Задача 1. При некоторых заболеваниях у больного повышается температура тела, что рассматривается как защитная реакция организма. Однако высокие температуры губительны для белков организма. Объясните, почему при температуре выше +40С нарушается функция белков и возникает угроза для жизни человека.

1. Структура белков и связи, удерживающие их структуры в нативной конформации;

2. Как меняется структура и функции белков при повышении температуры?

3. Что такое оптимальная температура для фермента? Обратимая и необратимая инактивация.

1) Структурная организация белков:

-первичная структура - то последовательно связанные аминокислоты: пептидная связь;

-вторичная структура – это способ свёртывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или иную конформацию: водородная связь; а-спираль (спираль, имущая правое вращение, на каждый шаг приходится 3,6 ак) и б-структура(хар-на дл неоторы фибряярных белков – слоисто – складчатая). Белковая молекула имеет вид гармошки. Нарушается при нагревании. Спирализация уменьшается в 4 раза.

-третичная структура – это общая форма или конформация полипептидной цепи: дисульфидная, ионная, гидрофобная связи; в изгибах участвуют остатки пролина, оксипролина, глицина.

Глобулярная и фибриллярная.

-четвертичная структура – это расположение полипептидных цепей, входящих в состав отдельных субъединиц относительно друг друга, т.е. способ укладки и упаковки с образованием нативной конформации белка: ионные, водородные и дисульфидные связи. Примеры: гемоглобин, коллагена (3 полипептидные цепи)

2) При повышении температуры выше 42˚С водородные и гидрофобные связи разрываются → потеря нативной конформации, денатурация (это не гидролитическое нарушение четвертичной, третичной и вторичной структуры с сохранением первичной структуры белка , сопровождающееся изменением его свойств)

3) Температура, при которой наблюдается максимальная активность ферментов, называется оптимальной.

Для большинства ферментов оптимальной температурой являетсятемпература от +35С — +40С.Обратимаяинактивация, когда после удаления денатурирующего агента или уменьшения его концентрации, белок может восстановить свою структуру, т.е. происходит ренатурация. А после необратимой инактивации белок больше не сможет восстановить свою структуру.

Задача 2. Белки, осуществляющие транспорт молекул или ионов через мембрану, часто классифицируются как трансмембранные белки. Такие белки имеют в своей структуре область, заключенную в липидном слое биомембраны, и области, обращенные внутрь клетки (в цитоплазму) и во внеклеточное пространство. Охарактеризуйте такие белки.

1. Предположите, какие аминокислоты должны преобладать в различных участках данного трансмембранного протеина

2. Приведите примеры аминокислот с неполярными и полярными радикалами

3. Объясните, в каком случае суммарный заряд белковой молекулы будет равен нулю

1. Аминокислоты в липидном слое биомембраны – неполярные или лишены заряда и протонированы (-СООН) или депротонированы (-NH₂), обращенные внутрь клетки (в цитоплазму) –асп, глу и С конец полипетидной цепи, и во внеклеточное пространство–арг, лиз и N конец полипептидной цепи.

2. Неполярные(гидрофобные): аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан. Полярные (гидрофильные) незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: глицин, серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин. Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат. Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин

3. При изоэлектрической точке молекула белка электронейтральна и не передвигается в электрическом поле. В таком состоянии молекулы белка легко выпадают в осадок, чем и пользуются для разделения белковых веществ при их совместном присутствии. Большинство белков имеют изоэлектрическую точку при рН от 4,0 до 8,0. Изоэлектрическая точка фермента желудочного сока пепсина находится в резко кислой среде при рН 1,0, а химотрипсина при рН 8,1. Белковые вещества в водной среде проявляют свойства амфотерности, т. е. они ведут себя и как кислоты, имея карбоксильные группы, и как основания благодаря наличию аминных групп. Если pH раствора соответствует ИЭТ белка, то заряд белка равен 0.

Задача 3. В моче больного фенилкетонурией обнаружены фенилаланин – 6мМ/л ( в норме 0,01мМ/л) и его метаболит – фенилпировиноградная кислота – 4,9 мМ/л ( в норме отсутствует). Почему в организме данного больного повышен уровень фенилалалина и его метаболиты появляются в моче?

Большое поступление с пищей, неправильный прием АКой смеси, инфекционный или воспалительнй процесс (прорезывание зубов), стрессы.