- •Гетеротрофные и аутотрофные организмы: различия по питанию и источникам энергии; катаболизм и анаболизм.
- •3. Распад гемма. Образование билирубина и билирубинглюкуронидов. Пути выведения желчных пигментов. Желтухи.
- •2Билет.
- •Первичная структура белков и ее влияние на конформацию белков. Серповидноклеточная анемия.
- •Обмен глицерина до конечных продуктов (со2 и н2о).
- •Аскорбиновая кислота: строение и биологическая роль.
- •4. Задача. В приемный покой больницы поступил мужчина с жалобами на острые боли в области сердца. Врач заподозрил инфаркт миокарда и назначил исследование ферментов крови: креатинкиназы, аст и лдг.
- •3Билет.
- •Общая характеристика класса гидролаз и их основные подклассы.
- •Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, характеристика ферментов, биологическое значение процесса.
- •4. Задача. Почему при остром алкогольном отравлении нередко наблюдается гипогликемия?
- •Механизм действия ферментов. Роль конформационных изменений фермента при катализе.
- •Какие ферменты цикла трикарбоновых кислот являются регуляторными? Какие соединения и как на них влияют?
- •Биосинтез рнк (транскрипция). Первичные транскрипты и созревание (процессинг) рибосомных, транспортных и матричных рнк.
- •Задача. Объясните, почему при употреблении в пищу преимущественно кукурузы и малого количества мяса возникает пеллагра? Напишите формулу соединения для лечения.
- •5Билет.
- •Охарактеризуйте четвертый класс ферментов: тип катализируемых реакций и назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей и напишите химизм реакций.
- •Образование мевалоновой кислоты из ацетил-КоА
- •Синтез из мевалоновой кислоты «активного изопрена» с конденсацией последнего в сквален;
- •Превращение сквалена в холестерин.
- •Глюкозо-аланиновый цикл и его биологическая роль.
- •6Билет.
- •2. Биосинтез и использование кетоновых тел.
- •3. Ренин-ангиотензиновая система. Биохимический механизм развития почечной гипертензии.
- •Характеристика нуклеопротеинов: основные белковые компоненты и простетические группы.
- •Связанные с днк
- •Связанные с рнк
- •Обмен фенилаланина и тирозина. Молекулярная патология обмена этих аминокислот. Обмен циклических аминокислот фенилаланина и тирозина
- •4. Задача. О каком заболевании может идти речь, если у больного ребенка содержание глюкозы в крови натощак – 2,0 ммоль/л?
- •Классификация углеводов
- •10Билет
- •2. Какой биохимический механизм образно называют "ловушкой глюкозы" и почему? Пути превращения глюкозо - 6 - фосфата в организме.
- •3. Строение и биосинтез тиреоидных гормонов. Биологическая роль
- •Причины врожденной формы
- •Причины приобретенного гипотиреоза
- •4. Задача
- •11Билет
- •Изоферменты. Клиническое значение определения активности изоферментов на примере лактатдегидрогеназы и креатинкиназы.
- •Покажите путь азота от валина до азота мочевины.
- •Адреналин и норадреналин: биосинтез, распад, влияние на обмен веществ.
- •Задача. У людей с недостаточностью лактазы прием молока вызывает кишечные расстройства, а прием простокваши – нет. Почему? Напишите химизм.
- •12Билет.
- •13Билет
- •2. Аэробное дихотомическое окисление глюкозы.
- •3. Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы трансляции.
- •14 Билет
- •2. Синтез глутамина: химизм, хар-ка фермента, биол. Значение.
- •15 Билет
- •2. В чем состоит биологическое значение карнитина? Опишите выполняемую им в клетках функцию.
- •3. Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Нарушения обмена железа – железодефицитная анемия.
- •4. Задача. Будут ли у пациента обнаруживаться признаки недостаточности аспартата, если его рацион богат аланином, но беден аспартатом? Аргументируйте ответ.
- •16 Билет
- •2. Трансаминирование аминокислот. Аминотрансферазы, роль пиридоксальфосфата.
- •3. Представления о биосинтезе холестерина.
- •17 Билет
- •2. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы. Написать окислительный этап образования пентоз, химизм реакций, ферменты и коферменты.
- •3.Липоевая кислота: строение и роль в обмене веществ.
- •4. Задача. Какую часть суточного расхода энергии в организме (около 12000 кДж) обеспечивает распад углеводов. (Суточное потребление углеводов около 500 г, при распаде 1 г глюкозы выделяется 15 кДж.
- •18 Билет
- •2. Покажите связь между обменом углеводов и жиров.
- •3. Тканевой распад гемоглобина, образование желчных пигментов.
- •4. Задача. Объяснить, почему при отравлениях солями тяжелых металлов (ртути, свинца, меди) применяют в качестве противоядия молоко, яйца?
- •19 Билет
- •2. Аэробное дихотомическое окисление глюкозы.
- •3. Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы трансляции.
- •20 Билет
- •23 Билет
- •Лечение
3. Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы трансляции.
Необходимые компоненты |
Функции |
1. Аминокислоты |
Субстраты для синтеза белков |
2. тРНК |
Выполняют функцию адапторов - приспособителей аминокислот к кодонам мРНК. Акцепторным концом (-ССА) они взаимодействуют с аминокислотами, а антикодоном - с кодоном мРНК |
3. Аминоацил-тРНКсинтетазы |
Каждый фермент катализирует реакцию специфического связывания 1 из 20 аминокислот с соответствующей тРНК |
4. мРНК |
Матрица содержит линейную последовательность кодонов, определяющих первичную структуру белков |
5. Рибосомы |
Рибонуклеопротеиновые субклеточные структуры, являющиеся местом синтеза белков |
6. АТФ, ГТФ |
Источники энергии |
7. Белковые факторы инициации (IF), элонгации (EF), терминации (RF) |
Специфические внерибосомные белки, необходимые для процесса трансляции |
8. Ионы магния |
Кофактор, стабилизирующий структуру рибосом
|
ТРАНСЛЯЦИЯ, синтез белков (полипептидов) на рибосомах с использованием в качестве матрицы информационной рибонуклеиновой кислоты (и-РНК); завершающий этап реализации генетической информации в живых клетках.
Процесс трансляции подразделяют на три стадии: инициацию, элонгацию и терминацию. Стадия инициации включает все реакции, осуществляющиеся до формирования пептидной связи между первыми двумя аминокислотами. У Е. coli от инициации транскрипции гена до появления в клетке его иРНК проходит ≈ 2,5 мин, а соответствующего белка — еще ≈ 30с. Инициация синтеза полипептидной цепи происходит в момент формирования комплекса между иРНК, 30S субъединицей рибосомы и формилметионил-тРНК.
Стадия элонгации включает все реакции от момента образования первой пептидной связи до присоединения к синтезирующемуся полипептиду последней аминокислоты. У прокариот этап элонгации идет очень быстро; как отмечалось, при 37 °С в полипептид за 1 с включается в среднем 15 аминокислот. Следовательно, если исходить из того, что средний размер гена составляет 1000 п.н., синтез кодируемого им белка из 300 аминокислот осуществляется всего за 20с. При этом в синтезе белка участвует одновременно до 80% всех клеточных рибосом. У эукариот скорость синтеза белка существенно ниже: за 1 с при 37 °С в цепь включаются лишь ≈ 5 аминокислот. На стадии терминации трансляции полностью синтезированный полипептид освобождается от концевой тРНК, а рибосомы отходят от иРНК.
4. Задача. Поставьте предварительный диагноз по следующим данным анализа крови и мочи больного: активность амилазы крови и мочи резко повышена, активность липазы в крови и моче резко повышена, активность трипсина в крови и моче повышена.
Панкреатит
14 Билет
Переваривание белков в желудке и кишечнике
В желудке:
- денатурация под действием HCl
- ферменты пепсин и гастриксин – эндопептидазы – расщепление внутренних связей белков до крупных полипептидов, частично до АК
В кишечнике:
Ферменты поджелудочной железы, вырабатываются в неактивной форме.
1) Эндопептидазы
- трипсиногены – гидролиз пептидных связей аргинина и лизина
- химотрипсиногены - гидролиз пептидных связей фенилаланина, тирозина, триптофана
- проэластазы - гидролиз пептидных связей, образованных алифатическими АК
2) Экзопептидазы
- прокарбоксипептидазы – C-концевой гидролиз
- аминопептидазы - N-концевой гидролиз
