PEREVARIVANIE_BELKOV_GNIENIE_BELKOV_V_TOLSTOM_KIShEChNIKE_PITATEL_NAYa_TsENNOST_BELKOV__AZOTISTYI_774_BALANS

_{ТЕМА : АЗОТИСТЫЙ ОБМЕН}

Лекция 1

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ. ПИТАТЕЛЬНАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ. АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС

Основным источником аминокислот для организма являются пищевые белки. Аминокислоты классифицируются на: заменимые, незаменимые, частично заменимые, условно заменимые.

Заменимые аминокислоты — синтез возможен из других веществ. Аланин (Ала), аспартат (Асп), аспарагин (Асн), глутамин (Глу), глутамат (Глн), пролин (Про), глицин (Глн), серин (Сер) - синтезируются в необходимых количествах.

Незаменимые аминокислоты — синтез невозможен в организме человека. Валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле), метионин (Мет), фенилаланин (Фен), триптофан (Три), лизин (Лиз), треонин (Тре).

Частично заменимые аминокислоты - синтез возможен, но в небольших количествах. Гистидин, аргинин — синтезируются очень медленно, в количествах, не покрывающих потребности организма (детский возраст).

Условно-заменимые аминокислоты – цистеин, тирозин – синтезируются из незаменимых аминокислот — метионина и фенилаланина.

Питательная ценность белков определяется наличием незаменимых аминокислот. Большая часть свободных аминокислот используется для синтеза:

1. собственных белков организма;

2. для синтеза биогенных аминов (медиаторов или нейрамедиаторов - глицин, глутамат)

3. для синтеза гормонов;

4. для синтеза карнитина и других азотосодержаъцих соединений.

Катаболизм аминокислот

Аминокислоты подвергаются реакции дезаминирования. В результате дезаминирования образуется безазотистые остатки, которые используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел, или окисляются до СО2 и Н₂0, а азот выводится из организма почками в виде мочевины или азотистых солей. Свободный азот является показателем состояния белкового и аминокислотного обмена.

Азотистый баланс – это разница между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством азота выделяемого почками в виде мочевины и азотистых солей.

Может быть:

- положительным у детей и беременных женщин, при увеличении мышечной массы у спортсменов, у выздоравливающих после тяжелойболезни, что свидетельствует о преобладании синтеза белков над их распадом.

- отрицательным — при тяжелых заболеваниях, голодании, старении, что свидетельствует об усилении процессов распада белков.

- равным нулю (азотистое равновесие) - у здоровых взрослых людей и нормальном питании.

Переваривание белков в ЖКТ. Схема процесса.

Характеристика пищеварительных ферментов

При переваривании происходит гидролиз пищевых белков до свободных аминокислот. Процесс переваривания начинается в желудке и продолжается в тонком кишечнике под действием ферментов, относящихся к классу пептидаз (пептидегидролаз).

Пептидазы вырабатываются в клетках слизистой желудка в виде проферментов (зимогенов), которые доставляются в полость желудка и тонкого кишечника, где активируются.

Активация зимогенов происходит путем частичного протеолиза - на N-конце ППЦ, где присутствует сигнальный домен профермента.

Преждевременная же активация пропепсина (зимогена) в секреторных клетках слизистой желудка при язвенной болезни.

В желудке при действии пепсина белки пищи денатурируются и гидролизуются до олигопептидов. Панкреатическая (поджелудочная) железа продуцирует хемотрипсин, эластазу, карбоксипептидазу, которые продолжают свою работу в кишечнике, гидролизуя олигопептиды до ди, три, пептидов и свободных аминокислот. Это происходит в пристеночном слое или в клетках кишечного эпителия, где затем они всасываются.

Б

пепсин

елки

Олигопептиды

Пептиды

Трипсин

HCO3

Пептидазы

Кишечник (тонкая кишка), аминопептидазы, дипептидазы, трипептидазы

Поджелудочная железа, хемотрипсин, эластаза, карбоксипептидаза

Ди-, трипептиды

Эпителий кишечника

Аминокислоты

Всасывание

Схема процесса переваривания белков в ЖКТ.

Классификация пептидаз

Все пептидазы, гидролизующие белки, в зависимости от места расположения в пептиде гидролизуемой связи, делятся на эндопептидазы и экзопептидазы.

Эндопептидазы – расщепляют пептидные связи, удаленные от концов пептидные связи (пепсин.трипсин. хемотрипсин. эластаза).

Экзопептидазы – гидролизуют пептидные связи, образованные С-С- концевыми аминокислотами (аминопептидаза, карбоксипептидаза А и В) расщепляют ди- и трипептиды.

Переваривание белков в желудке и кишечнике. Переваривание белков в желудке

Слизистая оболочка желудка для переваривания белков вырабатывает:

1. пепсиноген, синтезируемый в главных клетках.

2. соляную кислоту, секретируемую обкладочными клетками.

Пепсиноген — профермент (зимоген), при поступлении пищи секретируется в полость желудка, где происходит его активация в пепсин, (пепсиноген → пепсин). Это происходит в два этапа: 1) медленно под действием HCI образуются малые количества пепсина; 2) быстро аутокаталитически под действием активного пепсина.

Функции HCl

1. Участвует в активации пепсиногена и разбухании белков.

2. Создает оптимум рН для пепсина. рН: 1,5-2.0 — (нормальное значение рН желудочного сока)

3. Оказывает бактерицидное действие.

4. Денатурирует белки.

5. Стимулирует выработку фактора Касла слизистой оболочки желудка. Фактор, обеспечивающий утилизацию железа и всасывание витамина В₁₂ в тонком кишечнике. Без этого фактора развивается анемия.

Общая кислотность желудочного сока измеряется с помощью титра. Выражается в титрационных единицах (ТЕ) и измеряется количеством 0,1M NaOH в мл, затраченных на титрование 100 мл желудочного сока в присутствии индикаторов фенолфталеина.

В норме кислотность желудочного сока составляет, ТЕ: общая 40-60, связанная 10-15, свободная 20-40Е.

Молочная кислота в норме в желудочном соке отсутствует. Наличие ее наблюдается при злокачественных опухолях желудка. Молочная кислота может появиться в желудочном соке как продукт жизнедеятельности грибков или опухолевых клеток.

Переваривание белков в кишечнике.

Переваривание белков в кишечнике происходит под действием ферментов: поджелудочной железы (трипсин, химотрипсин, эластаз, карбоксипептидазы А и В); эпителия тонкой кишки (аминопептидаза, дипептидазы, трипептидазы).

Трипсин в кишечнике, так же как и пепсин в желудке, образуется в виде зимогена — трипсиногена, а активируется при участии ферментов энтеропептидазы, выделяемой клетками кишечника. Энтеропептидаза отщепляет от N-конца трипсиногена гексапептид, что приводит к изменению конформации молекулы и формированию активного центра трипсина. Активация панкреатических пептидаз (прокарбоксипептидаз, химотрипсиногена, проэластазы) происходит каскадно под действием активного трипсина. В результате образуются свободные аминокислоты, поступающие в клетки кишечника путем вторично-активного транспорта за счёт градиента концентрации (симпорт).

5