2). кислые (глу, асп); 3) основные (арг, лиз).

Классификация АК по функциональным группам в радикале: 1). содержащие –ОН (сер, тре); 2). содержащие –SH (цис, мет); 3). содержащие –СОNH₂ (глн, асн);

Классификация АК по способности к синтезу:

1. АК, которые синтезируются в организме, называют заменимыми (глицин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, серии, пролин, аланин).

2. АК, которые не синтезируются в организме, но для него необходимы, называются незаменимыми (фенилаланин, метионин, треонин, триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин).

3. Аргинин и гистидин - частично заменимые АК, у взрослых они образуются в достаточных количе­ствах, а у детей - нет. Поэтому, необходимо дополнительное поступление этих АК с пищей.

4. Тирозин и цистеин — условно заме­нимые, так как для их синтеза необходимы незаменимые АК (фенилаланин и метионин).

Функции аминокислот

• Используются для синтеза белков, углеводов, липидов, нуклеиновых кислот, биогенных аминов (гормонов, нейромедиаторов), других аминокислот

• Служат источником азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых соединений (нуклеотиды, гем, креатин, холин и др);

• Выполняют регуляторную функцию (гли, глу - нейромедиаторы);

• служат источником энергии для синтеза АТФ.

Пути образования пула аминокислот в крови и его использование в организме

Большая часть аминокислот организма человека, примерно 15кг, входит в состав белков. Фонд свободных АК организма составляет примерно 35г.

Источниками АК в организме являются белки пищи, белки тканей и синтез АК из углеводов. В сутки у человека распадается на АК около 400г белков, примерно такое же количество синтезируется. Специальной формы депонирова­ния АК, подобно глюкозе (в виде гли­когена) или жирных кислот (в виде ТГ), не существует (исключение - казеин молока). Поэтому резервом АК служат все белки тканей, но преимуще­ственно белки мышц (т.к. их много).