- •Гетеротрофные и аутотрофные организмы: различия по питанию и источникам энергии; катаболизм и анаболизм.
- •3. Распад гемма. Образование билирубина и билирубинглюкуронидов. Пути выведения желчных пигментов. Желтухи.
- •2Билет.
- •Первичная структура белков и ее влияние на конформацию белков. Серповидноклеточная анемия.
- •Обмен глицерина до конечных продуктов (со2 и н2о).
- •Аскорбиновая кислота: строение и биологическая роль.
- •4. Задача. В приемный покой больницы поступил мужчина с жалобами на острые боли в области сердца. Врач заподозрил инфаркт миокарда и назначил исследование ферментов крови: креатинкиназы, аст и лдг.
- •3Билет.
- •Общая характеристика класса гидролаз и их основные подклассы.
- •Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, характеристика ферментов, биологическое значение процесса.
- •4. Задача. Почему при остром алкогольном отравлении нередко наблюдается гипогликемия?
- •Механизм действия ферментов. Роль конформационных изменений фермента при катализе.
- •Какие ферменты цикла трикарбоновых кислот являются регуляторными? Какие соединения и как на них влияют?
- •Биосинтез рнк (транскрипция). Первичные транскрипты и созревание (процессинг) рибосомных, транспортных и матричных рнк.
- •Задача. Объясните, почему при употреблении в пищу преимущественно кукурузы и малого количества мяса возникает пеллагра? Напишите формулу соединения для лечения.
- •5Билет.
- •Охарактеризуйте четвертый класс ферментов: тип катализируемых реакций и назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей и напишите химизм реакций.
- •Образование мевалоновой кислоты из ацетил-КоА
- •Синтез из мевалоновой кислоты «активного изопрена» с конденсацией последнего в сквален;
- •Превращение сквалена в холестерин.
- •Глюкозо-аланиновый цикл и его биологическая роль.
- •6Билет.
- •2. Биосинтез и использование кетоновых тел.
- •3. Ренин-ангиотензиновая система. Биохимический механизм развития почечной гипертензии.
- •Характеристика нуклеопротеинов: основные белковые компоненты и простетические группы.
- •Связанные с днк
- •Связанные с рнк
- •Обмен фенилаланина и тирозина. Молекулярная патология обмена этих аминокислот. Обмен циклических аминокислот фенилаланина и тирозина
- •4. Задача. О каком заболевании может идти речь, если у больного ребенка содержание глюкозы в крови натощак – 2,0 ммоль/л?
- •Классификация углеводов
- •10Билет
- •2. Какой биохимический механизм образно называют "ловушкой глюкозы" и почему? Пути превращения глюкозо - 6 - фосфата в организме.
- •3. Строение и биосинтез тиреоидных гормонов. Биологическая роль
- •Причины врожденной формы
- •Причины приобретенного гипотиреоза
- •4. Задача
- •11Билет
- •Изоферменты. Клиническое значение определения активности изоферментов на примере лактатдегидрогеназы и креатинкиназы.
- •Покажите путь азота от валина до азота мочевины.
- •Адреналин и норадреналин: биосинтез, распад, влияние на обмен веществ.
- •Задача. У людей с недостаточностью лактазы прием молока вызывает кишечные расстройства, а прием простокваши – нет. Почему? Напишите химизм.
- •12Билет.
- •13Билет
- •2. Аэробное дихотомическое окисление глюкозы.
- •3. Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы трансляции.
- •14 Билет
- •2. Синтез глутамина: химизм, хар-ка фермента, биол. Значение.
- •15 Билет
- •2. В чем состоит биологическое значение карнитина? Опишите выполняемую им в клетках функцию.
- •3. Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Нарушения обмена железа – железодефицитная анемия.
- •4. Задача. Будут ли у пациента обнаруживаться признаки недостаточности аспартата, если его рацион богат аланином, но беден аспартатом? Аргументируйте ответ.
- •16 Билет
- •2. Трансаминирование аминокислот. Аминотрансферазы, роль пиридоксальфосфата.
- •3. Представления о биосинтезе холестерина.
- •17 Билет
- •2. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы. Написать окислительный этап образования пентоз, химизм реакций, ферменты и коферменты.
- •3.Липоевая кислота: строение и роль в обмене веществ.
- •4. Задача. Какую часть суточного расхода энергии в организме (около 12000 кДж) обеспечивает распад углеводов. (Суточное потребление углеводов около 500 г, при распаде 1 г глюкозы выделяется 15 кДж.
- •18 Билет
- •2. Покажите связь между обменом углеводов и жиров.
- •3. Тканевой распад гемоглобина, образование желчных пигментов.
- •4. Задача. Объяснить, почему при отравлениях солями тяжелых металлов (ртути, свинца, меди) применяют в качестве противоядия молоко, яйца?
- •19 Билет
- •2. Аэробное дихотомическое окисление глюкозы.
- •3. Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы трансляции.
- •20 Билет
- •23 Билет
- •Лечение
Покажите путь азота от валина до азота мочевины.
Адреналин и норадреналин: биосинтез, распад, влияние на обмен веществ.
Адреналин и норадреналин быстро разрушаются в организме; с мочой выделяются неактивные продукты их обмена, главным образом в виде 3-метокси-4-оксиминдальной кислоты, оксоадренохрома, метоксинорадреналина и метоксиадреналина. Эти метаболиты содержатся в моче преимущественно в связанной с глюкуроновой кислотой форме. Ферменты, катализирующие указанные превращения катехоламинов, выделены из многих тканей и достаточно хорошо изучены, в частности моноаминоксидаза (МАО), определяющая скорость биосинтеза и распада катехоламинов, и катехолметилтрансфераза, катализирующая главный путь превращения адреналина, т.е. о-метилирование за счет S-аденозилметионина.
В целом катехоламины отвечают за биохимические реакции адаптации к острым стрессам, связанным с мышечной активностью:
усиление липолиза и продукция жирных кислот в жировой ткани для мышечной активности,
гипергликемия за счет глюконеогенеза и гликогенолиза в печени для повышения устойчивости ЦНС,
стимуляция гликогенолиза в мышцах,
активация протеолиза в лимфоидной ткани для обеспечения глюконеогенеза субстратом (аминокислотами),
снижение анаболических процессов через уменьшение секреции инсулина.
Адаптация также прослеживается в физиологических реакциях:
мозг – усиление кровотока и стимуляция обмена глюкозы,
мышцы – усиление сократимости,
сердечно-сосудистая система – увеличение силы и частоты сокращений миокарда,
легкие – расширение бронхов, улучшение вентиляции и потребления кислорода,
кожа – снижение кровотока.
Задача. У людей с недостаточностью лактазы прием молока вызывает кишечные расстройства, а прием простокваши – нет. Почему? Напишите химизм.
При недостаточности лактазы углевод лактоза не расщепляется на глюкозу и галактозу. В простокваше содержание лактозы намного ниже, так как молочнокислые бактерии расщепляют этот углевод.
12Билет.
Напишите реакцию переноса водородов с субстрата на акцептор при участии кофермента ФАД. Какие ферменты содержат ФАД?
ФАД – флавиновый кофермент ферментов первого класса – оксидоредуктаз.
Восстановление ФАД в ФАДН2 происходит по следующей схеме:
ФАД входит в состав следующих ферментов: сукцинат-дг, аминооксидазы.
2. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Регуляция процесса.
Особенностью обмена пуринов и пиримидинов является то, что они могут образовывать не только рибонуклеотиды, но и дезоксирибонуклеотиды. Дезоксирибонуклеотидтрифосфаты необходимы клетке для синтеза ДНК. Их образование протекает в три реакции:
В начале процесса происходит дефосфорилирование рибонуклеозидтрифосфатов с образованием АДФ, ГДФ, ЦДФ, УДФ.
Далее фермент рибонуклеозид-редуктаза (ф-т_1) восстанавливает АДФ, ГДФ, ЦДФ, УДФ до дезоксирибонуклеозиддифосфатов dАДФ, dГДФ, dЦДФ, dУДФ. Донором водорода для восстановления рибозы является белок тиоредоксин, его SH-группы окисляются кислородом рибозы и образуется вода. Последующее восстановление тиоредоксина в рабочее состояние обеспечивается за счет НАДФН с помощью фрмента тиоредоксин-редуктазы (ф-т_2).
После образования dАДФ, dГДФ, dЦДФ фосфорилируются с образованием дезоксирибонуклеозидтрифосфатов:
Синтеза тимидилового нуклеотида:
Рибонуклеотидредуктаза, тимидилатсинтаза и тимидинкиназа - индуцируемые ферменты, их количество в клетке регулируется на генетическом уровне по механизму индукции и репрессии. Синтез этих белков начинает нарастать в G1-периоде, достигает максимума во время активного синтеза ДНК, снижаясь практически до нуля в G2- и М-периоды клеточного цикла.
3. Покажите связи между обменом углеводов и белков и метаболитами цикла трикарбоновых кислот.
Вступление АК в ЦТК:
4. Задача. Рассчитайте общую удельную активность фермента в 2 мл пробы, если за 10 мин инкубации в оптимальных условиях концентрация субстрата в пробе уменьшилась с 6 ммоль/л до 4 ммоль/л. Концентрация белка в пробе равна 2,0 мг/мл.
Удельная активность фермента равна массе фермента (в мг), способной превратить 1 мкмоль субстрата за 1 минуту в станд.усл.
Определяется по формуле:
. Количество исчезнувшего субстрата =
Время работы фермента * Количество белка в образце * Объём пробы
= (6-4)*1000 мкмоль/л = 50 мкмоль/мин
10 мин * 2мг/мл * 2 мл
Ответ: активность фермента 50 мкмоль в минуту.
