Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Фзк 1.docx
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
29.54 Кб
Скачать

ГУ «Луганский государственный медицинский университет»

Кафедра медицинской химии

Задание для контрольной работы №1

для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

на 2017 – 2018 учебный год

Вариант № 1

  1. Перечислите и охарактеризуйте функции белков в живом организме. Чем обусловлены их разнообразие и высокая специфичность?

  2. Как образуется пептидная связь? Ее роль в структуре белка. Напишите формулу тетрапептида: аланин, цистеин, серин.

  3. Своиства ферментов. Изоферменты. Примеры, значение их изучения для клиники.

  4. Дайте определения ингибиторов и активаторов ферментативной активности. Понятие об аллостерическом центре и аллостерической регуляции активности ферментов. Примеры, значение.

  5. Дайте характеристику цитохромов и объясните их роль в тканевом дыхании. Изобразите общую схему тканевого дыхания. Как регулируется тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование.

  6. Изменение углеводного обмена при голодании.

  7. Из каких веществ образуются кетоновые тела и в каком органе происходит этот процесс? Напишите реакции образования ацетоацетата, β-гидроксибутирата и ацетона. Какая дальнейшая судьба кетоновых тел?

  8. Состав и свойства желудочного сока. Роль соляной кислоты в переваривании белков. Анализ желудочного сока.

Зав.кафедрой _______________________

ГУ «Луганский государственный медицинский университет»

Кафедра медицинской химии

Задание для контрольной работы №1

для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

на 2017 – 2018 учебный год

Вариант № 2

  1. Дайте общую характеристику аминокислот. Как классифицируются аминокислоты? Напишите формулы полярных отрицательно заряженных аминокислот.

  2. Уровни структурной организации белковой молекулы. Охарактеризуйте вторичную структуру белка.

  3. Что такое ферменты? Свойства ферментов. Номенклатура и классификация ферментов. Приведите примеры.

  4. Виды регуляции активности ферментов. Охарактеризуйте механизм регуляции активности ферментов путем белок-белковых взаимодействий, приведите примеры. Охарактеризуйте необратимое конкурентное ингибирование ферментов.

  5. Сколько энергии запасается в форме АТФ, если полному окислению подвергается ацетил-КоА, но у больного гипертиреоз, с выделением большого количества тироксина. Тироксин разобщает тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование в первой точке. Нормальная ли температура тела у больного?

  6. Судьба молочной кислоты в организме. Цикл Кори.

  7. Какое биологическое значение синтеза триглицеридов и глицеролфосфатов? Запишите общую схему синтеза триглицеридов и глицеролфосфатов.

  8. Ребенок трехлетнего возраста поступил в детскую больницу с явлениями отсталости в умственном развитии. При обследовании мочи обнаружено наличие фенил-ПВК. Нарушение обмена какой аминокислоты у ребенка? Напишите подробную схему обмена этой кислоты в организме. Можно ли было предотвратить развитие клинических проявлений у ребенка? Какую пищу должен получать этот ребенок?

Зав.кафедрой _______________________

ГУ «Луганский государственный медицинский университет»

Кафедра медицинской химии

Задание для контрольной работы №1

для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

на 2017 – 2018 учебный год

Вариант № 3

  1. Что такое изоэлектрическая точка белка (ИЭТ)? Напишите формулы неполярных гидрофобных аминокислот. Как они влияют на ИЭТ белка?

  2. Охарактеризуйте пептидную связь, ее свойства, роль в структуре белка.

  3. Строение ферментов. Одно- и двухкомпонентные ферменты. Апофермент, его структура и роль. Кофермент, его структура и роль.

  4. Виды ингибирования ферментов. Значение ингибирования, применение ингибиторов ферментов в медицине.

  5. Изобразите схему цикла трикарбоновых кислот и определите его энергетическую ценность. Покажите связь с окислительным фосфорилированием.

  6. Напишите общие реакции гликолиза и гликогенолиза. Чем отличаются между собой эти процессы?

  7. Напишите реакцию ферментативного гидролиза нейтральных жиров. Под действием каких ферментов он происходит? Какова роль желчных кислот в переваривании и всасывании жиров? Где и как происходит всасывание продуктов гидролиза липидов?

  8. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Биологический смысл непрямого дезаминирования.

Зав.кафедрой _______________________

ГУ «Луганский государственный медицинский университет»

Кафедра медицинской химии

Задание для контрольной работы №1

для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

на 2017 – 2018 учебный год

Вариант № 4

  1. Напишите формулы полярных положительно заряженных аминокислот. Как их наличие в пептиде влияет на изоэлектрическую точку белка?

  2. Первичная структура белка. Методы ее исследования. Значение расшифровки первичной структуры белка.

  3. Современные представления о механизме действия ферментов: с позиции энергетических изменений и на молекулярном уровне. Виды ферментативного катализа.

  4. Направления клинической энзимологии: энзимодиагностика и энзимотерапия. Цель их и задачи . Приведите примеры.

  5. Перечислите основные ферменты тканевого дыхания, охарактеризуйте их структуру. Какова локализация ферментов тканевого дыхания в клетке? Изобразите общую схему тканевого дыхания и объясните ступенчатость процесса.

  6. Составьте схему всех индивидуальных и общих путей катаболизма глюкозы.

  7. Холестерин, его структура и роль. Источники холестерина для организма. Как осуществляется синтез холестерина в организме? Приведите общую схему.

  8. Источники аммиака в организме. Транспортные формы аммиака в организме.

Зав.кафедрой _______________________

ГУ «Луганский государственный медицинский университет»

Кафедра медицинской химии

Задание для контрольной работы №1

для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

на 2017 – 2018 учебный год

Вариант № 5

  1. Какие вещества дают биуретовую реакцию? Ее роль в обнаружении структуры белков? Напишите возможные дипептиды из аминокислот лейцина и аспартата.

  2. Третичная и четвертичная структура белка. Их образование и роль.

  3. Специфичность ферментов. Приведите примеры абсолютной, относительной специфичности действия ферментов и стереоспецифичности.

  4. Понятие об аллостерическом центре и аллостерической регуляции активности ферментов. Примеры, значение. Охарактеризуйте неконкурентное ингибирование. Приведите примеры.

  5. Укороченные цепи тканевого дыхания, их энергетическая ценность. Убихинон. Его структура и роль в биологическом окислении.

  6. Судьба молочной кислоты в аэробных условиях. На каких этапах полного окисления молочной кислоты используется НАД? Напишите соответствующие реакции.

  7. Подсчитайте энергию полного окисления 1 моль жира с составом: линолевая, пальмитиновая, стеариновая. Напишите схемы процессов.

  8. Общие пути метаболизма аминокислот. Напишите поэтапные реакции трансаминирования с участием пиридоксальфосфата. Клиническое значение трансаминаз.

Зав.кафедрой _______________________

ГУ «Луганский государственный медицинский университет»

Кафедра медицинской химии

Задание для контрольной работы №1

для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

на 2017 – 2018 учебный год

Вариант № 6

  1. Что такое денатурация белка? Перечислите факторы, которые способны вызвать денатурацию. Значение явления денатурации белков с медицинской точки зрения.

  2. Какие связи формируются в белковой молекуле. Охарактеризуйте каждый вид связи, для какого уровня организации они характерны?

  3. Ферменты как биологические катализаторы. Проведите сравнительную характеристику ферментов и небиологических катализаторов. Классификация ферментов.

  4. Регуляция активности ферментов с помощью белков-регуляторов и белок-белковых взаимодействий? Что такое энзимопатии и их виды? Медицинское значение.

  5. Напишите реакции превращения сукцината в ЩУК и определите, сколько молекул АТФ образуется на этих этапах цикла Кребса.

  6. Напишите первый этап гликолитических реакций с глюкозой и гликогеном (до триоз). Дайте оценку этим реакциям.

  7. Транспортные формы липидов в организме. Какие нарушения лежат в основе атеросклероза?

  8. Составьте метаболическую карту фенилаланина и тирозина. Какие заболевания возможны при нарушении обмена данных аминокислот?

Зав.кафедрой _______________________

ГУ «Луганский государственный медицинский университет»

Кафедра медицинской химии

Задание для контрольной работы №1

для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

на 2017 – 2018 учебный год

Вариант № 7

  1. Объясните механизмы осаждения белков методом высаливания. Какие вещества используются для высаливания?

  2. Охарактеризуйте четвертичную структуру белков. Какие связи ее стабилизируют? Что такое олигомерные белки? Приведите примеры?

  3. Классификация ферментов. Что представляет собой активный центр фермента в структурном отношении? Какова его функция? Этапы ферментативного катализа.

  4. Понятие о энзимотерапии. Перечислите ферментные препараты. Каковы особенности их хранения.

  5. Изобразите схему цепи тканевого дыхания. Напишите формулы ФМН и ФАД, покажите их роль в биохимическом окислении. Дайте полное название коферментов, какой витамин входит в их состав.

  6. Аэробный гликолиз. Какое количество АТФ синтезируется при аэробном окислении глюкозы. Составьте схему.

  7. Определите количество циклов, исходных продуктов и энергии, необходимых для синтеза одной молекулы пальмитиновой кислоты и напишите суммарное уравнение этого процесса.

  8. Обмен креатина в организме. Роль этого вещества в организме.

Зав.кафедрой _______________________

ГУ «Луганский государственный медицинский университет»

Кафедра медицинской химии

Задание для контрольной работы №1

для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

на 2017 – 2018 учебный год

Вариант № 8

  1. Перечислите и охарактеризуйте методы, используемые для изучения физико-химических свойств белков.

  2. Дайте характеристику вторичной структуры белковой молекулы? Какие типы связей участвуют в ее формировании?

  3. Свойства ферментов и методы их изучения. Охарактеризуйте зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента и от концентрации субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментен.

  4. Объясните механизмы действия ингибиторов (конкурентное обратимое и необратимое, неконкурентное ингибирование). Приведите примеры.

  5. Напишите общую схему тканевого дыхания. Перечислите основные ферменты тканевого дыхания, охарактеризуйте их структуру. Как регулируется тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование.

  6. Роль печени в углеводном обмене.

  7. Где и в каком виде локализуются ферменты синтеза жирных кислот? Напишите схему окисления капроновой кислоты и подсчитайте энергию.

  8. Что понимают под гниением белков кишечнике? Какие токсические вещества образуются при гниении белков в кишечнике? Как они обезвреживаются? Напишите схемы процессов. Что собой представляет гиппуровая кислота? Почему ее определение в моче после употребления бензойнокислого натрия помогает сделать вывод о функциональном состоянии печени?

Зав.кафедрой _______________________

ГУ «Луганский государственный медицинский университет»

Кафедра медицинской химии

Задание для контрольной работы №1

для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

на 2017 – 2018 учебный год

Вариант № 9

  1. При частичном гидролизе инсулина (В-цепь) определен тетрапептид глу-глу-ала-лей. Запишите данный тетрапептид. Укажите направление движения этого тетрапептида в электрическом поле при рН 3,0 и 10,5.

  2. Охарактеризуйте третичную структуру белков. Какие связи ее стабилизируют? Что такое фибриллярные и глобулярные белки? Приведите примеры.

  3. Какие вещества называются ферментами? Их химическая природа и строение. Чем обусловлено их разнообразие? Назовите факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции. Что означает понятие «термолабильность» ферментов? Почему активность ферментов зависит от рН среды?

  4. Дайте определения ингибиторов и активаторов ферментативной активности. Понятие об аллостерическом центре и аллостерической регуляции активности ферментов. Примеры, значение.

  5. Понятие обмена веществ. Анаболизм и катаболизм, амфиболический путь. Индивидуальные и общие пути метаболизма. Что такое общие метаболиты и каковы пути их образования?

  6. Пентозофосфатный цикл. Какой кофермент содержится в дегидрогеназах пентозофосфатного цикла? Напишите реакции, катализируемые этими дегидрогеназами, их значение.

  7. У больного в крови обнаружено гипер-β-липопротеинемия и гипо-пре-β-липопротеинемия, большое количество холестерина (9,60г/л). О чем можно думать и почему?

  8. Напишите схему окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты. В чем особенность этого процесса и фермента глутаматдегидрогеназы?

Зав.кафедрой _______________________

ГУ «Луганский государственный медицинский университет»

Кафедра медицинской химии

Задание для контрольной работы №1

для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

на 2017 – 2018 учебный год

Вариант № 10

  1. Почему для хранения и фиксации биологического материала часто используют формальдегид, спирт и фенол? Ответ аргументируйте.

  2. Уровни организации белковой молекулы. Первичная структура белка. Напишите тетрапептид, состоящий из метионина, цистеина, пролина и аргинина.

  3. Охарактеризуйте активный центр ферментов. Что такое простые и олигомерные ферменты? Примеры, клиническое значение.

  4. Виды регуляции активности ферментов. Охарактеризуйте механизм регуляции активности ферментов путем белок-белковых взаимодействий, приведите примеры. Охарактеризуйте необратимое конкурентное ингибирование ферментов.

  5. Аланин, теряя аминогруппу в результате переаминирования, превращается в пировиноградную кислоту. Сколько энергии в форме АТФ запасается в организме при полном его окислении в общих путях катаболизма, если у больного ангина, а токсины стрептококков разобщают третье звено окислительного фосфорилирования? Изобразите схему ЦТК и цепи тканевого дыхания.

  6. Регуляция углеводного обмена на уровне клетки и организма.

  7. Какие ферменты входят в полиферментный комплекс синтетазы высших жирных кислот? Как осуществляется их регуляция? Изобразите схему синтеза ВЖК.

  8. Биогенные амины: образование в организме, значение. Обезвреживание биогенных аминов в организме. Применение биогенных аминов в качестве лекарственных препаратов.

Зав.кафедрой _______________________

ГУ «Луганский государственный медицинский университет»

Кафедра медицинской химии

Задание для контрольной работы №1

для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

на 2017 – 2018 учебный год

Вариант № 11