Раздел 2. Тема 10. Обмен белков и аминокислот (1 часть) Переваривание белков в жкт

Какой-либо специальной формы депонирования аминокислот, подобно глюкозе (в виде гликогена) или жирных кислот (в виде триацилглицеролов), не существует. Поэтому резервом аминокислот могут служить все функциональные и структурные белки тканей, но преимущественно белки мышц, поскольку их больше, чем всех остальных. В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

Норма белка в питании - 80–100 г. Биологическая ценность белков определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот: фен, мет, лей, тре, три, иле, вал, лиз (для детей еще арг и гис).

В желудочно-кишечном тракте пищевые белки распадаются до аминокислот при участии пищеварительных протеолитических ферментов - протеаз (пептидогидролаз). Эта группа ферментов различается по субстратной специфичности, т.е. каждый фермент гидролизует пептидную связь образованную определенной аминокислотой. Протеазы, гидролизующие пептидные связи внутри белковой молекулы, относят к группе эндопептидаз. Экзопептидазы гидролизуют пептидную связь, образованную концевыми аминокислотами. Результатом слаженного действия этих ферментов является смесь аминокислот и коротких олигопептидов, которые затем поступают в клетки тканей.

Переваривание начинается в желудке. Существенную роль в этом процессе играет соляная кислота. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистамина и группы белковых гормонов - гастринов, которые, в свою очередь, вызывают секрецию НСI и пепсиногена.

Под действием гастринов в главных клетках желудочных желёз стимулируются синтез и секреция пепсиногена - неактивной формы пепсина. Активация пепсиногена происходит путем отщепления N-концевого олигопептида, закрывающего активный центр. Данный процесс происходит при активном участии соляной кислоты, которая образуется в обкладочных клетках желудка. Из пепсиногена также образуется пепсиноподобный фермент - гастриксин. Соотношение пепсина и гастриксина в желудочном соке взрослого человека 4:1. Наибольшую активность пепсин проявляет при рН = 1-1,5., а гастриксин 3,0-5,0.

Пепсин и гастриксин гидролизует пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи (эндопептидазы). Пепсин и гастриксин катализируют гидролиз пептидных связей, образованных аминокислотами ароматического ряда (фенилаланин, триптофан, тирозин) а также аспарагиновой и глутаминовой кислот, лейцина и пар ала-ала, ала - сер. Результатом действия пепсина и гастриксина являются короткие олигопептиды, при этом свободных аминокислот не образуется.

НСl помимо активации пепсина выполняет и ряд других функций:

1. снижение рН химуса

2. создание оптимального рН для работы пепсина

3. денатурация и расщепление белков

4. барьерная - защита от бактерий (неспецифический иммунитет)

В желудочном соке грудных детей присутствует фермент реннин (химозин), который в присутствии ионов Са²⁺ переводит растворимые казеины молока в нерастворимую форму, тем самым задерживая их в желудке (процесс створаживания).

Переваривание белков заканчивается в верхнем отделе тонкого кишечника при участии ферментов поджелудочной железы. В клетках поджелудочной железы синтезируется целая группа предшественников протеолитических ферментов:

• трипсиноген (активная форма - трипсин),

• химотрипсиноген (активная форма - химотрипсин),

• проэластаза (активная форма - эластаза),

• проколлагеназа (активная форма - коллагеназа),

• прокарбоксипептидазы А и В (активная форма - карбопептидазы А и В).

Активация трипсиногена происходит по такому же механизму как в случае пепсиногена, но при участии фермента энтеропептидазы. Все остальные ферменты активируются при участии трипсина.

Трипсин, химотрипсин, коллагеназа и эластаза относятся к эндопептидазам. Продукт их действия короткие олигопептиды и небольшое количество свободных аминокислот:

1. Трипсин осуществляет гидролиз пептидных связей, образованных основными аминокислотами (лиз, арг) в основных белках - протаминах, гистонах.

2. Химотрипсин осуществляет гидролиз пептидных связей, образованных ароматическими аминокислотами (фен, тир, три).

3. Эластаза осуществляет гидролиз пептидных связей эластина (белок соединительной ткани), образованных короткими алифатическими аминокислотами (гли, ала, сер).

4. Коллагеназа гидролизует связи коллагена (белок соединительной ткани).

5. Карбопептидаза А и В (экзопептидазы) - цинксодержащие ферменты, действующие в тонком кишечнике ниже 12-п кишки. Отщепляют С-концевые остатки аминокислот. Причём карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно аминокислоты, содержащие ароматические или гидрофобные радикалы, а карбоксипептидаза В - остатки аргинина и лизина.

Последний этап переваривания происходит в самих клетках кишечника под действием ферментов аминопептидаз и дипептидаз. Аминопептидазы последовательно отщепляют N-концевые аминокислоты пептидной цепи. Дипептидазы расщепляют дипептиды на аминокислоты, но не действуют на трипептиды. В результате последовательного действия всех пищеварительных протеаз большинство пищевых белков расщепляется до свободных аминокислот. В кровоток из кишечника поступают только свободные аминокислоты.

Всасывание и транспорт аминокислот

Аминокислоты, образовавшиеся при переваривании белков, быстро всасываются в кишечнике. Транспорт их осуществляется двумя путями: через воротную систему печени, ведущую прямо в печень, и по лимфатическим сосудам, сообщающимся с кровью через грудной лимфатический проток. Ткани мозга избирательно поглощают: мет, гис, гли, арг, глн, тир, лей, лиз, про.

Максимальная концентрация аминокислот в крови достигается через 30-50 мин после приема пищи. Процесс всасывания аминокислот энергозависим и сопряжен с функционированием Na⁺, К⁺ - АТФ – азы. Существует пять транспортных систем, каждая из которых настроена на перенос близким по строению аминокислот: