2.4 Механизмы гипертрофии скелетных мышц

В основе миофибриллярной гипертрофии мышечных волокон лежит интенсивный синтез и уменьшенный распад мышечных белков.

Существует несколько гипотез миофибриллярной гипертрофии:

гипотеза ацидоза;

гипотеза гипоксии;

гипотеза механического повреждения мышечных волокон.

1) ГИПОТЕЗА АЦИДОЗА

Гипотеза ацидоза предполагает, что пусковым стимулом для повышенного синтеза белка в скелетных мышцах является накопление в них молочной кислоты (лактата). Увеличение лактата в мышечных волокнах вызывает повреждение сарколеммы мышечных волокон и мембран органелл, появление в саркоплазме мышечных волокон ионов кальция, что вызывает активизацию протеолитических ферментов, расщепляющих мышечные белки. Увеличение синтеза белка в этой гипотезе связано с активацией и последующим делением клеток-сателлитов.

2) ГИПОТЕЗА ГИПОКСИИ

Гипотеза гипоксии предполагает, что пусковым стимулом для повышенного синтеза белка в скелетных мышцах является временное ограничение поступления кислорода (гипоксия) к скелетным мышцам, что происходит при выполнении силовых упражнений с большими отягощениями. Гипоксия и последующая реперфузия (восстановление притока кислорода к скелетным мышцам) вызывает повреждение мембран мышечных волокон и органоидов, появление в саркоплазме мышечных волокон ионов кальция, что вызывает активизацию протеолитических ферментов, расщепляющих мышечные белки. Увеличение синтеза белка в этой гипотезе связано с активизацией и последующим делением клеток-сателлитов.

3) ГИПОТЕЗА МЕХАНИЧЕСКОГО ПОВРЕЖДЕНИЯ

Гипотеза механического повреждения мышечных волокон предполагает, что пусковым стимулом для повышенного синтеза белка является большое мышечное напряжение, что приводит к сильным повреждениям сократительных белков и белков цитоскелета мышечного волокна. Доказано, что даже однократная силовая тренировка может привести к повреждению более 80% мышечных волокон. Повреждение саркоплазматического ретикулума вызывает увеличение в саркоплазме мышечного волокна ионов кальция и последующим процессам, описанным выше.

САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ГИПЕРТРОФИЯ

характеризуется, прежде всего, увеличением объема саркоплазмы. Увеличение саркоплазмы, осуществляется за счет возрастания количества межфибриллярной жидкости, митохондрий, а также запасов гликогена, АТФ и креатинфосфата. В мышцах увеличивается капилляризация. Такая гипертрофия приводит к большому волокну мышцы, однако плотность миофибрилл небольшая. Такое волокно мышцы не показывает никакого увеличения максимальной сократительной силы, однако увеличивается сопротивление утомлению.

Согласно спортивной теории саркоплазматическая гипертрофия – преобладающая адаптация, вызванная повторными попытками, при которых исчерпываются запасы ATФ, креатинфосфата и гликогена. В отличие от миофибриллярной гипертрофии, которая является, возможно, вынужденной напряженностью, саркоплазматическая гипертрофия – возможно вынужденное утомление.

3.1. Миозин - основной сократительный белок мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити миофибрилл. Молекулы состоят из двух полипептидных цепочек, в каждой из которых содержится более 2000 аминокислот. Белковая молекула очень велика (это самые длинные полипептидные цепочки, существующие в природе), а её молекулярная масса доходит до 470000. Каждая из полипептидных цепочек оканчивается так называемой головкой, в состав которой входят две небольшие цепочки, состоящие из 150—190 аминокислот. В отличие от актина миозин скелетных мышц обладает ферментативной активностью и катализирует гидролиз АТФ, связываясь с F-актином.

Функции миозина:

1. Основная функция - структурная (400 молекул миозина соединяются между собой «хвост» в «хвост» и образуют толстую нить).

2. Каталитическая функция миозина – головка миозина способна расщеплять АТФ.

3. Контактная функция – миозин соединяется с актином своими головками, которые в таком случае называются «поперечные мостики».

При обработке ферментами (трипсином, папаином) молекула миозина распадается на 2 больших фрагмента: тяжёлый меромиозин (обе головки и часть двойной спирали) и лёгкий меромиозин (остальная часть двойной спирали).

Место действия ферментов удивительно совпадает с тем местом в молекуле миозина, которое превращает химическую энергию АТФ в чисто механическое явление сокращения – расслабления.

Молекула миозина содержит значительное количество глутаминовой аминокислоты и имеет большой отрицательный заряд, что усиливает связывание свободных ионов Са²⁺ и Мg²⁺. Ионы Са²⁺ стимулируют АТФ-азную активность миозина и скорость гидролиза АТФ. Химическая энергия, высвобождаемая в ходе данной ферментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями миозина в сокращающейся мышце.