1. Бiохiмiя як наука. Місце біохімії серед інших медико-біологічних дисциплін. Методологічні основи бiохiмiї. Методи та роздiли біохімії: медична біохімія, клінічна біохімія. Біохімічна лабораторна діагностика

Біохімія – це наука, яка вивчає хімічний склад, обмін речовин та енергії, а також молекулярні основи функціонування живих організмів. Склад живих організмів суттєво відрізняється від хімічного складу компонентів неживої природи на Землі, оскільки виникнення життя було пов’язане з відбором певних хімічних елементів. Біомолекули - сполуки, що входять до складу живих організмів та становлять сутність обміну речовин та фізіологічних функцій живих клітин, серед них головними молекулами є білки. Біохімія розкриває молекулярні механізми розвитку патологічних станів, дає можливість патогенетично обґрунтувати вибір методів діагностики та лікування захворювань, тому є теоретичною базою для патологічної фізіології та клінічних дисциплін. Біохімічні методи дослідження широко використовуються для діагностики захворювань, контролю ефективності лікування.

2.Видатнi вченi бiохiмiки. Внесок українських вчених у розвиток світової біохімії.

Ферменти: визначення, номенклатура, класифiкацiя. Хiмiчна природа ферментiв. Властивості ферментів, що відрізняють їх від небіологічних каталізаторів.

Ферменти (ензими) – це біокаталізатори переважно білкової природи та каталітичні молекули РНК (рибозими), які беруть участь в хімічних реакціях в організмі.

. У 1961 р. Міжнародним союзом біохімії та молекулярної біології всі ферменти були поділені на 6 класів за типом хімічних реакцій, що полегшило розуміння механізму дії різних ферментів. За хімічною природою ферменти є переважно білками і тому мають високу молекулярну масу, нездатні до діалізу, виявляють амфотерні властивості, електрофоретичну рухливість, підлягають денатурації під дією фізичних та хімічних чинників. Важливим доказом білкової природи ферментів є виділення їх в кристалічній формі. За будовою ферменти поділяються на прості (складаються лише з амінокислот) та складні (містять білкову частину – апофермент та небілкову частину – кофактор). Фермент взаємодіє з хімічними сполуками (субстратами) певною ділянкою – активним центром, в якому виділяють каталітичну ділянку (де відбувається акт каталізу) і контактну (де фермент зв’язується із субстратом). У окремих (алостеричних = регуляторних) ферментів можуть бути алостеричні (регуляторні) центри, на які діють різні регулятори (алостеричні ефектори) і змінюють активність ферментів. Механізм дії ферментів полягає у специфічній взаємодії активного центру ферменту з субстратом, утворенням фермент- субстратних комплексів та подальшим вивільненням продуктів реакції.

Номенклатура

1. Робоча (зручна для використання)

• назва ферменту = хім.назва субстрату + «-аза»

мальтоза + «-аза» = мальтаза

• назва ферменту = хім.назва субстрату + тип хім. реакції + «-аза»

лактат + дегідрогенізація + «-аза» = лактатдегідрогеназа

• історично усталена (тривіальна) назва

пепсин, тромбін, трипсин, ренін

Систематична (1961 р. Міжнародний союз біохімії та молекулярної біології) побудована за типом хімічної реакції згідно класифікації ферментів (КФ)!!!

Систематична назва =

Субстрат 1: Субстрат 2 - тип хім.реакції за КФ + «-аза»

L-Лактат: НАД⁺ - оксидоредуктаза

(лактатдегідрогеназа)

Класифікація

КФ 1. Оксидоредуктази

КФ 2. Трансферази

КФ 3. Гідролази

КФ 4. Ліази

КФ 5. Ізомерази

КФ 6. Лігази (синтетази)

2. Будова ферментів. Активний та алостеричний центри ферментiв, їх значення.

Механізм дії ферментів.

За хімічною природою ферменти – це білки, що проявляють каталітичні властивості, тобто вони прискорюють перебіг різних хімічних процесів, які відбуваються в живому організмі. Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків: висока молекулярна маса, розщеплення до амінокислот під час гідролізу, утворення колоїдоподібних розчинів; вони не стійкі до впливу високих температур та солей важких металів, проявляють антигенні властивості, піддаються фракціонуванню. Як і білки, ферменти поділяються на прості й складні. Прості, або однокомпонентні, ферменти містять у своєму складі тільки амінокислоти. Наприклад, пепсин, уреаза, РНКаза та інші. Більшість ферментів є двокомпонентними, тобто складаються з білкової і небілкової (простетичної) частин. Їх називають ще голоферментами, а їх складові, відповідно, апоферментами (білкова частина) і простетичною групою, або коферментом (небілкова частина ферменту) (рис. 1):

голофермент Þ апофермент + кофермент, або простетична група

Активний центр – ділянка молекули ферменту, у якій відбувається зв’язування і перетворення субстрату

• є комплементарним просторовій будові субстрату

• містить 7-15 амінокислот

• знаходиться в «просторовій ніші»

активних центрів може бути 2, 4, 6, 8

Алостеричний центр — це ділянка молекули ферменту, яка в результаті приєднання до неї низькомолекулярної сполуки зумовлює зміну просторової (третинної), а іноді і четвертинної структури ферменту. Це, в свою чергу, призводить до зміни конфігурації активного центру, що зумовлює зміну каталітичної активності, тобто підвищує або знижує каталітичну активність. Цей процес є основою так званої алостеричної регуляції ферментативної активності Ферменти, активність яких контролюється станом активного та алостеричного центрів, називаються алое/перинними ферментами Характерною особливістю цих ферментів є наявність у мотс-кулі олігомерного ферменту декількох активних і алостеричних центрів Функціональна активність цих центрів тісно взаємозв’язана між собою і структурою усієї молекули ферменту.

Механізм дії ферментів полягає у специфічній взаємодії активного центру ферменту з субстратом, утворенням фермент- субстратних комплексів та подальшим вивільненням продуктів реакції.