Ситуационные задачи

1. На фрагменте пептида: Тир-Цис-Лей- Вал-Асп-Ала

назовите, радикалы каких аминокислот могут участвовать в образовании связей:

Гидрофобных. Ионных. Водородных. Дисульфидных

2. На фрагменте пептида: Тир-Цис-Лей- Вал-Асп-Ала

укажите, в образовании каких уровней структурной организации белка участвуют связи, образованные радикалами данных аминокислот

3. В крови студента-африканца, поступившего в клинику с жалобами на одышку, головокружение, учащённое сердцебиение и боли в конечностях, в крови обнаружены эритроциты, имеющие форму серпа.

Объясните причину развития данного заболевания.

4. Гемоглобин представляет собой сложный олигомерный белок гемопротеид. Какие посттрансляционные изменения приводят к формированию функционально активного белка?

Физико-химические свойства белков Тесты

1. К колориметрическим методам относятся:

Азотометрический. Спектрофотометрический. Сорбция красителей. Метод Лоури. Биуретовый метод. Рефрактометрический.

2. На способности белков приобретать заряд основаны приемы их анализа:

Рентгеноструктурный анализ. Электрофорез. Ионообменная хроматография. Потенциометрическое титрование. Рефрактометрия. Ультрацентрифугирование. Колоночная гель-фильтрация.

3, Эффект высаливания белков из растворов связан:

С нарушением вторичной и третичной структур. С разрывом пептидных связей. С потерей белками заряда. С дегидратацией их молекул. С формированием четвертичной структуры.

4. Для наиболее полной экстракции белков из тканей животного происхождения можно использовать жидкости:

Спирто - водную смесь. Ацетон. 10% раствор сульфата аммония. Дистиллированную воду. 10% раствор NaCl. 10% раствор KCl.

5. Освободиться от сопутствующих низкомолекулярных веществ, присутствующих при экстрагировании белков, без потери белками нативных свойств можно методами:

Электрофорезом. Диализом. Колоночной гель - фильтрацией. Осаждением белков трихлоруксусной кислотой.

6. Белки с различной молекулярной массой можно разделить приемами физико-химического анализа:

Диализом. Электрофорезом. Высаливанием. Потенциометрическим титрованием. Колоночной гель - фильтрацией.

7. При физиологических значениях рН среды может приобретать или утрачивать свой заряд аминокислота:

Цистеин. Аргинин. Тирозин. Серин. Гистидин. Треонин.

8. Присутствие глобулинов в растворе можно доказать:

Электрофорезом. Колоночной гель - фильтрацией. Высаливанием при 50% насыщении сульфатом аммония. Высаливанием при 100% насыщении сульфатом аммония. Денатурацией мочевиной.

9. Для эффекта денатурации характерны признаки:

Быстрое образование осадка. Утрата биологической активности. Сохранение биологических свойств. Нарушение первичной структуры белка. Медленное образование осадка. Нарушение вторичной и третичной структуры (конформации). Сохранение конформации.

10. Для эффекта высаливания характерны признаки:

Обратимость эффекта. Утрата биологических свойств. Сохранение биологических свойств. Нарушение конформации белка. Сохранение конформации белка. Быстрое образование осадка.

11. Денатурацию белков вызывают:

Хлорид натрия. Серная кислота. Уксуснокислый свинец. Сернокислый аммоний. Азотнокислое серебро. Сульфосалициловая кислота. Мочевина. Глюкоза.

12. Направление движения белков в постоянном электрическом поле зависит:

От градиента потенциала. От молекулярной массы белков. От рН среды. От формы белковых молекул. От особенностей аминокислотного состава белков. От наличия в составе белков простетических групп.

13. С помощью высаливания из смеси белков можно выделиы:

Оваальбумин. Гамма-глобулин. Сывороточный альбумин.

14. Растворимость белков в воде придают функциональные группы полипептидных цепей:

Карбоксильные. Метильные. Фенольные. Аминные. Карбонильные. Индольные. Гидроксильные. Тиоловые. Иминные.

15. Наиболее объективные данные о молекулярной массе белков дают физико-химические методы:

Криоскопия. Эбулиоскопия. Рентгеноструктурный анализ. Ультрацентрифугирование. Электронная микроскопия.

16. Для точного определения содержания белка в растворе можно применить оптический эффект:

Преломление лучей света. Эффект светорассеивания. Оптическая активность. Поглощение лучей в УФ части спектра.

17. При проведении гель - фильтрации белков используются:

Различия в величине заряда. Различия в молекулярной массе. Различия в оптических свойствах

18. При электрофорезе белков используются:

Различия по величине заряда. Различия по молекулярной массе. Различия оптических свойств

19. Смесь белков церулоплазмина (мол. масса 151 000, ИЭТ 4.4) и γ- глобулина ( мол. масса 150 000, ИЭТ 6,3) можно разделить методами:

Электрофореза. Гель - фильтрации. Ионообменной хроматографии

20. Рефрактометрические методы количественного определения белков

основаны на эффекте:

Светорассеивания. Светопоглощения. Светопреломления. Вращения плоскости поляризованного света

21. Спектрофотометрические методы количественного определения белков основаны на эффекте:

Светорассеивания. Светопоглощения при определённой длине волны. Светопреломления. Вращения плоскости поляризованного света

22. В изоэлектрической точке молекула белка:

Не диссоциируют. Электронейтральны. Движутся к аноду. Распадаются на полипептиды

23. Белки способны образовывать устойчивые водные раствор благодаря наличию:

Броуновского движениея Наличию гидрофобных радикалов. Наличию заряда и гидратной оболочки у молекул белка. Всех перечисленных факторов