3Билет.
Общая характеристика класса гидролаз и их основные подклассы.
Гидролазы – третий класс ферментов. Они катализируют разрыв связей в субстратах (за исключением С-С связей) с присоединением воды.
Подразделяются на 13 подклассов.
Гидролазы широко представлены ферментами ЖКТ (пепсин, трипсин, липаза, амилаза и др.) и лизосомальными ферментами.
Осуществляют распад макромолекул, образуя легко адсорбируемые мономеры.
Среди подклассов выделяют группы ферментов, катализирующие гидролиз:
3.1. сложных эфиров
3.2. О-гликозидов
3.3. простых эфиров
3.4. пептидов
3.5. не пептидных азот-углеродных связей
3.6. ангидридов кислот
3.7. углерод-углеродных связей
3.8. связей с участием галогена
3.9. связей P-N
3.10. связей S-N
3.11. связей C-P
3.12. связей S-S
3.13 связей C-S
Исторически названия гидролаз складывались из названия субстрата с окончанием «аза» - коллагеназа, амилаза, липаза, ДНК-аза.
Наиболее часто встречаются следующие рабочие названия гидролаз:
Эстераза – гидролиз сложноэфирных связей
Липазы – гидролиз нейтральных жиров (триацилглицеролов)
Фосфатазы – гидролиз моноэфиров фосфорной кислоты
Гликозидазы – гидролизуют О- и S-гликозидные связи
Протеазы, пептидазы – гидролиз белков и пептидов
Нуклеазы – гидролиз НК.
Систематическое называние образуется
Гидролизуемый субстрат: отделяемая группа гидролаза.
Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, характеристика ферментов, биологическое значение процесса.
Непрямое дезаминирование – основной путь дезаминирования АК.
Оно происходит в 2 этапа:
1. Трансаминирование – аминокислота передает аминогруппу a-КГ и при этом превращается в кетоформу, а a-КГ – в глутаминовую:
2. Окислительное дезаминирование ГЛУ с выделением аммиака.
a-КГ может вновь вступать в реакции трансаминирования с другой аминокислотой, затем дезаминироваться. Поскольку обе реакции (трансаминирование и дезаминирование глутаминовой кислоты) являются обратимыми, создаются условия для синтеза любой заменимой аминокислоты, если в организме имеются соответствующие a-кетокислоты. Организм человека и животных не наделен способностью синтеза незаменимых аминокислот, из-за отсутствия соответствующих a-кетокислот.
После дезаминирования углеродный скелет аминокислоты либо окисляется в аэробных условиях и служит источником энергии, либо используется в биосинтезе соединений.
3. №-фосфоаденозил-5-фосфасульфат (ФАФС) и его участие в обезвреживании токсических соединений.
Молекула H2SO4 находится в виде 3-фосфоаденозин-5-фосфосульфата (ФАФС).
Арилсульфотрансфераза – это фермент, который переносит остаток H2SO4
на
молекулу коньюгированного в-ва.
Примером сульфатной коньюгации является обезвреживание продуктов гниения триптофана.
4. Задача. Почему при остром алкогольном отравлении нередко наблюдается гипогликемия?
При превращении этанол – ацетальдегид – уксусная кислота происходит восстановление НАД+. При дефиците окисленной формы НАД глюконеогенез не идёт.
4билет