3.4 Функции основных анаболических гормонов

Гормо́ны (др.-греч. ὁρμάω — возбуждаю, побуждаю) — биологически активные вещества органической природы, вырабатывающиеся в специализированных клетках желёз внутренней секреции, поступающие в кровь, связывающиеся с рецепторами клеток-мишеней и оказывающие регулирующее влияние на обмен веществ и физиологические функции. Гормоны служат гуморальными (переносимыми с кровью) регуляторами определённых процессов в различных органах и системах.

ТЕСТОСТЕРО́Н

— основной мужской половой гормон, андроген. Секретируется из холестерина клетками Лейдига семенников у мужчин, а также в небольших количествах яичниками у женщин и корой надпочечников и у мужчин, и у женщин. Является продуктом периферического метаболизма, отвечает за вирилизацию у мальчиков и андрогенизацию у девочек.

Биологическое действие тестостерона:

1) репродуктивные ткани-мишени

- атрофия железистой ткани молочных желез

- атрофия миометрия и эндометрия

- стимуляция атрезии фолликулов яичников

- подавление секреции гонадотропинов гипофиза

2) непродуктивные ткани-мишени

- усиление синтеза остеокластов, окостенение эпифизарных зон роста

- анаболическое действие

- стимуляция роста волос в андрогензависимых и независимых зонах

- усиление секреции сальных желез

- задержка жидкости и электролитов

- регуляция полового поведения (либидо)

ГОРМОН РОСТА

Гормон роста (соматотропный гормон, СТГ, соматотропин, соматропин) — один из гормонов передней доли гипофиза. Относится к семейству полипептидных гормонов, в которое входят также пролактин и плацентарный лактоген.

Гормоном роста соматотропин называют за то, что у детей и подростков, а также молодых людей с ещё не закрывшимися зонами роста в костях он вызывает выраженное ускорение линейного (в длину) роста, в основном за счет роста длинных трубчатых костей конечностей. Соматотропин оказывает мощное анаболическое и анти-катаболическое действие, усиливает синтез белка и тормозит его распад, а также способствует снижению отложения подкожного жира, усилению сгорания жира и увеличению соотношения мышечной массы к жировой. Кроме того, соматотропин принимает участие в регуляции углеводного обмена — он вызывает выраженное повышение уровня глюкозы в крови и является одним из контринсулярных гормонов, антагонистов инсулина по действию на углеводный обмен. Описано также его действие на островковые клетки поджелудочной железы, иммуностимулирующий эффект, усиление поглощения кальция костной тканью и др. Многие эффекты гормон роста вызывает непосредственно, но значительная часть его эффектов опосредуется инсулиноподобными факторами роста, главным образом IGF-1 (ранее его называли соматомедином С), который вырабатывается под действием гормона роста в печени и стимулирует рост большинства внутренних органов. Дополнительные количества IGF-1 (англ. Insulin–like growth factor) синтезируются в тканях-мишенях.

ИНСУЛИНОПОДОБНЫЙ ФАКТОР РОСТА 1

ИФР-1, соматомедин С, англ. IGF1) — белок из семейства инсулиноподобных факторов роста по структуре и функциям похожий на инсулин. Он участвует в эндокринной, аутокринной и паракринной регуляции процессов роста, развития и дифференцировки клеток и тканей организма. ИФР-1 состоит из одной полипептидной цепи длиной 70 аминокислотных остатков с тремя внутримолекулярными дисульфидными мостиками. Молекулярная масса ИФР-1 7,6 кДа. Считается, что этот белок играет активную роль в процессах старения организма: мутации гена ИФР-1 приводили к увеличению продолжительности жизни у лабораторных животных.

ИФР-1 является важнейшим эндокринным посредником действия соматотропного гормона, поэтому называется также соматомедином С. ИФР-1 производится гепатоцитами печени в ответ на стимуляцию их соматотропиновых рецепторов. В периферических тканях именно ИФР-1 обеспечивает практически все физиологические эффекты соматотропного гормона. Его последствия были названы «неуправляемой инсулиноподобной деятельностью.

ИФР-1 также обеспечивает обратную связь с гипоталамусом и гипофизом по соматотропной оси: от уровня ИФР-1 в крови зависит секреция соматотропин-рилизинг-гормона и соматотропного гормона. При низком уровне ИФР-1 в крови секреция соматотропин-рилизинг-гормона и соматотропина возрастает, при высоком — снижается. Также ИФР-1 регулирует секрецию соматостатина: высокий уровень ИФР-1 приводит к возрастанию секреции соматостатина, низкий — к её снижению.

ИФР-1 как таковой был открыт в 1978 году и спустя 10 лет он стал использоваться спортсменами как элемент подготовки. Он обрел огромную популярность благодаря тому, что совершенно не нуждается в дополнительных подпитках (курсы стероидов, инсулин и т.п.). Но недавно были выведены и побочные эффекты: увеличение печени, селезёнки, количества злокачественных клеток.

Метаболические эффекты ГР и ИФР-1

Печень

- стимуляция глюконеогенеза и гликогенолиза

-стимуляция накопления триглицеридов

2) Жировая ткань

- стимуляция липолиза

- усиление эффектов глюкокортикоидов

3) Мышцы

- усиление накопления свободных жирных кислот

- развитие инсулинорезистентности

4) Поджелудочная железа

- стимуляция синтеза инсулина

5) Кости

- повышение костного обмена

ИНСУЛИ́Н

Инсули́н (от лат. insula — остров) — гормон пептидной природы, образуется в бета-клетках островков Лангерганса поджелудочной железы. Оказывает многогранное влияние на обмен практически во всех тканях. Основное действие инсулина заключается в снижении концентрации глюкозы в крови.

Инсулин увеличивает проницаемость плазматических мембран для глюкозы, активирует ключевые ферменты гликолиза, стимулирует образование в печени и мышцах из глюкозы гликогена, усиливает синтез жиров и белков. Кроме того, инсулин подавляет активность ферментов, расщепляющих гликоген и жиры.

4.1 Актин – белок тонких нитей, состоящий из 375 аминокислотных остатков. Молекулярная масса – 42 000 Да. Форма молекул – глобулярная (шаровидная) → название G-актин («globular»). На его долю приходится около 25 % общей массы мышечного белка.

В присутствии Mg²⁺ молекулы G-актина могут соединяться между собой (полимеризоваться) и образовывать нерастворимую нить, которая получила название F-актин (фибриллярный). Два F-актиновых полимера накручиваются друг на друга в виде двойной спирали.

Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион Са²⁺, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, каждая субъединица G-актина имеет центр связывания АТФ/АДФ, который принимает участие в полимеризации тонкой нити. После окончания полимеризации тонкая нить покрывается и стабилизируется белком – β-актинином. Вдобавок к центру связывания АТФ/АДФ на каждой молекуле G-актина имеется высокоафинный центр связывания головки миозина. Регуляцию его работы в скелетной и сердечной мышцах осуществляют дополнительные белки тонкой нити. Таким образом, дополнительные белки контролируют сократительный цикл.

F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения. Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс. Молярное соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе — примерно 1:1. Нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Существенным свойством актомиозинового комплекса является диссоциация его в присутствии АТФ и Мg²⁺.