
Травень В.Ф. - Органическая химия. В 3 т. Т. 3
..pdf
Обмен энергии в живом организме |
301 |
Эта реакция протекает во всех живых организмах, как в растительных, так и в животных. Энергия сохраняется в АТФ и используется в дальнейшем во всех процессах, протекающих с расходованием энергии: сокращение мышц, синтез макромолекул, умственная энергия и т. д.
АТФ |
+ H2O |
|
|
|
АДФ + фосфат-ион |
||||||||||||
|
|
||||||||||||||||
|
|
|
O |
|
|
|
O |
O |
|
|
|||||||
АТФ |
+ R |
|
C |
|
|
R |
|
C |
|
|
|
|
|
|
+ |
АДФ |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||
|
|
|
OH |
|
|
|
O |
|
|
P |
|
O |
|
|
|||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
O
Таким образом, биологическое окисление глюкозы идет в несколько стадий, а высвобождаемая при этом энергия консервируется в виде макроэргических соединений. Как уже отмечено, ведущую роль среди этих соединений играет АТФ. Группа реакций, которые в конечном итоге дают АТФ, получила несколько названий: цикл Кребса, цикл трикарбоновых кислот, цикл лимонной кислоты.
Этими реакциями завершается аэробное окисление (т. е. в присутствии кислорода воздуха) органических молекул в живых организмах. Связь между циклом Кребса и другими процессами превращения биологических молекул показана схематически ниже.
Сахара
Глюкоза
Пировиноградная кислота
Жиры |
Ацетилкофермент А |
|
Белки |
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Цикл Кребса |
|
|
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
O2 + |
Цитохромная система, |
|
|
H2O |
|
дыхательная цепь |
|
|
|||
|
|
|
|
|
|
Из схемы видно, что одна из функций АТФ заключается в переносе фосфатных групп (фосфорилирование). В живых системах экзергонический гидролиз АТФ нередко сопряжен со второй эндергонической реакцией. Энергия, которая высвобождается при гидролизе АТФ, «запускает» эндергонический процесс.
302 |
Дополнения |
Углеводы являются источником энергии человека в повседневной жизни. В частности, энергию, содержащуюся в гликогене, человек расходует в течение одного дня. Энергия «длительного» хранения содержится в жирах. Запасы жиров у человека таковы, что их энергию человек сможет израсходовать не ранее чем через месяц. При этом следует иметь в виду, что биохимическое расщепление 1 г жира до CO2 и воды дает в 2 раза больше энергии, нежели расщепление 1 г углеводов или 1 г белков.
Однако, так как современный человек не нуждается в длительной консервации энергии, его физиологическую потребность в жирах следует признать невысокой. Это тем более справедливо, поскольку человеческий организм самостоятельно способен синтезировать все насыщенные глицериды и часть ненасыщенных глицеридов. Незаменимыми являются глицериды лишь некоторых ненасыщенных жирных кислот; они должны быть представлены в рационе питания.

Глава 27. АМИНОКИСЛОТЫ,
ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ
Термин «протеины» происходит от греческого слова “proteios”, которое означает «первичный». Этим подчеркивается первостепенная значимость протеинов для всех живых организмов. В частности, протеины составляют не менее 50% сухой массы организма человека. В русском языке для обозначения протеинов широко распространен термин «белки».
Функции белков в организме чрезвычайно многообразны. Некоторые из них (например, коллаген) составляют основу костно-мышечных тканей. Другие белки включены в иммунную систему и выполняют защитные функции против инфекций и возбудителей болезней. Наиболее важные белки — ферменты (энзимы), которые катализируют химические реакции, протекающие в организме, и гормоны, регулирующие все биохимические процессы в организме.
Белки являются полимерами, в которых фрагменты α-аминокислот соединены амидными связями. Для построения белков природа использует 20 α-аминокислот. В состав белка может быть включено от 50 до 8000 молекул аминокислот, а молекулярная масса белка может достигать 1 млн.
27.1.КЛАССИФИКАЦИЯ α-АМИНОКИСЛОТ
Все α-аминокислоты имеют следующую общую формулу:
H O
H2N C C OH
R
В основе классификации лежат свойства боковой группы — заместителя R. Этот заместитель может иметь нейтральную, полярную, основную или кислотную природу. Ниже природные α-аминокислоты классифицированы в зависимости от свойств заместителя R. Указаны также структурные формулы α-аминокислот, их полные и сокращенные названия, а также значения их изоэлектрических точек рНi (см. разд. 27.4.1).





308 |
Глава 27. Аминокислоты, пептиды и белки |
В результате нуклеофильного присоединения аммиака к альдегиду и последующего отщепления воды образуется имин, который, реагируя с циановодородом, дает нитрил α-аминокислоты. Гидролиз нитрильной группы приводит к α-аминокислоте.
|
|
|
δ |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
OH |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||
|
δ |
O |
|
|
NH3 |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
δ |
|
δ |
|
|
|
|
||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||||||||
R |
|
C |
|
|
|
|
|
|
|
R |
|
C |
|
|
NH |
|
|
R |
|
|
CH |
|
|
NH |
|
H CN |
|||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
–H O |
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||||||||||||
|
|
|
H |
|
|
AdN |
|
|
|
|
|
|
|
|
2 |
|
|
|
имин |
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
H H |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||||
альдегид |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
|
|
|
|
R |
|
|
|
CH |
|
|
C |
|
|
N |
H2O, HCl |
R |
|
|
|
CH |
|
|
COOH + NH4Cl |
||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
t |
|
|
|
|
||||||||||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||||||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||||||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
NH2 |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
NH3 Cl |
|
|
|
|
|||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
нитрил |
|
|
|
|
|
|
гидрохлорид |
|
|
|
|
||||||||||||||||
|
|
|
|
|
|
α-аминокислоты |
|
|
|
|
|
α-аминокислоты |
Этот метод впервые был предложен А. Штреккером (1850 г.) и был основан на применении аммиака и синильной кислоты. В 1906 г. его усовершенствовали Н.Д. Зелинский и Г.Л. Стадников.
Синтез на основе малонового эфира
α-Аминокислоты получают и через малоновый эфир. Этот метод показан ниже на примере получения фенилаланина (см. стр. 75):
O
NK
|
|
COOC2H5 |
Br2 |
|
|
COOC2H5 |
O |
||
|
|
||||||||
CH2 |
CH |
|
Br |
||||||
CCl4 |
|
–KBr |
|||||||
|
|
COOC2H5 |
|
|
COOC2H5 |
||||
|
|
|
|
|
|
||||
малоновый |
|
броммалоновый |
|
||||||
|
|
эфир |
|
|
|
эфир |
|
|
|
|
|
O |
|
|
|
|
|
|||||
|
|
|
|
|
|
COOC2H5 |
C H O Na |
|||||||
|
|
|
|
|||||||||||
|
|
|
|
N |
|
CH |
2 |
5 |
|
|||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||
|
|
|
|
|
|
COOC2H5 |
|
|
(этанол) |
|||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
|
|
O |
|
|
|
|
|
|||||
N-фталимидомалоновый эфир |
|
|
|
|
|
|||||||||
O |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
CH2Cl |
||||
COOC2H5 |
|
|
|
|
|
|||||||||
N |
|
|
C |
Na |
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||
|
COOC2H5 |
|
|
|
|
|
|
|||||||
|
|
|
|
|
|
|
||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
O |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|

27.3. Пространственная изомерия и оптическая активность α-аминокислот |
309 |
|||||||||
|
|
|
O |
|
|
|
|
|
||
|
|
|
|
|
|
COOC2H5 |
|
|
||
|
|
|
N |
|
C |
NaOH/H2O |
H2O, HCl |
|||
|
|
|||||||||
|
|
|
|
|||||||
|
|
|
|
COOC2H5 |
|
|
t |
|
||
|
|
|
|
|
|
|||||
|
|
|
|
|
|
|
|
O
CH2
N-фталимидобензилмалоновый эфир
|
COOH |
|
CH2 |
|
CH |
|
COOH |
|
|
|
|
|
|||||
|
|
|
|
|
|
|
||
|
+ 2C2H5OH + CO2 + |
|
|
|
NH Cl |
|||
|
|
|
3 |
|
||||
|
COOH |
|
|
|
|
|
|
|
фталевая кислота |
гидрохлорид фенилаланина |
Важно отметить, что все способы получения, описанные в этом разделе, приводят к рацемическим смесям энантиомеров α-аминокислот.
Задача 27.1. Предложите схемы синтеза следующих аминокислот:
NH3 |
NH3 |
|
а) C6H5CHCOO |
||
б) |
||
|
COO |
27.3.ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ИЗОМЕРИЯ И ОПТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
α-АМИНОКИСЛОТ
Все α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода.
зеркальная
плоскость
|
|
|
|
|
|
COOH |
COOH |
* |
|
|
|
|
|||
H2N |
|
CH |
|
COOH |
H NH2 |
H2N H |
|
|
|
||||||
|
|
|
|
|
R |
R |
|
|
|
R |
|||||
|
|
|
|
|
|
аминокислота D-ряда |
аминокислота L-ряда |
|
|
|
|
|
|
(R-конфигурация) |
(S-конфигурация) |
энантиомеры
