Тема 8: Аминокислоты, пептиды, белки
Дайте краткий ответ на теоретические вопросы:
1. Превращение по α-СООН группе - декарбоксилирование α -аминокислот, образование биогенных аминов (коламина, гистамина, серотонина, кадаверина, дофамина, ГАМК). Биологическая роль биогенных аминов.
Декарбоксилирование – ферментативный процесс удаления молекулы углекислого газа отα-СООН группы аминокислот, под действием фермента IVлиаз-декарбоксилаз. Декарбоксилазы это сложные ферменты (холоферменты), кофактором которых является производное Vit ВB6 – ПАЛФ (пиродоксальфосфат). Входе этих реакций образуются биогенные амины (нейромедиаторы).
Биологическая рольгистамина:
1.Выполняет рольнейромедиатора
2.Стимулирует секрецию желудочного сока, слюны (пищеварительный гормон).
3.Обеспечивает воспалительную реакцию, расширение сосудов, покраснение кожи, отечность ткани
4.Обеспечивает аллергическую реакцию
5.Повышает проницаемость капилляров, вызывает отечность, понижение артериального давления, но повышение внутричерепного давления, вызывая головную боль.
6.Сокращает гладкую мускулатуру легких, вызывая удушье.
Биологическая роль серотонина:
1.Выполняет рольнейромедиатора
2.Стимулирует сокращение гладкой мускулатуры, усиливает перистальтику кишечника
3.Обладает сосудосуживающим эффектом, повышает артериальное давление
4.Регулирует температуру, дыхание
5.Принимает участие в аллергических реакциях, синтезируется в тучных клетках
6.Антидепрессант (гормон удовольствия, счастья, цветных снов)
Биологическая
роль ГАМК:
Основной тормозной нейромедиатор. При понижении концентрации ГАМК – снижается проведение нервного импульса, возникают судороги. Приповышение концентрации ГАМК повышает осмотическое давление может возникнуть отек мозга.
2. Понятие о пептидах и белках. Электронное и пространственное строение пептидной (амидной) связи.
Пептиды — семейство веществ, молекулыкоторых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями—C(O)NH—.
Белки – это высокомолекулярные соединения, азотсодержащие полимеры, мономерами которых являются всего 20 α-аминокислот. Информация о структуре белка закодирована в ДНК в виде генетического кода.Первичная структура белка - это линейная специфическая последовательность чередования аминокислот, соединенных между собой пептидными связями (от 50 и выше) в полипептидной цепи (ППЦ)
3. Химические свойства α-аминокислот:
а). Образование внутрикомплексных солей.
С катионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Так, со свежеприготовленным гидроксидом меди (II) α-аминокислоты образуют хорошо кристаллизующиеся хелатные соли меди (II), окрашенные в синий цвет.
б). Реакции этерификации.
При взаимодействии аминокислот со спиртами в присутствии кислотного катализатора (например, газообразныйхлороводород) с хорошим выходом получаются сложные эфиры в виде гидрохлоридов. Для выделения свободных эфиров реакционную смесь обрабатывают газообразным аммиаком.
в). Образование пептидной связи.
Важным свойством аминокислот является образование ди-, три- и полипептидов и белков при помощи амидной или пептидной связи. Для образования этой связи используется α-СООН группа одной аминокислоты и α-NH2 группа другой аминокислоты.
г). Образование амидов.
Амиды получают действием аммиака или первичных аминов на хлорангидриды с защищённой аминогруппой. В случае использования реакции с аминами получают замещённые по азоту амиды аминокислот.
Решите задачи: