Обмен дикарбоновых аминокислот.

Глутаминовая кислота – моноаминодикарбоновая, заменимая, глюкогенная.

1. Необходима для трансдезаминирования аминокислот:

2. Связывает NH3 в нервных клетках, прямо на месте, по мере образования:

+NH3 + АТФ

Глн входин в полипептидную цепь белка, это продукт обезвреживания NH3.

Это процесс сохранения кислотно-щелочного равновесия.

Основной щелочной эквивалент Na+, его нельзя терять с мочой.Na+ реабсорбируется, процесс регулируется гормонально. ВместоNa+ выводится .

3. Глутамин является возбудительным медиатором, в процессе метаболизма превращается в тормозной медиатор.

-аланин – заменимая, глюкогенная АМК, много в машечной ткани.

Здесь существует 2 цикла глю – лак и глю – ала.

Пируват аминируется или трансаминируется и образуется ала. Благодаря этому:

1. меньше образуется лактата

2. связывается определенное количество NH3 (его много в работающей мышце за счет дезаминирования).

В виде аланина NH3 идет в печень, где обезвреживается путем синтеза мочевины.

Аргинин – диаминомонокарбоновая кислота, заменимая, гликогенная.

1. Отдача гуанидиновой группы в видеNH2-CО-NH2 (мочевины)

2. Отдача на гли гуанидиновой группы и образование креатина. При этом образуется орнитин NH2-(CH2)3-CH(NH2)-COOH. Его мало в пищевых продуктах, он не входит в белки, но он необходим для синтеза мочевины.

Основа для синтеза орнитина – аргинин.

Аспарагиновая кислота – моноаминодикарбоновая кислота, заменимая, гликогенная.

1. Участвует в обезвреживанииNH3 с образованием аспарагина (связыв.NH3 в 10 раз меньше, чем глу). Асн входит в полипептидную цепь (в геноме есть триплет).

2. При дезаминировании превращается в ЩУК.

Два источника ЩУК

а) асп (энергонезависимый путь)

б) Карбоксилирование пирувата (энергозависимый путь).

Без ЩУК не идет ЦТК, невозможен для многих веществ путь превращения в глю, т.е. глюконеогенез.

3. Асп – основа для синтеза пиримидиновых оснований. 4 положения из асп кислоты (по Лениджиру только 3) 2 остальных положения из карбомаилфосфата. Обезвреживание NH3 связано с синтезом пиримидиновых оснований.

4. Асп источник и -аланина (встречается в КоА, кранозин, ансериндипептиды – находится в мышечной ткани.)

В других тканях таких дипептидов мало, нужны для функционирования мышечной ткани и повышения физической работоспособности.

Обмен триптофана.

Триптофан – незаменимая кислота.

В физиологических условиях 95% триптофана окисляются по кинурениновому пути и не более 1% по серотониновому.

Основной обмен триптофана приводит к синтезу НАД, уменьшая потребность организма в витамине РР.

Обмен фенилаланина и тирозина.

Фен – незаменимая аминокислота. Тирозин может синтезироваться из фенилаланина. Глюко-кетогенные аминокислоты.

Синтез катехоламинов (адреналина, норадреналина)

Синтез тироксина.

Обмен разветвленных аминокислот.

Вал, лей, илей.

Незаменимые аминокислоты.

Вал глю (пропионил-КоА сукцинил-КоА глю)

Лейкетокислота

Илей глю + кето (ацетил-КоА + пропионил-КоА)

фумарат

глю

Лейцин

-ОМГ-КоА

Ацетоацетат Ацетил-КоА

Структура и свойства нуклеопротеидов.

Функция нуклеопротеидов заключается в хранении и передаче наследственной информации.

Состоят из белков и нуклеиновых кислот. Простетической группой нуклеопротеидов является нуклеиновая кислота.

При легком гидролизе белок дает пептиды, а нуклеиновые кислоты дают нуклеотиды или нуклеозиды.

При жестком гидролизе образуются аминокислоты, азотистые основания (аденин, гуанин, урацил, цитозин, тимин), рибоза, дезоксирибоза.

Виды нуклеиновых кислот

Признаки	ДНК	РНК
I. Химическое строение
а) производные пурина	А, Г	А, Г
б) производные пиридина	Ц, Т	Ц, У
в) углеводы	Дезоксирибоза-5-фосфат	Рибоза-5-фосфат
г) Фн	Н3РО4	Н3РО4
д) минорные основания	+	+ + +
II. Локализация	Ядро, митохондрии	Ядро, цитоплазма
III. Содержание	Неизменно	Изменяется
IV. Метаболизм	Инертен	Активный
V. Функция	Хранитель информации	Передача информации

Виды РНК: информационная (матричная)

Рибосомальная

Транспортная

Функции: И-РНК – передача информации

Р-РНК – основа рибосом. Способствует передвижению и-РНК по рибосоме.

Т-РНК – перенос аминокислот.

Структура нуклеопротеидов.

1. Первичная структура – это последовательность нуклеотидов, соединенных сложноэфирной связью. При изучении структуры Чаргафом установлены закономерности:

а. Количество А=Т, Ц=Г

б. Количество пуриновых оснований = количеству пиримидиновых А+Г=Ц+Т

в.

2. Вторичная структура – трехмерная, пространственная структура, состоящая из антипараллельных противозакрученных спиралей. Шаг спирали содержит 10 нуклеотидов. Внутри цепочки находятся азотистые основания, соединенные по принципу комплиментарности.

Образуют вторичную структуру водородные связи, вандер-вальсовы связи, гидрофобные. ДНК имеет двуцепочную вторичную структуру, РНК – одноцепочную.

Изучена в Работах Уотсона и Крика.

3. Третичная структура – определенная укладка спирализованной структуры. М-ДНК имеет форму восьмерки. РНК – изучена мало.

4. Четверичная структура – фонкционально активная, соединена с белком.

В состав нуклеопротеидов входят белки гистонового ряда, которые соединяются с НК слабой электростатической связью.

Функции гистонов:

1. Участвуют в пространственном построении НК;

2. Регулируют активность генома – репрессия гена, с которым соединен гистон и ген будет молчать.

Гистоновые белки содержат лиз, арг, мало цис.

Негистоновые белки образуют с ДНК легко разрушаемые связи и это обеспечивает регуляцию активности генома.

В процессе жизни ДНК может подвергаться под действием химических соединений (кофеин) или радиоактивного излучения изменениям, т.е. мутациям.

Виды мутаций:

1. Транзиция – замена пуринового основания на другое пуриновое.

2. Трансверсия – замена пуринового основания на пиримидиновое.

3. Делеция – вставка пары нуклеотидов.

4. Вставка пары нуклеотидов.

Тяжелые последствия наблюдаются при вставке или выпадении нуклеотидов.

В случае делеции одного мономера изменяется считывание всех последующих кодонов – это мутация со «сдвигом рамки». В результате синтезируется белок с «бессмысленной» последовательностью аминокислот. При делеции двух мономеров также происходит сдвиг рамки.

При утрате трех мономеров (или число, кратное трем) сдвига рамки нет и синтезируется белок, укороченный на 1 аминокислоту.

Обмен нуклеотидов.

Источники нуклеотидов

1. Поступление с пищей

	НК
НП в желудке
	Белок (как и все белки)

НК в 12-перстной кишке под действием ДНК-азы и РНК-азы разщепляются за счет разрыва сложноэфирных связей, в результате образуются нуклеотиды, нуклеозиды, очень редко компоненты нуклеотидов. Внутриклеточно идет такой же распад НК.

2. Основное количество нуклеотидов идет denovo.

Соединения, участвующие в синтезе пурина

Глн + 2 АТФ + СО2 карбамоилфосфат + асп

Рибоза и дезоксирибоза – синтезируются в пентозофосфатном цикле и поступают с пищей.

Катаболизм нуклеотидов.

РНК быстрее ДНК. Конечные продукты распада азотистых оснований – мочевина, мочевая кислота.

Ц, У, Т – конечный продукт мочевина.