Вопросы к итоговому занятию по теме «Введение в биохимию», «Химия белков»

1. Предмет и задачи биологической химии. Краткая история её развития. Роль отечественных и зарубежных учёных в развитии биологической химии. Значение биологической химии для биологии и медицины.

2. Белки как особый класс полимерных высокомолекулярных органических соединений. Содержание белков в органах и тканях человека. Общебиологические функции белков. Многообразие белков в структурно-функциональном отношении. Элементарный и аминокислотный состав белков. Изменение белкового состава тканей в онтогенезе.

3. Типы связей аминокислот в молекулах белков и их роль в стабилизации белковой структуры. Пептиды. Номенклатура пептидов, их свойства. Физиологически активные пептиды крови и других тканей человека.

4. Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, формы белковых молекул, растворимость, способность к гидратации. Ионизация белков в водных растворах, их оптические свойства. Практическое применение указанных физико-химических свойств.

5. Общие принципы выделения белков из тканей. Очистка и фракционирование. Обнаружение белков в растворах. Цветные и осадочные реакции на белки. Определение содержания белков в тканях и биологических жидкостях.

6. Современные представления о структуре молекул белков. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность белков. Наследственные изменения первичной структуры. Наследственные протеинопатии: серповидно-клеточная анемия и другие примеры.

7. Вторичная и третичная структуры белковых молекул. Конформация белков. Роль конформационных изменений в функционировании белков. Денатурация белков: физико-химическая сущность этого явления и его практическое значение.

8. Четвертичная структура белков. Олигомерные белки, их преимущества по сравнению с мономерными. Кооперативные изменения конформации протомеров в олигомерных белках. Примеры строения и функционирования олигомерных белков: гемоглобин (в сравнении с миоглобином), аллостерические ферменты, полиферментные комплексы. Принцип самосборки в формировании сложной структуры белковых молекул.

9. Классификация белков. Основные группы простых и сложных белков и их характеристика.

Строение исвойства ферментов Тесты

1. Для характеристики изоферментов применимо понятие:

Это ферменты, катализирующие различные реакции. Это варианты одного и того же фермента, отличающиеся по составу и свойствам,но катализирующие одну и туже реакцию. Это фракции одного фермента, выделенные из различных организмов. Это разные названия одного фермента. Это ферменты, действующие на различные субстраты.

2. При увеличении температуры скорость ферментативной реакции:

Постоянно возрастает. Постоянно снижается. До 37- 40 градусов возрастает, в дальнейшем - снижается. Повышается после достижения 60 градусов. Не имеет закономерности.

3. Кофермент от апофермента отличает:

Термостабильность. Термолабильность. Более низкая молекулярная масса. Более высокая молекулярная масса.

4. Абсолютной субстратной специфичностью обладает фермент:

Аминокислотоксидаза. Карбоксипептидаза. Уреаза. Химотрипсин. Ацил-КоА-дегидрогеназа.

5. Витамин В ₂ (рибофлавин) входит в состав какого кофермента:

Пиридоксальфосфат. НАД. ФАД. Тиаминпирофосфат Ко-А.

6. По своей химической природе ферменты являются:

Углеводами. Нуклеиновыми кислотами. Белками. Липидами. Нуклеотидами.

7. Специфичность действия ферментов отражает определение:

Влияние на строго определенные субстраты. Образование строго определенных продуктов реакции. Расщепление строго определенных химических связей. Воздействие на определенные стереоизомеры. Влияние на многие, отличающиеся по структуре субстраты.

8. Для максимальной активности фермента требуется значение рН:

Требуется максимальное значение рН. Требуется оптимальное для данного фермента значение рН. Требуется минимальное значение рН. Активность ферментов стабильна в большом диапазоне рН.

9. Фотолябильность ферментов может быть использовано в медицинской практике с целью:

С целью активации тканевых ферментов. С целью инактивации ферментов крови. С целью инактивации ферментов микроорганизмов. Для обеззараживания операционного инструментария. Для обеззараживания помещений медицинских учреждений.

10. Протеолитическим действием обладают ферменты:

Трипсин. Липаза. Пепсин. Плазмин. Гиалуронидаза

11. Ферменты изменяют кинетические параметры химического процесса:

Ферменты изменяют температуру реакционной среды. Ферменты снижают энергию активации. Ферменты увеличивают стерический коэффициент. Ферменты изменяют концентрацию субстрата.

12. Присутствие фермента в биологических жидкостях можно обнаружит:

Биуретовой реакцией. Их осаждением трихлоруксусной кислотой. По факту протекания ферментативной реакции в оптимальных условиях. По катализируемой реакции в присутствии малого количества субстрата. По катализируемой реакции в отсутствие кофермента.

13. Инактивация ферментов необратима при температуре (по Цельсию):

При 100 градусах. При 40 градусах. При 0 градусов. При 20 градусах. При 37 градусах.

14. Понятие кофактор фермента обозначает:

Олигомерный белок. Белковая часть сложного белка-фермента. Легко отщепляющаяся небелковая часть сложного белка-фермента. Витамины. Микроэлементы.

15. Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, относятся к классу:

Оксидоредуктазы. Трансферазы Гидролазы. Синтетазы. Лиазы.

16. Название фермента в рабочей номенклатуре ферментов может строиться по принципу:

По названию субстрата. По названию химического процесса. По структуре молекулы фермента. По виду разрываемой или образуемой связи. По структуре кофермента.

17. В составе активного центра фермента выделяют функциональные участки:

Зона связывания. Каталитическая зона. Аллостерический участок. Структурный домен.

18. На скорость ферментативных реакций влияют факторы: Температура. рН среды. Концентрация субстратов. Концентрация фермента.

19. В активном центре ферментов наиболее часто присутствуют радикалы аминокислот:

Цистеина. Серина. Валина. Гистидина. Изолейцина. Глютаминовой кислоты.

20. При образовании FS комплекса происходят:

Изменяется конформация субстрата. Образуются нековалентные связи между F и S. Сближаются функциональные группы, участвующие в ферментативном катализе .Усиливается комплементарность между F и S

21. Активным центром фермента является:

Это участок молекулы фермента, взаимодействующий с субстратом

Это регуляторный участок фермента. Это участок молекулы фермента, взаимодействующий с эффекторами

22. Пепсин относится к классу ферментов:

Лиазы. Лигазы. Гидролазы

23. В основу классификации ферментов положен принцип:

Структура ферментов. Тип катализируемой химической реакции. Структура субстрата. Структура кофермента

24. ЛДГ относится к классу ферментов:

Гидролазы. Оксидоредуктазы. Изомеразы

25. К аллостерическим относятся ферменты:

Олигомерные белки. Имеющие каталитический и аллостерические центры. Эффекторами для них могут быть субстраты. Эффекторами для них могут быть продукты реакции. Присоединяют эффектор, меняя конформацию всех протомеров

26. Липаза относится к классу ферментов:

Гидролазы. Оксидоредуктазы. Изомеразы

27.Глютаминсинтетаза относится к классу ферментов:

Гидролазы. Оксидоредуктазы. Изомеразы. Лигазы

28. Аспартатаминотрансфераза относится к классу ферментов:

Гидролазы. Оксидоредуктазы. Изомеразы. Лигазы.

Трансферазы