Пищевая Биохимия / Рогожин В.В., Рогожина Т.В. Биохимия сельскохозяйственной продукции

Словарь терминов

сечения в правом верхнем, левом верхнем или левом нижнем квадранте; постоянные α и β, характеризуют степень влияния ингибитора на каталитический процесс.

СПЕЙСЕР (от англ. spacer — промежуток) — участок ДНК, отделяющий один ген от другого; С. не кодирует белки.

СПЛАЙСИНГ — конечный процесс формирования функционально активной иРНК из пре-РНК, путем вырезания из первичного транскрипта интронных (вставочных) участков, с последующим соединением между собой экзонов.

СПЛАЙСОСОМА — специализированная внутриядерная многокомпонентная структура, включающая десятки белков и набор малых ядерных РНК, предназначенных для осуществления сплайсинга.

СТЕРИДЫ — эфиры стеринов и высших жирных кислот. СТЕРИНЫ — стероиды, имеющие от 8 до 10 углеродных атомов в бо-

ковой цепи у С-17 и свободную гидроксильную группу в положении 3; основным представителем С. является холестерин.

СТЕРОИДЫ — это группа функционально активных соединений, основным компонентом которых является пергидрофенантренциклопентан; к С. относятся соединения, синтезируемые растениями: сердечные гликозиды, алкалоиды, регуляторы роста растений.

СТРУКТУРНЫЕ ГЕНЫ — гены, несущие информацию о структуре специфических белков.

СУБСТРАТ — вещество, которое претерпевает химические изменения в процессе химической реакции, катализируемой ферментом; например, глюкоза является субстратом фермента гексокиназы, пируват — пируватдекарбоксилазы, молочная кислота — лактатдегидрогеназы и т. д.

СФИНГОЛИПИДЫ — сложные эфиры, составными частями которых являются ненасыщенный аминоспирт сфингозин или дигидросфингозин, жирные кислоты, фосфат и полярная группировка в составе холина, или этаноламина, или серина и др.

Т

ТАНДЕМНЫЕ ПОВТОРЫ В ДНК (от англ. tandem — расположенные гуськом) — многократно повторяющиеся гены, кодирующие транспортные тРНК, и гены, кодирующие белки-гистоны и отдельные цепи иммуноглобулинов.

ТЕЛОМЕРАЗА (РНК-зависимая ДНК-полимераза или обратная транскриптаза) — фермент, синтезирующий тандемно повторяющиеся сегменты ДНК, из которых состоит G-цепь теломерной ДНК.

533

Словарь терминов

ТЕЛОМЕРЫ (от греч. телос — конец и мерос — часть) — это специализированные концевые районы линейной хромосомной ДНК, состоящей из многократно повторяющихся коротких нуклеотидных последовательностей; Т. построены из дезоксинуклеопротеидов (комплексов ДНК с белком).

ТИАМИНПИРОФОСФАТ (кокарбоксилаза, ТПФ) — фосфорилированное производное витамина В1 (тиамина); участвует в реакциях декарбоксилирования α-кетокислот, а также в расщеплении и синтезе оксикетонов; тиаминзависимыми ферментами являются пируватдекарбоксилаза, фосфокетолаза, транскетолаза и др.

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ — тип ферментативных реакций, катализируемых трансаминазами (КФ 2.6.1), которые осуществляют перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту.

R—СН(NН2)СООН + R′СОСООН →

→ RСОСООН + R′–CН(NН2)СООН

Коферментом трансаминаз служит фосфопиридоксаль, альдегидная группа которого используется для переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. (Впервые процесс Т. был открыт российским ученым А. Е. Браунштейном.)

ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ — растения, у которых в геном встраивают чужеродные фрагменты ДНК, проявляющие свойства, нехарактерные для данного организма в природе.

ТРАНСКРИПЦИЯ (от англ. transcription — переписывание) — процесс синтеза преРНК путем переписывания информации с ДНК.

ТРАНСЛЯЦИЯ (от англ. translation — перевод) — процесс перевода информации, заложенной в последовательности нуклеотидов мРНК, в последовательность аминокислотных остатков полипептидной цепи.

ТРАНСПОРТНАЯ РНК (тРНК) — небольшие последовательности (75…90) нуклеотидов, содержащие антикодон из трех нуклеотидов, комплиментарный кодону для аминокислоты в информационной РНК, расположенный в тРНК в месте локализации антикодоновой петли недалеко от вариабельной петли; функция тРНК состоит в том, чтобы транспортировать аминокислоты к рибосоме и вставлять их в определенные участки полипептидной цепи при ее биосинтезе (процесс трансляции), переводя последовательность нуклеотидов в кодоне мРНК в последовательность аминокислотных остатков первичной структуры белка.

ТРАНСФЕРАЗЫ — это класс ферментов, катализирующих реакции переноса различных групп (метильные, гидроксиметильные, формильные, карбоксильные, карбамоильные, альдегидные, ацильные, алкильные, аминные и др.) от одного субстрата (донор) к другому (акцептор).

534

Словарь терминов

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА — определенное расположение полипептидной цепи в пространстве, стабилизированное в основном за счет слабых связей (гидрофобных, гидрофильных и ионных), а также несколькими ковалентными дисульфидными (–S–S–) связями.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА ДНК — определенное пространственное расположение двух полинуклеотидных цепей ДНК, комплементарно связанных между собой за счет водородных связей, приобретающих устойчивую структуру, стабилизированную нековалентными связями с белками (гистонами).

ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИНЫ (нейтральные липиды) — сложные эфиры трехатомного спирта глицерина и высших жирных кислот.

У

УГЛЕВОДЫ — вещества органической природы, основными компонентами которых являются альдегиды и кетоны многоатомных спиртов, а также полимеры этих соединений; У. условно делят на три группы: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

УРАВНЕНИЕ ИДИ — это один из способов алгебраического преобразования уравнения Михаэлиса — Ментен

v0 = Vmах — Km(v0 /Sо);

при построении графика экспериментальных данных в координатах Иди (vo, vo /So), полученная прямая линия пересекает ось ординат в точке Vm, с тангенсом угла наклона — Km.

УРАВНЕНИЕ ЛАЙНУИВЕРА — БЕРКА — это способ алгебраического преобразования уравнения Михаэлиса — Ментен, с последующей линеаризацией экспериментальных данных в двойных обратных величинах

1/v0 = (1/Vmах) + (Km /Vmах)(1/Sо);

график зависимости в координатах Лайнуивера — Берка (1/v0, 1/So) имеет вид прямой линии, пересекающей ось абсцисс и ординат в точках –1/Km и 1/Vm соответственно.

УРАВНЕНИЕ МИХАЭЛИСА — МЕНТЕН — основное уравнение ферментативной кинетики; впервые выведено в 1913 г.; описывает поведение субстрата в случае простой односубстратной двухстадийной ферментативной реакции, анализируя начальную скорость ферментативного процесса, при условии, что S ≈ Ks ≈ Km, по следующей общепринятой схеме:

535

Словарь терминов

Е + S ←→ [ES] → E + P;

vо = kcat EоSо /(Km + Sо);

У.м.м. устанавливает зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента и проявляет величины каталитических констант (kcat, Km) в случае преобразовании его в координатах Лайнуивера — Берка.

Ф

ФАТОМЕРА (fatum — судьба) — это одна из структур эукариотического генома, способная контролировать клеточные детерминации и, следовательно, дальнейшую судьбу любой данной группы клеток, формирующих ту или иную морфологическую структуру; т. е. это участок генома, ответственный за проявление определенного анатомического признака.

ФЕНОТИП — сумма всех развивающихся признаков и свойств организма в конкретных условиях его онтогенеза; Ф. формируется на основе генотипа под влиянием факторов внутренней и внешней среды.

ФЕРМЕНТЫ (энзимы; от англ. enzyme) — белки, обладающие каталитической активностью, способные ускорять протекание химических реакций в живых организмах.

ФИТОГОРМОНЫ — низкомолекулярные биологически активные вещества (ауксины, цитокинины, гиббереллины, абсцизины и др.), регулирующие процессы запуска и протекание различных биохимических процессов в растительной клетке; Ф. контролируют процессы роста растений, созревание, старение, транспорта и т. д.

ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД (ФАД) — сложное биологическое соединение, предшественником которого является витамин В2 (рибофлавин); ФАД выполняет роль донора и акцептора электронов и протонов в окислительно-восстановительных реакциях, катализируемых специфичными дегидрогеназами; восстановленной формой ФАД является ФАДН, которая в основном генерируется в цикле трикарбоновых кислот (цикле Кребса) и в процессе липогенеза; при окислении в митохондриях одной молекулы ФАДН синтезируется две молекулы АТФ.

ФОЛДИНГ — процесс сворачивания полипептидной цепи в пространственную высокоспецифическую структуру, которая формируется полностью после завершения биосинтеза полипептида на рибосоме; в результате Ф. в водных растворах у водорастворимого полипептида уменьшается свободная энергия, гидрофобные остатки аминокислот упаковываются преимущественно внутрь молекулы, а гидрофильные остатки располагаются на поверхности белковой глобулы; Ф. в клетках эукариот

536

Словарь терминов

обеспечивается специфическими белками, называемыми шаперонами, которые необходимы для эффективного формирования третичной структуры полипептидных цепей других белков, но не входят в состав конечной белковой структуры; новосинтезированные белки после выхода с рибосом для правильного функционирования должны укладываться в стабильные трехмерные структуры и оставаться такими на протяжении всей функциональной жизни клетки.

ФОСФОЛИПИДЫ — сложные эфиры трехатомного спирта глицерина с высшими жирными кислотами и фосфорной кислотой; последняя соединяется сложноэфирной связью с полярной группировкой, в составе которой может быть холин, этаноламин, серин, инозит и др.

ФОТОСИНТЕЗ — окислительно-восстановительный процесс, в котором вода служит восстановителем, при этом сама окисляется (фотодиссоциация воды), а СО2 выступает в качестве окислителя, восстанавливаясь при этом до углевода.

ФРАГМЕНТЫ ОКАЗАКИ — небольшие участки нуклеотидов, образующиеся на обеих цепях матричной ДНК в процессе ее синтеза; размер их — 1000…2000 нуклеотидов, которые с течением времени укрупняются, образуя непрерывные дочерние цепи ДНК; наличие Ф.О. указывает на то, что синтез ДНК происходит прерывисто, отдельными фрагментами.

Х

ХЕЛИКАЗЫ — ферменты, расплетающие двойную спираль ДНК и удерживающие ее одиночные цепи от воссоединения.

ХЕМОСИНТЕЗ — процесс ассимиляции (усвоения) СО2 за счет энергии, выделяемой при окислении неорганических соединений.

ХЕМОТРОФЫ — организмы, получающие энергию в результате окис- лительно-восстановительных реакций.

ХИРАЛЬНЫЙ АТОМ УГЛЕРОДА — атом углерода, у которого все четыре заместителя различаются между собой.

ХОЛОФЕРМЕНТ — эта активная форма фермента, состоящая из кофермента и белка (белковой части фермента).

ХРОМОПЛАСТЫ — незеленые пигменты, окрашенные преимущественно в желто-красный цвет; Х., имеющие двухслойную мембрану, в матриксе содержат каротиноиды и биологически активные вещества, придающие им характерную окраску и функцию; содержание Х. в лепестках и плодах придает им своеобразную окраску.

ХРОНОМЕРА — это концевая теломерная фатомера, не подвергающаяся амплификации и ответственная за измерение биологического времени в ходе онтогенеза.

537

Словарь терминов

Ц

ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ (цикл Кребса) — аэробный процесс окисления биологических молекул (аминокислот, жирных кислот и углеводов) до СО2 и Н2О; Ц.т.к. протекает в митохондриях, обеспечивая генерацию восстановленных коферментов (НАДН и ФАДН2); суммарная реакция Ц.т.к. имеет следующий вид:

СН3СО-КоА + 3НАД+ + ФАД + ГДФ + Фн + Н2О →

→ 2СО2 + 3НАДН + ФАДН2 + ГТФ + 2Н+ + КоА

Ч

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА — структура, сформированная из двух и более субъединиц (мономерных полипептидных цепей, имеющих третичную структуру) с образованием единого функционально активного комплекса, стабилизированного за счет нековалентных связей (гидрофобных, гидрофильных и ионных) и выполняющего специфичную функцию.

Ш

ШАПЕРОНЫ (от анл. chaperone) — белки про- и эукариотических клеток, управляющие процессом правильной нековалентной укладки полипептидной цепи или полипептидсодержащих структур in vivo в упорядоченные третичные структуры.

Э

ЭКЗОНЫ — участки в структуре ДНК и преРНК, несущие генетическую информацию о структуре белка и чередующиеся с интронами; в процессе сплайсинга интронные участки вырезаются, а Э. сшиваются между собой, образуя функционально активную иРНК; считывание информации с иРНК происходит на рибосоме, обеспечивая упорядоченный синтез полинуклеотидной цепочки белка.

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ — активирование процессов транскрипции, т. е. биосинтеза преРНК на одной из полинуклеотидной цепочек ДНК, и трансляции — биосинтеза белка на мРНК.

ЭНХАНСЕРЫ — последовательности ДНК, усиливающие транскрипцию при взаимодействии со специфическими белками.

538

ИСПОЛЬЗОВАННАЯ ЛИТЕРАТУРА

1.Анисимов А.А. Основы биохимии / А.А. Анисимов, А.Н. Леонтьев, И. Ф Александрова [и др.]. ; под ред. А.А. Анисимова. — М. : Высш. шк., 1986. — 551 с.

2.Березов Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. — М. : Медицина, 2002. — 528 с.

3.Березин И. В. Основы физической химии ферментативного катализа / И.В. Березин, К. Мартинек. — М. : Высш. школа, 1977. — 280 с.

4.Березин И. В. Практический курс химической и ферментативной кинетики / И. В. Березин, А. А. Клесов. — М. : Изд-во МГУ, 1976. — 320 с.

5.Болдырев А. А. Введение в биохимию мембран / А.А. Болдырев. — М. : Высш. школа, 1986. — 112 с.

6.Бохински Р. Современные воззрения в биохимии / Р. Бохински. — М. : Мир, 1987. — 544 с.

7.Вилли К. Биология / К. Вилли. — М. : Мир, 1968. — 808 с.

8.Гвоздев В. А. Механизмы регуляции активности генов в процессе транскрипции / В. А. Гвоздев // СОЖ. — 1996. — № 1. — С. 23…31.

9.Гвоздев В. А. Регуляция активности генов при созревании клеточных РНК / В. А. Гвоздев // СОЖ. — 1996. — № 12. — С. 11…18.

10.Гельфман М.И. Коллоидная химия / М.И. Гельфман, О.В. Ковалевич, В.П. Юстратов. — СПб. : Лань, 2003. — 336 с.

11.Герасимов Я. И. Курс физической химии. Т. 1, 2 / Я. И. Герасимов, В. П. Древинг, Е. Н. Еремин [и др.]. — М. : Химия, 1969.

12.Грин Н. Биология / Н. Грин, У. Стаут, Д. Тейлор. — М. : Мир, 1990. — Т. 1…3.

13.Гусев М. В. Микробиология / Н. Б. Гусев, Л. А. Минеева. — М. : Академия, 2003. — 464 с.

14.Гусев Н. Б. Внутриклеточные Са-связывающие белки. Ч. 1. Классификация и структура / Н. Б. Гусев // Соросовский образовательный журнал. — 1998. — С. 2…9.

15.Гусев Н. Б. Внутриклеточные Са-связывающие белки. Ч. 2. Структура и механизм функционирования / Н. Б. Гусев // Там же. — С. 10…16.

16.Дубинин Н. П. Экспериментальное исследование интеграции наследственных систем в процессах эволюции популяций / Н.П. Дубинин // Журн. общ. биол. — 1948. — № 9. — C. 3…12.

17.Жученко А. А. Адаптационный потенциал культурных растений (эколого-ге- нетические основы) / А. А. Жученко. — Кишинев : Штиинца, 1988. — 766 с.

18.Жученко А. А. Адаптивное растениеводство / А. А. Жученко. — Кишинев : Штиинца, 1990. — 376 с.

540

Использованная литература

19.Жученко А. А. Проблемы адаптации в современном сельском хозяйстве / А. А. Жученко // С.-х. биол. — 1993. — № 5. — С. 3…35.

20.Жученко А. А. Экологическая генетика культурных растений (адаптация, рекомбиногенез, агробиоценоз) / А. А. Жученко. — Кишинев : Штиинца, 1980. — 230 с.

21.Кнорре Д. Г. Биологическая химия / Д.Г. Кнорре, С.Д. Мызина. — М. : Высш. шк., 1998. — 479 с.

22.Корочкин Л. И. Как гены контролируют развитие клеток / Л. И. Корочкин // СОЖ. — 1996. — № 1. — С. 17…22.

23.Кретович В. Л. Биохимия растений / В. Л. Кретович. — М. : Высш. шк., 1986. — 503 с.

24.Левицкий Д. О. Кальций и биологические мембраны / Д. О. Левицкий. — М. : Высш. шк., 1990.

25.Ленинджер А. Биохимия / А. Ленинджер. — М. : Мир, 1976. — 957 с.

26.Льюин Б. Гены / Б. Льюин. — М. : Мир, 1987. — 544 с.

27.Майстер А. Биохимия аминокислот / А. Майстер. — М. : Иностранная л-ра, 1961. — 530 с.

28.Метверцов Н. П. Гормональная регуляция экспрессии генов / Н. П. Метверцов. — М. : Наука, 1986. — 207 с.

29.Метлицкий Л. В. Основы биохимии плодов и овощей / Л. В. Метлицкий. — М. : Экономика, 1976. — 349 с.

30.Николаев А. Я. Биологическая химия / А. Я. Николаев. — М. : Высш. школа, 1989. — 495 с.

31.Номенклатура ферментов / Под ред. А. Е. Браунштейна. — М. : ВИНИТИ, 1979. — 321 с.

32.Овчинников Л. П. Что и как закодировано в мРНК / Л. П. Овчинников // СОЖ. — 1998. — № 4. — С. 10…18.

33.Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия / Ю. А. Овчинников . — М. : Просвещение, 1987. — 815 с.

34.Основы биохимии / Под ред. А. Уайт и др. — М. : Мир, 1981. — Т. 1…3.

35.Плешков Б. П. Биохимия сельскохозяйственных растений / Б.П. Плешков. — М. : Агропромиздат, 1987. — 494 с.

36.Полевой В. В. Физиология растений / В.В. Полевой. — М. : Высш. шк., 1989. — 464 с.

37.Ратнер В. А. Генетический код как система / В. А. Ратнер // СОЖ. — 2000. — Т. 6. — № 3. — С. 17…22.

38.Рогов И. А. Химия пищи. В 2 кн. Кн. 1. Белки / И. А. Рогов, Л. В. Антипова, Н. И. Дунченко [и др.]. — М. : Колос, 2000. — 384 с.

39.Рогожин В. В. Биохимия животных / В.В. Рогожин. — СПб. : ГИОРД, 2009. — 552 с.

40.Рогожин В. В. Биохимия молока и молочных продуктов / В. В. Рогожин. — СПб. : ГИОРД, 2006. — 320 с.

41.Рогожин В. В. Биохимия молока и мяса / В. В. Рогожин. — СПб. : ГИОРД, 2012. — 454 с.

42.Рогожин В. В. Биохимия мышц и мяса / В. В. Рогожин. — СПб. : ГИОРД, 2006. — 240 с.

43.Рогожин В. В. Биохимия растений / В. В. Рогожин. — СПб. : ГИОРД, 2012. — 428 с.

541

Использованная литература

44. Рогожин В. В. Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов / В. В. Рогожин. — СПб. : ГИОРД, 2004. — 240 с.

45. Рогожин В. В. Пероксидаза : строение и механизм действия / В. В. Рогожин,

В. В. Верхотуров, Т. В. Рогожина. — Иркутск : Изд-во ИГТУ, 2004. — 200 с.

46.Рогожин В.В. Пероксидазный катализ многокомпонентных систем / В.В. Рогожин, В.В. Верхотуров, Т.В. Рогожина. — Якутск : Сахаполиграфиздат, 2003. — 165 с.

47. Рогожин В. В. Практикум по биологической химии / В. В. Рогожин. — СПб. : Лань, 2006. — 256 с.

48. Рогожин В. В. Практикум по биохимии молока и молочных продуктов / В. В. Рогожин, Т. В. Рогожина. — СПб. : ГИОРД, 2008. — 224 с.

49. Рогожина Т. В. Инновации в АПК / Т.В. Рогожина, В.В. Рогожин. — Иркутск : Изд-во БГУЭП, 2010. — 175 с.

50. Рогожина Т. В. Технологии консервации биогенных тканей / Т. В. Рогожина, В. В. Рогожин. — Иркутск : Из-во БГУЭП, 2010. — 90 с.

51. Рубцов А. М. Кальциевые каналы (рианодиновые рецепторы) саркоплазматического ретикулума : структура и свойства / А. М. Рубцов, М. А. Батрукова // Биохимия. — 1997. — Т. 62. — № 9. — С. 1091…1105.

52.Рубцов А. М. Роль саркоплазматического ретикулума в регуляции сократительной активности мышц / А. М. Рубцов //Соросовский образовательный журнал. — 2000. — Т. 6. — № 9. — С. 17…24.

53. Селье Г. Очерки об адаптационном синдроме / Г.Селье. — М. : Медгиз, 1960. — 254 с.

54. Селье Г. Стресс без дистресса / Г. Селье. — М. : Прогресс, 1979. — 123 с.

55. Солдатенков А. Т. Основы органической химии лекарственных веществ / А. Т. Солдатенков, Н. М.Колядина, И. В. Шендрик. — М. : Химия, 2001. — 192 с.

56. Страйер Л. Биохимия / Л. Страйер. — М. : Мир, 1984. — Т. 1…3.

57.Строев Е. А. Биологическая химия / Е.А. Строев. — М. : Высш. школа, 1986. — 479 с.

58. Стромберг А. Г. Физическая химия / А. Г. Стромберг, Д. П. Семченко. — М. : Высш. школа, 2001. — 527 с.

59. Теппер Е. З. Практикум по микробиологии / Е. З. Теппер, В. К. Шильникова, Г. И. Переверзева. — М. : Колос, 1979. — 216 с.

60. Тигранян Р. А. Стресс и его значение для человека / Р.А. Тигранян. — М. : Наука, 1988. — 176 с.

61. Ткачук В. А. Мембранные рецепторы и внутриклеточный кальций / В.А. Ткачук // Соросовский Образовательный журнал. — 1998. — Т. 63, № 1. — С. 47…56.

62. Тюкавкина Н. А. Биоорганическая химия / Н. А. Тюкавкина, Ю. И. Бауков. —

М. : Медицина, 815 с.

63.Химический анализ лекарственных растений / Е. Я. Ладыгина, Л. Н. Сафронич, В. Э. Отрашенкова [и др.] ; под ред. Н. И. Гринкевич, Л. Н. Сафронич. — М. : Высш. школа, 1983. — 176 с.

64. Хмельницкий Р. А. Физическая и коллоидная химия / Р.А. Хмельницкий. — М. : Высш. школа, 1988. — 400 с.

65. Уайт А. Основы биохимии. Т. 1…3 / А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит [и др.]. — М. : Мир, 1981. — С.1364…1371.

542