2Билет.

1. Первичная структура белков и ее влияние на конформацию белков. Серповидноклеточная анемия.

Первичная структура белка – линейная полипептидная цепь из АК, соединенных между собой пептидными связями. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между альфа-аминогруппой одной АК и альфа-карбоксильной группой другой АК.

При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной АК, а затем соединяетс с аминогруппой другой. Полипептидная цепь имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:

1)копланарность – все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости

2)способность существовать в двх резонансных формах (кето и енольной)

3)транс положение заместителей по отношению к пептидной связи

4)способность образовывать водородные связи, при чем каждая из пептидных групп способна образовывать 2 водородные связи

Серповидноклеточная анемия — это наследственная гемоглобинопатия, связанная с таким нарушением строения белка гемоглобина, при котором он приобретает особое кристаллическое строение — так называемый гемоглобин S. Эритроциты, несущие гемоглобин S вместо нормального гемоглобина А, под микроскопом имеют характерную серпообразную форму, за что эта форма гемоглобинопатии и получила название серповидноклеточной анемии. Заболевание связано с мутацией гена HBB, вследствие чего синтезируется аномальный гемоглобин S, в молекуле которого вместо глутаминовой кислоты в шестом положении b-цепи находится валин.

2. Обмен глицерина до конечных продуктов (со2 и н2о).

3. Аскорбиновая кислота: строение и биологическая роль.

Роль:-гидроксилирование триптофана в 5-гидрокситриптофа

-гидроксилирование остатков ПРО и ЛИЗ при синтезе коллагена

-превращение холиевой кислоты в коферментные формы

-гидроксилирование стероидов

-участвует в образовании норадреналина

-необходим для детоксикации в гепатоцитах

-восстанавливает убихонон и витамин Д

4. Задача. В приемный покой больницы поступил мужчина с жалобами на острые боли в области сердца. Врач заподозрил инфаркт миокарда и назначил исследование ферментов крови: креатинкиназы, аст и лдг.

Напишите химизм реакций, которые катализируют эти ферменты и возможные типичные сдвиги ферментативной активности при инфаркте миокарда.

При инфаркте миокарда наблюдают достоверные изменения в крови активности ферментов КК, ЛДГ и аспартатаминотрансферазы - ACT, которые зависят от времени, прошедшего от начала развития инфаркта и от зоны тканевого повреждения. После закупорки (окклюзии) коронарного сосуда в крови вначале отмечают повышение активности КК изоформы MB, однако фермент быстро удаляется из кровотока. Обнаружение повышенной активности КК в плазме крови - основной энзимодиагностический критерий инфаркта миокарда. Если у пациента с загрудинными болями не обнаружено изменения в активности КК, диагноз инфаркта миокарда маловероятен.

Дополнительным подтверждением диагноза инфаркта миокарда служит обнаружение активностей ферментов ACT и ЛДГ в крови больных. Динамика изменений этих активностей также представлена на этом рисунке. Активность ACT в норме составляет 5-40 МЕ/л. При инфаркте миокарда активность ACT повышается через 4-6 ч; максимум активности наблюдают в течение 2-3 дней. Уровень ЛДГ также увеличивается в плазме крови через несколько часов после закупорки кровеносного сосуда; максимум активности наблюдают на 3-4-й день, затей наступает постепенная нормализация активности. Уровень повышения активности ЛДГ коррелирует с размерами повреждения сердечной мышцы.

Креатинкиназа (КК) катализирует реакцию образования креатинфосфата:

Аспарагиновая трансфераза катализирует реакции трансаминирования (то же самое только вместо АЛТ - АСТ):