Ядерный локализационный сигнал Роль импортина

Белки, транспортируемые в ядро, несут ядерный локализационный сигнал (ЯЛС), который содер­жит значительно обогащенный промежуток из пя­ти или шести основных аминокислот. Пример - пролин-пролин-лизин-лизин-лизин-лизин-аланин-лизин-валин (P-P-K-K-K-K-A-K-V).

Группы основных аминокислот ЯЛС могут локализоваться в любом месте белка. Более того, ядерный локализационный сигнал не изменяется при транслокационных преобразованиях. Особое внимание привлекает тот факт, что 60 кДа бе­лок импортин связывается с ЯЛС, инициирует и поддерживает импорт белков. В ядерном импорте также участвуют цитоплазматические факторы.

Растворение ядра и его восстановление

Интерфазные ядра полностью собраны вместе с комплексами пор. Ядерная пластина (ламина) сетчатая структура специальных промежуточных филаментов (глава 7) — формирует волосковую се­теподобную структуру, которая связана с липопро­теиновым комплексом внутренней ядерной мем­браны.

При вступлении клетки в начало профазы цито­зольные киназы фосфорилируют субъединицы ядерных ламин. После фосфорилирования сетепо­добная структура разрушается. Затем липопротеино­вый компонент внутренней ядерной мембраны рас­падается на мелкие везикулы, так же как и наруж­ная ядерная мембрана, которая состыкована с ЭР. Затем содержимое ядра распространяется в цито­золе.

Восстановление ядерной оболочки начинается в поздней анафазе, в тот момент, когда цитоплазма­тические фосфатазы начинают удаление фосфат­ных остатков из ядерных ламин. Эти белки начи­нают реполимеризоваться на поверхности конден­сированных хромосом. В то же время везикулы, образовавшиеся из внутренней ядерной мембраны, начинают сливаться и формируют оболочку вокруг хромосом. К концу поздней телофазы происходит окончательное слияние внутренней ядерной мем­браны. Эти слитые мембраны и дефосфорилированные ламины формируют сетевидную структуру на внутренней поверхности ядерной мембраны.

Далеко не все интегральные белки внутренней ядерной мембраны полностью охарактеризованы. Как и ламины, эти белки несомненно участвуют в процес­сах восстановления ядерной мембраны (глава 6).

Митохондрии Общая структура и функции

Митохондрии - это окруженные двойной мем­браной органеллы, которые выполняют функцию метаболического центра клетки. Митохондрии яв­ляются местом синтеза аденозинтрифосфата (АТФ). Этот процесс требует участия многих фер­ментов, большинство из которых поступает из ци­тозоля (рис. 3-8).

Процесс импорта ферментов очень сложен и включает несколько этапов, описанных ниже. Предполагается, что митохондрии — результат эво­люции организмов, которые внедрились в прими­тивную прокариотическую клетку и сформировали симбиотические отношения с хозяином. Основные признаки митохондрий перечислены в таблице 3-3.

Таблица 3-3. Основные принципы устройства и работы митохондрий

Признаки	Значение
Происхождение	Считается, что митохондрии произошли в результате эво­люции от организмов, кото­рые внедрились в примитив­ную прокариотическую клетку и стали симбиотами с ней
Форма	Эти органеллы могут принимать различные морфологи­ческие формы. Некоторые из них имеют сферическую форму, другие лентовидную
Митохондриальная ДНК	Митохондриальная ДНК реплицируется в интерфазе, и этот процесс не синхронизирован с репликацией ДНК в ядре. Митохондриальная ДНК отличается от ядерной ДНК и кодирует особые митохондриальные гены
Синтез белка	Количество транслируемых с митохондриальной мРНК белков ограничено; они фор­мируют субъединицы круп­ных ферментных комплек­сов. Митохондрии имеют функционирующие рибосо­мы, переводящие информа­цию митохондриальной ДНК в белки, используемые в органелле
Клеточное деление	Во время клеточного цикла митохондрии один раз де­лятся надвое, образуя при этом перетяжку. Перетяжка деления развивается, начи­ная с внутренней митохондриальной мембраны

Митохондриальная ДНК

В отличие от других органелл клетки, митохонд­рии обладают собственной ДНК, которая отлича­ется от ядерной ДНК и кодирует особые митохонд­риальные гены. Свойства митохондриальной ДНК:

● небольшая и содержит около 16,5 кб, то есть приблизительно в 10⁵ раз меньше, чем ДНК, локализованная в ядре;

● кольцевая и кодирует 2 рибосомные РНК, 22 транспортных РНК (тРНК) и 13 белков.

Генетический код митохондрий, определяющий отдельные аминокислоты, немного отличается от кода ядерной ДНК. Митохондриальный код, на­пример, обладает измененными стоп-кодонами.

Эта органелла обладает функционирующими ри­босомами, которые синтезируют белки, используе­мые в органелле и кодируемые митохондриальной ДНК. Количество транслируемого с митохондри­альной мРНК белка ограничено и формирует субъединицы более крупных ферментных комплек­сов. Митохондрии могут принимать различную форму. Обычно митохондрия делится, по крайней мере, один раз в течение клеточного цикла после репликации ее ДНК, которая происходит во время интерфазы. Эта репликация не связана с S-фазой клетки. Деление митохондрии происходит посред­ством перетяжки на две, которая начинается с обра­зования кольцевой бороздки на внутренней мито­хондриальной мембране.