73

СМОЛЕНСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ

Т.Г. Макаренко

Тесты и ситуационные задачи по биологической химии для студентов, обучающихся по специальности Педиатрия

Издание одобрено и рекомендовано к печати

Центральным методическим советом

Смоленской государственной медицинской академии

Смоленск

2014

УДК

Рецензенты: доктор медицинских наук, профессор А.С. Соловьёв

доктор медицинских наук, профессор А.В. Евсеев

Учебно-методическое пособие для самостоятельной подготовки к занятиям по биологической химии для студентов педиатрического факультета/ Т.Г. Макаренко, К.А. Магеенкова

Смоленск. СГМА. 2012. - с.

Пособие содержит краткое изложение теоретического материала программы по биохимии, не вошедшего в лекционный курс, тесты для проверки знаний, ситуационные задачи. В пособие вошли также профильные вопросы по особенностям обмена веществ у детей.

Пособие предназначено для студентов, обучающихся по специальности «Педиатрия».

Учебное пособие рекомендовано Центральным методическим советом

ГБОУ ВПО СГМА Росздрава РФ

№ « .» 2012

Структура и функции белков Тесты

1. В состав природных белков входят химические элементы:

Кальций. Углерод. Хлор. Водород. Натрий. Азот. Калий. Кислород. Сера.

2. Содержание белка в пробе возможно довольно точно рассчитать по количественному определению химического элемента:

Углерод. Водород. Азот. Кислород. Сера.

3. К существенным изменениям биологических свойств белков ведут замены аминокислот:

Глютамат на аспартат. Глютамат на валин. Триптофан на глютамат. Валин на лейцин. Глицин на аспартат. Фенилаланин на триптофан. Серин на треонин. Глицин на аланин.

4. Об окончании гидролиза белка можно судить:

По растворению осадка денатурированного белка. По исчезновению мутности гидролизата. По положительной биуретовой реакции. По положительной нингидриновой реакции. По отрицательной нингидриновой реакции. По положительной реакции Адамкевича. По отрицательной биуретовой реакции. По результатам формольного титрования.

5. Третичную структуру белка стабилизируют связи:

Гидрофобные. Пептидные. Дисульфидные. Ионные. Водородные.

5. Вторичную структуру белков стабилизируют связи:

Дисульфидные. Пептидные. Ионные. Гидрофобные. Водородные.

6. Полярными функциональными группами белков являются:

Карбоксильные. Метильные. Фенольные. Аминные. Карбонильные. Индольные. Гидроксильные. Тиоловые. Иминные.

7. В образовании пептидной связи участвуют функциональные группы аминокислот:

Эпсилон-аминные. Альфа - аминные. Бета-карбоксильные. Гамма-карбоксильные. Альфа - карбоксильные. Тиоловые.

8. Основополагающей структурой, т.е. определяющей более высокие уровни структурной организации белка является:

Первичная. Вторичная. Третичная. Четвертичная.

9. Выраженная видовая специфичность белков с одинаковыми природными биологическими свойствами обусловлена:

Принципиальными различиями в аминокислотном составе. Существенными различиями в молекулярной массе. Особенностями пространственной структуры молекул. При схожести первичных структур отдельными равноценными аминокислотными заменами. При схожести первичных структур отдельными неравноценными аминокислотными заменами. Различиями состава небелковых компонентов.

10. Преимущественно на поверхности белковой молекулы расположены аминокислоты:

Неполярные аминокислоты. Полярные аминокислоты. Обе группы аминокислот. Ни одна из этих групп

11. Преимущественно в глубине белковой молекулы расположены аминокислоты:

Неполярные аминокислоты. Обе группы аминокислот. Полярные аминокислоты. Ни одна из этих групп

4. В формировании 3-ой структуры белка участвуют:

Неполярные аминокислоты. Обе группы аминокислот. Полярные аминокислоты. Ни одна из этих групп

5. Причиной изменения сродства гемоглобина к кислороду является:

Изменение третичной структуры протомеров. Изменение взаиморасположения протомеров. Кооперативные изменения конформации протомеров

6. Верно ли данное положение?

Ε - аминогруппа лизина участвует в образовании пептидной связи

Да. Нет

7. Верно ли данное положение?

Радикалы серина и валина обладают гидрофильными свойствами

Да. Нет

8. Шапероны участвуют в образовании и поддержании главным образом

Первичной структуры белков. Третичной структуры белков. Вторичной структуры нуклеиновых кислот

9. Содержание белков в организме новорожденных детей составляет:

20%. 10-12%. 5%

10. Причиной транзиторной гипопротеинемии новорожденных является:

Усиленный распад белков на энергетические цели. Использование белков на пластические нужды. Усиленный синтез белков в печени.