- •Гетеротрофные и аутотрофные организмы: различия по питанию и источникам энергии; катаболизм и анаболизм.
- •3. Распад гемма. Образование билирубина и билирубинглюкуронидов. Пути выведения желчных пигментов. Желтухи.
- •2Билет.
- •Первичная структура белков и ее влияние на конформацию белков. Серповидноклеточная анемия.
- •Обмен глицерина до конечных продуктов (со2 и н2о).
- •Аскорбиновая кислота: строение и биологическая роль.
- •4. Задача. В приемный покой больницы поступил мужчина с жалобами на острые боли в области сердца. Врач заподозрил инфаркт миокарда и назначил исследование ферментов крови: креатинкиназы, аст и лдг.
- •3Билет.
- •Общая характеристика класса гидролаз и их основные подклассы.
- •Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, характеристика ферментов, биологическое значение процесса.
- •4. Задача. Почему при остром алкогольном отравлении нередко наблюдается гипогликемия?
- •Механизм действия ферментов. Роль конформационных изменений фермента при катализе.
- •Какие ферменты цикла трикарбоновых кислот являются регуляторными? Какие соединения и как на них влияют?
- •Биосинтез рнк (транскрипция). Первичные транскрипты и созревание (процессинг) рибосомных, транспортных и матричных рнк.
- •Задача. Объясните, почему при употреблении в пищу преимущественно кукурузы и малого количества мяса возникает пеллагра? Напишите формулу соединения для лечения.
- •5Билет.
- •Охарактеризуйте четвертый класс ферментов: тип катализируемых реакций и назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей и напишите химизм реакций.
- •Образование мевалоновой кислоты из ацетил-КоА
- •Синтез из мевалоновой кислоты «активного изопрена» с конденсацией последнего в сквален;
- •Превращение сквалена в холестерин.
- •Глюкозо-аланиновый цикл и его биологическая роль.
- •6Билет.
- •2. Биосинтез и использование кетоновых тел.
- •3. Ренин-ангиотензиновая система. Биохимический механизм развития почечной гипертензии.
- •Характеристика нуклеопротеинов: основные белковые компоненты и простетические группы.
- •Связанные с днк
- •Связанные с рнк
- •Обмен фенилаланина и тирозина. Молекулярная патология обмена этих аминокислот. Обмен циклических аминокислот фенилаланина и тирозина
- •4. Задача. О каком заболевании может идти речь, если у больного ребенка содержание глюкозы в крови натощак – 2,0 ммоль/л?
- •Классификация углеводов
- •10Билет
- •2. Какой биохимический механизм образно называют "ловушкой глюкозы" и почему? Пути превращения глюкозо - 6 - фосфата в организме.
- •3. Строение и биосинтез тиреоидных гормонов. Биологическая роль
- •Причины врожденной формы
- •Причины приобретенного гипотиреоза
- •4. Задача
- •11Билет
- •Изоферменты. Клиническое значение определения активности изоферментов на примере лактатдегидрогеназы и креатинкиназы.
- •Покажите путь азота от валина до азота мочевины.
- •Адреналин и норадреналин: биосинтез, распад, влияние на обмен веществ.
- •Задача. У людей с недостаточностью лактазы прием молока вызывает кишечные расстройства, а прием простокваши – нет. Почему? Напишите химизм.
- •12Билет.
- •13Билет
- •2. Аэробное дихотомическое окисление глюкозы.
- •3. Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы трансляции.
- •14 Билет
- •2. Синтез глутамина: химизм, хар-ка фермента, биол. Значение.
- •15 Билет
- •2. В чем состоит биологическое значение карнитина? Опишите выполняемую им в клетках функцию.
- •3. Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Нарушения обмена железа – железодефицитная анемия.
- •4. Задача. Будут ли у пациента обнаруживаться признаки недостаточности аспартата, если его рацион богат аланином, но беден аспартатом? Аргументируйте ответ.
- •16 Билет
- •2. Трансаминирование аминокислот. Аминотрансферазы, роль пиридоксальфосфата.
- •3. Представления о биосинтезе холестерина.
- •17 Билет
- •2. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы. Написать окислительный этап образования пентоз, химизм реакций, ферменты и коферменты.
- •3.Липоевая кислота: строение и роль в обмене веществ.
- •4. Задача. Какую часть суточного расхода энергии в организме (около 12000 кДж) обеспечивает распад углеводов. (Суточное потребление углеводов около 500 г, при распаде 1 г глюкозы выделяется 15 кДж.
- •18 Билет
- •2. Покажите связь между обменом углеводов и жиров.
- •3. Тканевой распад гемоглобина, образование желчных пигментов.
- •4. Задача. Объяснить, почему при отравлениях солями тяжелых металлов (ртути, свинца, меди) применяют в качестве противоядия молоко, яйца?
- •19 Билет
- •2. Аэробное дихотомическое окисление глюкозы.
- •3. Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы трансляции.
- •20 Билет
- •23 Билет
- •Лечение
Механизм действия ферментов. Роль конформационных изменений фермента при катализе.
1 стадия – диффузия субстрата к ферменту и связывание его с АЦ фермента (образование фермент-субстратного комплекса ES)
E+S=ES
Эта стадия непродолжительна по времени. Зависит от концентрации субстрата в среде и скорости его диффузии к АЦ.
Образование ES происходит практически мгновенно. Изменение энергии активации незначительно.
2 cстадия – преобразование первичного ES в один или несколько ES (ES* и ES**).
ES* ES**
Наиболее медленная стадия. Ее длительность зависит от энергии активации данной реакции.
Происходит разрыв связей субстрата и образование новых в результате взаимодействия каталитических групп субстрата. => Снижается энергия активации.
3 стадия – отделение продуктов реакции от АЦ фермента и диффузия их в окружающую среду (комплекс EP диссоциирует на E и Р).
EPE+P
Стадия непродолжительная по времени. Определяется скоростью диффузии продуктов реакции в окружающую среду.
При изменении конформации фермента, меняется и его активный центр в сторону повышения комплементарности к субстрату.
Какие ферменты цикла трикарбоновых кислот являются регуляторными? Какие соединения и как на них влияют?
Регуляторные ферменты (аллострические) – ферменты, активность которых регулируется путем взаимодействия аллостричского ингибитора с аллострическим центром этого фермента.
Такие ферменты состоят из 2 субъединиц: аллострической и каталитической. Присоединение эффектора к регуляторной субъединице приводит к изменению ее конформации, вследствие чего изменяется конформация и каталитической субъединицы(кооперативный эффект). В том числе и каталитического АЦ в сторону повышения его комплементарности к субстрату.
К регуляторным фермнтам ЦТК относятся:
Цитратсинтаза – фермент, катализирующий первую реакции цикла Кребса (образование цитрата из оксалоацетата и ацетил-КоА через промежуточное соединение цитрил-КоА).
Он ингибируется высокими концентрациями АТФ, НАДН, сукцинил-КоА, ацил-КоА, цитрата.
Изоцитратдегидрогеназа – фермент, катализирующий 3 реакцию ЦТК (превращение изоцитрата сначала в оксалосукцинат, а затем в 2-оксоглутарат).
Как и всякая ДГ, этот фермент имеет кофермент – акцептор Н, отщепляемый от субстрата.
Истинная изоцитратДГ – НАД-зависимый фермент, который содержится только в матриксе МТХ и катализирует дегидрирование изоцитрата.
Другая НАД-зависимая изоцитратДГ находится в основном в цитоплазме клетки (около 80%). Она катализирует декарбоксилирование оксалосукцината с образованием 2-оксоглутарата.
Реакция, катализируемая данным ф-том, требует присутствия ионов Мn или Мg.
Активируется АДФ, АМФ. Избыток НАДН и АТф ингибирует фермент.
2-оксоглутаратдегидрогеназный комплекс (пируватДГ, дигидролипоилтрансфераза, КоА-SH, дигидролипоилДГ, НАД) – полиферментный комплекс, катализирующий превращение 2-оксоглутарата в сукцинил-КоА (4 реакция ЦТК).
Ингибиторы: НАДН, сукцинил-КоА.