Симбиоз водорослей с другими организмами.

Водоросли способны вступать в симбиотические отношения друг с другом и с представителями различных систематических групп организмов как животного, так и растительного царства (бактериями, однокл и многокл жив-ми, грибами, мхами, голосеменными и покрытосеменными растениями).

• Эпифиты (обитающие на других организмах, но питающиеся самостоятельно) на подводных растениях и водоплавающих животных. Устанавливаются очень непрочные и кратковременные взаимосвязи.

• Эндофиты (обитающие в тканях других организмов— как внеклеточно (в слизи, межклетниках), так и внутриклеточно (в содержимом живых неповрежденных клеток). Внеклеточные и внутриклеточные эндофиты из числа водорослей образуют эндосимбиозы. Более тесные, постоянные и прочные связи. Эндосимбиозы одноклеточных зеленых и желто-зеленых водорослей с одноклеточными животными(зоохлореллы и зооксантеллы). зеленые и желто-зеленые водоросли образуют эндосимбиозы с пресноводными губками, гидрами и др.

• симбиоз водорослей с грибами-лишайниковый симбиоз. приводит к появлению нового организма. Вместе с тем каждый партнер сохраняет черты той группы организмов, к которой он относится, и ни у одного из них не появляется тенденции к преобразованию в составную часть другого. Из сине-зеленых - носток (Nostoc), глеокапса (Gloeocapsa), сцитонема (Scytonema) и стигонема (Stigonema).

• с простейшими и кишечнополостными, например симбиозы кораллов, фораминифер.

27. Белки – структурная и функциональная основа живой материи, классификация, свойства, биологическая роль. Структурная организация белков. Аминокислоты.

Белки, или протеины— биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Каждому белку в определенной среде свойственна особая пространственная структура. При характеристике пространственной (трехмерной) структуры выделяют четыре уровня организации молекул белков.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Такая структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией, т. е. зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. От первичной структуры зависят все свойства и функции белков. Замена одной-единственной аминокислоты в составе молекул белка или нарушение порядка в их расположении обычно влечет за собой изменение функции белка. В организме человека обнаружено более 10 тыс. различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 основных аминокислот.

В живых клетках молекулы белков или отдельные их участки представляют собой не вытянутую цепь, а скручены в спираль, напоминающую растянутую пружину (это так называемая а-спираль), или сложены в складчатый слой (b-слой). Такие а-спирали и b-слои являются вторичной структурой. Она возникает в результате образования водородных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация) или между двумя полипептидными цепями (складчатые слои).

У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы — глобулу (характерна для глобулярных белков). Глобула определенной конфигурации является третичной структурой белка. Такая структура стабилизируется ионными, водородными, ковалентными дисульфидными связями (образуются между атомами серы, входящими в состав цистеина, цистина и метионина), а также гидрофобными взаимодействиями. Наиболее важными в возникновении третичной структуры являются гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, т. е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей (субъединиц), образуя четвертичную структуру белковой молекулы. Такая структура имеется, например, у глобулярного белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных субъединиц (протомеров), находящихся в третичной структуре, и небелковой части — гема. Только в такой структуре гемоглобин способен выполнять свою транспортную функцию.

Под влиянием различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белка вследствие разрыва водородных и ионных связей. Процесс нарушения нативной (естественной) структуры белка называется денатурацией. При этом наблюдается уменьшение растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря ферментативной активности и т. д. Процесс денатурации может быть полным или частичным. В некоторых случаях переход к нормальным условиям среды сопровождается самопроизвольным восстановлением естественной структуры белка. Такой процесс называется ренатурацией.

Простые и сложные белки. К простым относятся белки, состоящие только из аминокислот, а к сложный — белки, содержащие белковую часть и небелковую (простетическую); простетическую группу могут образовывать ионы металлов, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и др. Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. К сложным белкам относятся все протеолипиды и гликопротеины; сложными белками являются, например, иммуноглобулины (антитела), гемоглобин, большинство ферментов и т. д.

Функции белков.

• Структурная. Белки входят в состав клеточных мембран и матрикса органелл клетки. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы, ногти, когти у высших животных состоят преимущественно из белков.

• Каталитическая (ферментативная). Белки-ферменты катализируют протекание всех химических реакций в организме. Они обеспечивают расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при фотосинтезе и т. д.

• Транспортная. Некоторые белки способны присоединять и переносить различные вещества. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны, гемоглобин — кислород и углекислый газ. Молекулы белков, входящие в состав плазматической мембраны, принимают участие в транспортировке веществ в клетку.

• Защитная. Ее выполняют иммуноглобулины (антитела) крови, обеспечивающие иммунную защиту организма. Фибриноген и тромбин участвуют в свертывании крови и предотвращают кровотечение.

• Сократительная. Благодаря скольжению относительно друг друга актиновых и миозиновых протофибрилл происходит сокращение мышц, а также немышечные внутриклеточные сокращения. Движение ресничек и жгутиков связано со скольжением относительно друг друга микротрубочек, имеющих белковую природу.

• Регуляторная. Многие гормоны являются олигопептидами или белками (например, инсулин, глюкагон [антагонист инсулина], адренокортикотропный гормон и др.).

• Рецепторная. Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку. Примером может служить фитохром —светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и опсин — составная часть родопсина, пигмента, находящегося в клетках сетчатки глаза.

• Энергетическая. Белки могут служить источником энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

Аминокислоты - структурные компоненты белков. Аминокислоты представляют собой низкомолекулярные органические соединения, содержащие карбоксильную (-СООН) и аминную (-NH2) группы, которые связаны с одним и тем же атомом углерода. К атому углерода присоединяется боковая цепь — какой-либо радикал, придающий каждой аминокислоте определенные свойства.

У большей части аминокислот имеется одна карбоксильная группа и одна аминогруппа; эти аминокислоты называются нейтральными. Существуют, однако, и основные аминокислоты — с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты — с более чем одной карбоксильной группой.

Известно около 200 аминокислот, встречающихся в живых организмах, однако только 20 из них входят в состав белков. Это так называемые основные, или белокобразующие (протеиногенные), аминокислоты.

В зависимости от вида радикала основные аминокислоты делят на три группы: 1) неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин); 2) полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серии, глицин, тирозин, треонин, цистеин); 3) полярные заряженные (аргинин, гистидин, лизин — положительно; аспарагиновая и глутаминовая кислоты — отрицательно).

Боковые цепи аминокислот (радикал) могут быть гидрофобными или гидрофильными, что придает белкам соответствующие свойства, которые проявляются при образовании вторичной, третичной и четвертичной структур белка.

У растений все необходимые аминокислоты синтезируются из первичных продуктов фотосинтеза. Человек и животные не способны синтезировать ряд протеиногенных аминокислот и должны получать их в готовом виде вместе с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; а также аргинин и гистидин – у детей.

5. Бактериальные плазмиды. Общая характеристика плазмид. Конъюгативные плазмиды. Плазмиды, содержащие гены устойчивости к антибиотикам.

Бактериальные плазмиды – это внехромосомные генетические элементы, способные к автономной репликации.

Св-ва природных плазмид:

-способность к конъюгации.

-плазмиды придают клеткам бактерий устойчивость к антибиотикам, тяжелым металлам.

-плазмиды делают клетки бактерий способными разлагать различные синтетические соединения, загрязняющие окружающую среду(нафталин, бифенил, толуол).

- сп-бность к образованию токсинов (бактериоцины)

Типы плазмид. Б-во плазмид классифицируют на основании тех свойств бактериальной кл, кот привели к обнаружению этих плазмид:

1) F-факторы (fertility — плодовитость);

2) R-факторы (resistance — резистентность, устойчивость);

3) Соl-факторы (соlicinogeny — колициногенность,колицин –высокоспец ант\б\к, подавляющ жизнесп-ть др.бактер));

4) пенициллиназные пл/ды золотистого стафилококка;

5) пл/ды деградации псевдомонад и др.

Некоторые плазмиды делают бакт.кл. способной конъюгировать с др.кл. Осуществляется передача генетического материала от кл.к кл. Перенос генетического материала путем прямого контакта м/у двумя клетками называется конъюгацией.

Конъюгация – перенос ген.материала путем прямого контакта между двумя клетками. F-пламида содержит гены, детерминирующие особые структуры клеточной поверхности-половые ворсинки(F-пили).

1) F-плазмида Е.coli. F- конъюгативный фактор (конъюгат.пл/да). Кодируют пол у бактерий, индуцируют деление. Муж кл (F+) содержат F-плазмиду, жен (F-) – не содержат. Мужские кл выступают в роли донора ген. материала при конъюгации, а женские – реципиента (половые ворсинки или F-пили – по ним идет передача ген мат или ДНК)

IS2, IS3 и Тn1000(транспозон): структурные компоненты, с пом. к-ых осущ-ся интеграция F-пл/ды в бак. хр-му. IS- инсерционные послед-ти (по ним идет внедрение пл/ды в хр-му. oriT – точка начала переноса ген.материала в кл-ку. tra-область: осущ-ет передачу ген.материала. rep-гены: детерминируют автономную Р-цию F-пл/ды. F- фактор вкл-ся в бак.хр-му лишь в опред-ых участках, число к-ых ограничено.

IS2, IS3 и  Тn1000(транспозон):  структурные  компоненты,  с  пом. к-ых  осущ-ся  интеграция  F-пл/ды  в  бак.  хр-му.  IS- инсерционные послед-ти (по ним идет внедрение пл/ды в хр-му). oriT – точка начала переноса ген.материала в кл-ку. tra-область: осущ-ет передачу ген.материала. rep-гены: детерминируют(опр-ют) автономную  Р-цию  F-пл/ды.F- фактор вкл-ся в бак.хр-му лишь в опред-ых участках, число к-ых ограничено.

2)Р устойчивая к антибиотикам- это R-плазмида или фактор перенос устойчивости , несет гены,отвественные за устойчивость к антибиотикам и гены tra. Область tra гомологична, соответствует обл F-фактора Е.coli.

1)– область начала Р-ции

tra –осущ-ет передачу ген.материала

IS – ограничивают ряд генов, обеспеч-их устойчивость к ряду а/б и тяж.Ме. (mer, sul, str, cat)

Tn10 – транспозон (имеет в составе: tet-ген устойчивости к тетрациклину и IS10 и IS10

сat- устойчивость к хлорамфениколу; str- устойчивость к стрептомицину; mer- устойчивость к Hg; sul – устойчивость к сульфонамиду).

3)Соl-фактор, или фактор колициногенности, определяет сп-бность бактерий образовывать особые вещества, кот вызывают гибель близкородственных штаммов. 

4)Пенициллиназные пл/ды золотистого стафилококка обусловливают образование активного фермента пенициллиназы, кот. разрушает пенициллин.

5) Hly- пл/ды- синтез гемолизинов

6) Ent- пл/ды- синтез энтеротоксинов

7)Tox- пл/ды- токсинообразование

8) Пл/ды биодеградации (D-пл/ды). (до 300 тпн) Кодируют ферменты, с помощью кот бактерии могут утилизировать ксенобиотики. Потеря клеткой пл/ды не приводит к ее гибели. В одной и той же клетке могут находиться разные пл/ды. (нафт, биф (ПХБ), ХБК, бензол, толуол и тд)

Биологическая роль плазмид: - контроль генетического обмена бактерий; - контроль синтеза факторов патогенности; - совершенствование защиты бактерий.

№11

1. Грибы и грибоподобные организмы. Подразделение на царства (Protozoa? Chromista, Fungi). Царство Грибы. Отделы, общая характеристика. Группа Лишайники (лихенизированные грибы)

2. Углеводы и липиды, их биологическая роль, классификация, свойства. Важнейшие представители моносахаридов, дисахаридов, полисахаридов, жирных кислот и липидов.

3. Адаптация микроорганизмов к осмотическому шоку. Понятие об осмотическом давлении и тургорном давлении клетки

11

22. Углеводы и липиды, их биологическая роль, классификация, свойства. Важнейшие представители моносахаридов, дисахаридов, полисахаридов, жирных кислот и липидов.

Углеводы – органические соединения, содержащие карбонильные и гидроксильные группировки атомов, имеющие общую формулу Cn(H2O)m, (где n и m>3).

Функции углеводов

1. Энергетическая. Глюкоза — основной источник энергии, высвобождаемой в клетках живых организмов в ходе клеточного дыхания.

2. Запасающая. Углеводы выступают в качестве запасных питательных веществ: гликоген у животных, крахмал – у растений.

3. Структурная - целлюлоза входит в состав клеточных оболочек растений; хитин служит структурным компонентом покровов членистоногих и клеточных стенок многих грибов. Некоторые олигосахариды — составная часть цитоплазматической мембраны клетки (в виде гликопротеинов и гликолипидов), образующая гликокаликс (рецепторная, транспортная ф-ции, пристеночное пищеварение). Пентозы участвуют в синтезе нуклеиновых кислот (рибоза- РНК, дезоксирибоза — ДНК), некоторых коферментов (например, НАД, НАДФ, кофермента А, ФАД), АМФ; принимают участие в фотосинтезе (рибулозо-1,5-дифосфат является акцептором С02 в темновой фазе фотосинтеза).

4. Защитная. У животных гепарин препятствует свертыванию крови, у растений камеди и слизи, образующиеся при повреждении тканей, выполняют защитную функцию.

5. Пластическая ( В комплексе с белками углеводы образуют гормоны, ферменты, секреты слюнных и слизистых желёз).

6. Осмотическая . Углеводы участвуют в регуляции осмотического давления в организме. Так, в крови содержится 100—110 мг/% глюкозы, от концентрации глюкозы зависит осмотическое давление крови.

7. Рецепторная функция. Олигосахариды входят в состав воспринимающей части многих клеточных рецепторов или молекул-лигандов.

Моносахариды - это соединения, в основе которых лежит неразветвленная углеродная цепочка, в которой при одном из атомов углерода находится карбонильная группа (С=0), а при всех остальных — по одной гидроксильной группе. В зависимости от длины углеродного скелета (количества атомов углерода) моносахариды разделяют на триозы (С3), гетрозы (С4), пентозы (С5), гексозы (С6), гептозы (С7). Примерами пентоз являются рибоза, дезоксирибоза, гексоз-глюкоза, фруктоза, галактоза.

Моносахариды хорошо растворяются в воде, они сладкие на вкус. В водном растворе моносахариды, начиная с пентоз, приобретают кольцевую форму.

• глюкоза— основной источник энергии для клеточного дыхания;

• фруктоза — составная часть нектара цветов и фруктовых соков;

• рибоза и дезоксирибоза — структурные элементы нуклеотидов, являющихся мономерами РНК и ДНК;

Олигосахариды – продукты конденсации нескольких моносахаридов. В олигосахаридах молекулы простых сахаров соединены так называемыми гликозидными связями, соединяющими атом углерода одной молекулы через кислород с атомом углерода другой молекулы

• сахароза (глюкоза + фруктоза) — основной продукт фотосинтеза, транспортируемый в растениях;

• лактоза (глюкоза-Н галактоза)— входит в состав молока млекопитающих;

• мальтоза (глюкоза + глюкоза) — источник энергии в прорастающих семенах. (это всё дисахариды)

Полисахариды. Это высокомолекулярные (до 10 000 000 Да) биополимеры, состоящие из большого числа мономеров — простых сахаров и их производных.

• крахмал - смесь двух полимеров: амилозы и амилопектина. Разветвленная спирализованная молекула, служащая запасным веществом в тканях растений;

• целлюлоза (клетчатка) — полимер, состоящий из нескольких прямых параллельных цепей, соединенных водородными связями. Такая структура препятствует проникновению воды и обеспечивает устойчивость целлюлозных оболочек растительных клеток;

• хитин — основной структурный элемент покровов членистоногих и клеточных стенок грибов;

• гликоген — запасное вещество животной клетки. Мономером является глюкоза.