- •Гетеротрофные и аутотрофные организмы: различия по питанию и источникам энергии; катаболизм и анаболизм.
- •3. Распад гемма. Образование билирубина и билирубинглюкуронидов. Пути выведения желчных пигментов. Желтухи.
- •2Билет.
- •Первичная структура белков и ее влияние на конформацию белков. Серповидноклеточная анемия.
- •Обмен глицерина до конечных продуктов (со2 и н2о).
- •Аскорбиновая кислота: строение и биологическая роль.
- •4. Задача. В приемный покой больницы поступил мужчина с жалобами на острые боли в области сердца. Врач заподозрил инфаркт миокарда и назначил исследование ферментов крови: креатинкиназы, аст и лдг.
- •3Билет.
- •Общая характеристика класса гидролаз и их основные подклассы.
- •Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, характеристика ферментов, биологическое значение процесса.
- •4. Задача. Почему при остром алкогольном отравлении нередко наблюдается гипогликемия?
- •Механизм действия ферментов. Роль конформационных изменений фермента при катализе.
- •Какие ферменты цикла трикарбоновых кислот являются регуляторными? Какие соединения и как на них влияют?
- •Биосинтез рнк (транскрипция). Первичные транскрипты и созревание (процессинг) рибосомных, транспортных и матричных рнк.
- •Задача. Объясните, почему при употреблении в пищу преимущественно кукурузы и малого количества мяса возникает пеллагра? Напишите формулу соединения для лечения.
- •5Билет.
- •Охарактеризуйте четвертый класс ферментов: тип катализируемых реакций и назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей и напишите химизм реакций.
- •Образование мевалоновой кислоты из ацетил-КоА
- •Синтез из мевалоновой кислоты «активного изопрена» с конденсацией последнего в сквален;
- •Превращение сквалена в холестерин.
- •Глюкозо-аланиновый цикл и его биологическая роль.
- •6Билет.
- •2. Биосинтез и использование кетоновых тел.
- •3. Ренин-ангиотензиновая система. Биохимический механизм развития почечной гипертензии.
- •Характеристика нуклеопротеинов: основные белковые компоненты и простетические группы.
- •Связанные с днк
- •Связанные с рнк
- •Обмен фенилаланина и тирозина. Молекулярная патология обмена этих аминокислот. Обмен циклических аминокислот фенилаланина и тирозина
- •4. Задача. О каком заболевании может идти речь, если у больного ребенка содержание глюкозы в крови натощак – 2,0 ммоль/л?
- •Классификация углеводов
- •10Билет
- •2. Какой биохимический механизм образно называют "ловушкой глюкозы" и почему? Пути превращения глюкозо - 6 - фосфата в организме.
- •3. Строение и биосинтез тиреоидных гормонов. Биологическая роль
- •Причины врожденной формы
- •Причины приобретенного гипотиреоза
- •4. Задача
- •11Билет
- •Изоферменты. Клиническое значение определения активности изоферментов на примере лактатдегидрогеназы и креатинкиназы.
- •Покажите путь азота от валина до азота мочевины.
- •Адреналин и норадреналин: биосинтез, распад, влияние на обмен веществ.
- •Задача. У людей с недостаточностью лактазы прием молока вызывает кишечные расстройства, а прием простокваши – нет. Почему? Напишите химизм.
- •12Билет.
- •13Билет
- •2. Аэробное дихотомическое окисление глюкозы.
- •3. Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы трансляции.
- •14 Билет
- •2. Синтез глутамина: химизм, хар-ка фермента, биол. Значение.
- •15 Билет
- •2. В чем состоит биологическое значение карнитина? Опишите выполняемую им в клетках функцию.
- •3. Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Нарушения обмена железа – железодефицитная анемия.
- •4. Задача. Будут ли у пациента обнаруживаться признаки недостаточности аспартата, если его рацион богат аланином, но беден аспартатом? Аргументируйте ответ.
- •16 Билет
- •2. Трансаминирование аминокислот. Аминотрансферазы, роль пиридоксальфосфата.
- •3. Представления о биосинтезе холестерина.
- •17 Билет
- •2. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы. Написать окислительный этап образования пентоз, химизм реакций, ферменты и коферменты.
- •3.Липоевая кислота: строение и роль в обмене веществ.
- •4. Задача. Какую часть суточного расхода энергии в организме (около 12000 кДж) обеспечивает распад углеводов. (Суточное потребление углеводов около 500 г, при распаде 1 г глюкозы выделяется 15 кДж.
- •18 Билет
- •2. Покажите связь между обменом углеводов и жиров.
- •3. Тканевой распад гемоглобина, образование желчных пигментов.
- •4. Задача. Объяснить, почему при отравлениях солями тяжелых металлов (ртути, свинца, меди) применяют в качестве противоядия молоко, яйца?
- •19 Билет
- •2. Аэробное дихотомическое окисление глюкозы.
- •3. Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы трансляции.
- •20 Билет
- •23 Билет
- •Лечение
23 Билет
Какова биологическая роль каскадного регулирования активности ряда ферментов с помощью гормонов?
При связывании сигнальной молекулы фермент переходит в активное состояние. Этот акт сам по себе уже представляет собой усиление сигнала, потому что фермент может осуществить превращение многих молекул субстрата. Но усиление может быть значительно большим, если первый фермент в качестве субстрата использует другой фермент. Тогда в клетке появляется вместо одной молекулы первого фермента множество молекул второго. Они способны осуществить гораздо больше превращений субстрата, чем первый. Если субстратом второго фермента в свою очередь является третий фермент, то сигнал усиливается еще сильнее. Рассмотрим этот каскад на примере активации гормонами гликогенолиза. Одна молекула гормона "включает" в работу одну или несколько молекул аденилатциклазы, в результате чего внутри клетки образуются тысячи молекул цАМФ. На этом этапе сигнал усиливается в 102-103 раз. Образующаяся цАМФ "включает" другой катализатор - протеинкиназу, усиливая при этом сигнал еще в 100 раз. Сигнал усиливается и при включении киназы фосфорилазы и самой фосфорилазы. Суммарное усиление сигнала равно 106-107раз, т. е. по механизму каскадного усиления одна молекула регулятора потенциально способна привести к изменению состояния или структуры миллионов других молекул. Этот механизм регуляции может воздействовать (прямо или опосредованно) на многие метаболические процессы и клеточные функции.
2. Напишите распад адениловой кислоты, включая образование мочевой кислоты.
3.
Глутатион – окисленный и восстановленный:
строение и функции в организме.
Трипептид, образованный остатками трёх аминокислот - глутаминовой кислоты, цистеина и глицина.
Основные функции:антиоксидантное, детоксикацион-ное, тромболитическое, сосудорасширяющее, противовоспалительное, желчегонное действие; репродуктивная функция; иммунная функция; защита от вирусных инфекций; ускорение процессов заживления; замедление старения.
Биологические. ф-ции глутатиона: защищает SH-группы ферментов и др. белков от окисления; восстанавливает Н2О2 и др. пероксиды; связывает своб. радикалы; участвует в тиол-дисульфидном обмене и в обезвреживании мн. чужеродных для организма соед. восстанавливает рибонуклеотиды в дезоксирибонуклеотиды; переносит аминокислоты через мембрану клеток; является кофактором ряда ферментов, напр. глиоксалазы и формальдегиддегидрогеназы.
4. Задача. У больного обнаружено большое количество жира в кале (стеаторрея). Назовите основные причины и напишите формулы соединений, которые могут применяться для лечения данной патологии.
Стеаторея — это выделение избыточного количества жира с каловыми массами. При стеаторее количество выделяемых с калом жиров за сутки превышает 5 граммов.
Причины:
ослабленная перевариваемость или всасываемость жиров
патологии тонкого кишечника, поджелудочной железы, печени
хронический панкреатит
застой желчи
кожные заболевания
избыточное употребление некоторых лекарственных средств (слабительные)
