1. АМИНОКИСЛОТЫ, ИМЕЮЩИЕ ЗАРЯЖЕННЫЕ РАДИКАЛЫ

а) Ала

б) Сер

в) Фен

г) Глу

д) Лиз

2. АМИНОКИСЛОТЫ, ИМЕЮЩИЕ ГИДРОФОБНЫЕ РАДИКАЛЫ

а) Тир

г) Фен

б) Три

д) Вал

в) Гис

3. УНИВЕРСАЛЬНЫЕ ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ

а) реакция Сакагучи

б) нингидриновая реакция

в) ксантопротеиновая реакция

г) реакция Фоля

д) биуретовая реакция

4. КАЖДАЯ БЕЛКОВАЯ МОЛЕКУЛА ИМЕЕТ

а) третичную структуру

б) первичную структуру

в) четвертичную структуру

г) вторичную структуру

д) небелковые компоненты

5. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА МОЖЕТ ПРЕДСТАВЛЯТЬ СОБОЙ

а) ассоциацию субъединиц

г) глобулярную структуру

б) фибриллярную структуру

д) В-складчатый слой

в) альфа-спираль

6. ФАКТОРЫ, МЕШАЮЩИЕ ОБРАЗОВАНИЮ АЛЬФА-СПИРАЛИ, – ЭТО РЯДОМ РАСПОЛОЖЕННЫЕ

а) несколько гидрофобных радикалов

б) два и более разноименно заряженных радикала

в) два и более одноименно заряженных радикала

г) пролин и оксипролин

д) гидрофильные и гидрофобные радикалы

7. СВЯЗИ, СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКА

а) водородные связи

б) сложноэфирные связи

в) гидрофобные связи

г) ионные связи

д) дисульфидные связи

е) пептидная

8. СВЯЗИ, СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ ЧЕТВЕРТИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКА

а) дисульфидные

г) водородные

б) пептидные

д) гидрофобные

в) ионные связи

10. ТИП СВЯЗИ РАДИКАЛЫ

1) водородная Г

2) ионная Б

3) дисульфидная В

4) гидрофобная А

А) Ала–фен

Б) Лиз–асп

В) Цис–цис

Г) Тир–сер

Д) Цис–про

11. УЧАСТКИ БЕЛКОВОЙ СТРУКТУРЫ

ХАРАКТЕРИСТИКА

1) вариабельные участки АГ

2) инвариантные участки БВ

А) у разных биологических видов разная

аминокислотная последовательность

Б) у разных биологических видов достаточно постоянная аминокислотная последовательность

В) мутации в этих участках приводят к

изменению биологической роли белка

Г) мутации в этих участках не приводят к

существенному изменению биологи-

ческой роли белка

15. Эффект кооперативности определяет ЧЕТВЕРТИЧНАЯ структура белка.

1. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ ТЕМПЕРАТУРЫ 100° С

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

2. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ ХЛОРИДА РТУТИ

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

3. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ СУЛЬФАТА АММОНИЯ

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

4. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ ПЕРМАНГАНАТА КАЛИЯ

(KMnO4)

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

5. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ НАТРИЯ ХЛОРИСТОГО (NACl)

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

6. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ АЦЕТОНА

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

7. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ СУЛЬФОСАЛИЦИЛОВОЙ КИ-

СЛОТЫ

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

8. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ КАДМИЯ СЕРНОКИСЛОГО

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

9. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ

а) изменение гидратации молекул белка

б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН

в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)

г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-

связей

д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-

пептидной цепи

11. ЗНАЧЕНИЕ рН, ПРИ КОТОРОМ БУДЕТ ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА ДЛЯ

БЕЛКОВ КРОВИ

а) нейтральное

б) слабокислое

в) сильнокислое

г) слабощелочное

д) сильнощелочное

12. МЕТОД ОЧИСТКИ БЕЛКОВЫХ РАСТВОРОВ ОТ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ ПРИМЕСЕЙ

а) диализ

б) фракционное высаливание

в) электрофорез

г) аффинная хроматография

д) ультрацентрифугирование

13. СВОЙСТВО КОЛЛОИДНЫХ РАСТВОРОВ, ХАРАКТЕРНОЕ ДЛЯ РАСТВО-

РОВ БЕЛКА

а) низкая вязкость

б) при стоянии выпадают в осадок

в) эффект Бора

г) низкое онкотическое давление

д) способность к диализу

15. МЕТОД РАЗДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ, ОСНОВАННЫЙ НА ИХ ИЗБИРАТЕЛЬНОМ

ВЗАИМОДЕЙСТВИИ С ЛИГАНДАМИ

а) ультрацентрифугирование

б) электрофорез

в) гель-фильтрация

г) аффинная хроматография

д) фракционное высаливание

16. МЕТОД РАЗДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ, ОСНОВАННЫЙ НА РАЗЛИЧИИ В РАЗМЕ-

РАХ ИХ ГИДРАТНОЙ ОБОЛОЧКИ

а) ультрацентрифугирование

б) электрофорез

в) гель-фильтрация

г) аффинная хроматография

д) фракционное высаливание

17. МЕТОД РАЗДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ, ОСНОВАННЫЙ НА ИХ РАЗЛИЧИИ В МО-

ЛЕКУЛЯРНОЙ МАССЕ

а) ионообменная хроматография

б) электрофорез

в) гель-фильтрация

г) аффинная хроматография

д) изоэлектрофокусирование

18. ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ ТЕМ, ЧТО

а) разрушается третичная структура

б) белок теряет свои биологические свойства

в) структура белка не нарушается

г) разрушается гидратная оболочка белка

д) при добавлении воды осадок исчезает

19. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ ТЕМ, ЧТО

а) разрушается третичная структура

б) белок теряет свои биологические свойства

в) структура белка не нарушается

г) разрушается гидратная оболочка белка

д) при добавлении воды осадок исчезает

20. ФАКТОРЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ

а) ацетон

г) перекись водорода

б) серная кислота

д) хлорид натрия

в) хлорид кадмия

21. ФАКТОРЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ

а) ацетон

б) соляная кислота

в) хлорид ртути

г) перекись водорода

д) хлорид натрия

22. ЗАРЯД БЕЛКА ЗАВИСИТ ОТ

а) температуры среды

б) рН среды

в) величины гидратной оболочки

г) соотношения NH2- и COOH-групп

д) вида третичной структуры

УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ

23. ВИД ОСАЖДЕНИЯ ФАКТОР

1) необратимое БГД

2) обратимое АВ

А) ацетон

Б) кислота трихлоруксусная

В) хлорид натрия

Г) хлорид ртути

Д) перекись водорода

24. При денатурации разрушаются ___ВТОРИЧНАЯ___, ____ТРЕТИЧНАЯ___,

__ЧЕТВЕРТИЧНАЯ__ структуры белка.

25. Метод очистки смеси белков, обусловленный способностью низко-

молекулярных веществ проходить через полупроницаемую мембрану, называется ___ДИАЛИЗ____.

27. При меньшей концентрации соли в растворе при фракционном высаливании белков крови выпадают в осадок ___ГЛОБУЛИНЫ____.

30. Альбумины по соотношению амино- и карбоксильных групп относятся к ____КИСЛЫМ_____ белкам.

4. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ

ВИТАМИНА

НАЗВАНИЕ ПО БИОЛОГИЧЕСКОМУ

ДЕЙСТВИЮ

1) А Д

2) В1 А

3) В2 Е

4) В6 Б

5) С Г

А) антиневритный

Б) антидерматитный

В) антианемический

Г) антискорбутный

Д) антиксерофтальмический

Е) витамин роста

5. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ

ВИТАМИНА

НАЗВАНИЕ ПО БИОЛОГИЧЕСКОМУ

ДЕЙСТВИЮ

1) К В

2) Е Г

3) D Б

4) РР Е

5) В12 Д

А) витамин проницаемости

Б) антирахитический

В) антигеморрагический

Г) антистерильный

Д) антианемический

Е) антипеллагрический

7. КОФЕРМЕНТЫ БИОХИМИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ ИЛИ ТИП

КАТАЛИЗИРУЕМОЙ РЕАКЦИИ

1) ФАД, ФМН Б

2) ТПФ (ТДФ) Г

3) витамин А А

4) витамин С В

5) НАД, НАДФ Б

А) участие в регуляции окислительно-

восстановительных процессов в тканях, реакции гидроксилирования

Б) кофермент, катализирующий окислительно-восстановительные реакции

В) антиоксидантные функции, функционирование эпителиальной ткани

Г) кофермент реакции окислительного

декарбоксилирования альфа-кетокислот, перенос активного альдегида

(транскетолаза)

8. КОФЕРМЕНТЫ ИЛИ ВИТА-

МИН

БИОХИМИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ ИЛИ ТИП

КАТАЛИЗИРУЕМОЙ РЕАКЦИИ

1) ФАД, ФМН Б

2) пиридоксальфосфат А

3) витамин D Г

4) коэнзим А В

А) кофермент аминотрансфераз и декарбоксилаз аминокислот

Б) кофермент флавопротеинов, дегидрогеназ и редуктаз, участвующих в процессах тканевого дыхания, кофермент

оксидаз аминокислот

В) транспорт ацильных групп

Г) обмен кальция и фосфора

9. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ

ВИТАМИНА

НАЗВАНИЕ ИЛИ ХАРАКТЕРИСТИКА

АВИТАМИНОЗА

1) РР Г

2) С Д

3) В1 А

4) В2 Б

5) В6 В

А) бери-бери

Б) глоссит, кератит, катаракта

В) анемия, дерматиты

Г) дерматиты, диарея, деменция

Д) цинга

11. ВИТАМИН БИОХИМИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ

1) В5 (пантотеновая кислота) Б

2) В2 (рибофлавин) В

3) В1 (тиамин) А

4) В6 (пиридоксаль) Г

А) окислительное декарбоксилирование

кетокислот

Б) транспорт ацильных групп

В) окислительно-восстановительные ре-

акции (дегидрирования)

Г) реакции декарбоксилирования и пере-

аминирования

Д) перенос групп СО2

12. ВИТАМИН ХАРАКТЕР АВИТАМИНОЗА

1) D Г

2) Е Б

3) В2 В

4) В1 А

5) РР Д

А) полиневриты, нарушение работы сердечно-сосудистой системы, нарушение

работы желудочно-кишечного тракта

Б) нарушение процесса размножения,

мышечные дистрофии, раннее старение, снижение неспецифической резистентности

В) задержка роста, кератит, катаракта,

глоссит

Г) нарушение кальцификации костей,

мышечная слабость

Д) дерматиты, диарея, деменция

14. Вещества, которые вызывают снижение или полную потерю биологической активности витаминов, называются АНТИВИТАМИНЫ.

15. Вещества, которые в определенных условиях превращаются в витамины, называются ПРОВИТАМИНЫ.

Выберите правильный ответ

1. ЧАСТЬ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА, ОПРЕДЕЛЯЮЩАЯ ЕГО СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ПРЕДСТАВЛЕНА

а) белком

б) коферментом

в) кофактором

г) простетической группой

д) небелковой частью

3. ВСЕ ФЕРМЕНТЫ ДЕЛЯТСЯ НА КЛАССЫ НА ОСНОВЕ

а) типа катализируемой реакции

б) химической природы фермента

в) химической природы субстрата

г) химической природы продукта

д) условий протекания реакции

4. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА (Km) ОПРЕДЕЛЯЕТ

а) сродство фермента к данному субстрату

б) сродство фермента к продукту реакции

в) начальную скорость реакции

г) максимальную скорость реакции

д) тип специфичности

7. УРАВНЕНИЕ МИХАЭЛИСА–МЕНТЕН ОТРАЖАЕТ

а) зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации

субстрата

б) концентрацию субстрата, при которой наступает равновесие реакции

в) концентрацию фермента, при которой наступает равновесие реакции

г) максимальную скорость ферментативной реакции

д) минимальную скорость ферментативной реакции

8. ТЕМПЕРАТУРНЫЙ ОПТИМУМ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ СООТВЕТ-

СТВУЕТ

а) минимальной скорости реакции

б) максимальной скорости реакции

в) максимальной концентрации субстрата

г) минимальной концентрации субстрата

д) максимальной концентрации продукта

9. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА – ЭТО

а) участок фермента, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе

б) центр, имеющий комплементарность к субстрату

в) центр, составляющий относительно небольшую часть молекулы

фермента

г) центр, имеющий только полярные аминокислоты

д) центр, имеющий комплементарность к продукту

10. ТИПЫ СВЯЗИ СУБСТРАТА С АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ ФЕРМЕНТА

а) гидрофобные

б) водородные

в) ионные

г) ковалентные

д) макроэргические

11. КОНФОРМАЦИОННАЯ ЛАБИЛЬНОСТЬ СТРУКТУРЫ ФЕРМЕНТОВ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ

а) превращением субстрата в области активного центра

б) специфичностью связывания субстрата в активном центре

в) выходом продуктов из области активного центра

г) кооперативным взаимодействием субъединиц в олигомерном белке

д) сдвигом электронной плотности в фермент-субстратном комплексе

12. В СОСТАВ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА ВХОДЯТ

а) только полярные радикалы аминокислот

б) небелковая часть фермента

в) каталитический участок

г) зона связывания

д) зона регуляции

13. ЗАВИСИМОСТЬ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ОТ рН ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ СЛЕДУЮЩИМИ ФАКТОРАМИ

а) окислением функциональных групп

б) денатурацией фермента при очень высоких или очень низких значениях рН

в) разрушение гидрофобных или водородных связей

г) восстановление функциональных групп

д) изменением величины заряда молекул субстрата или фермента

14. КОФЕРМЕНТ ФЕРМЕНТ

1) НАД Б

2) ФАД Г

3) ФП А

А) аланинаминотрансфераза

Б) лактатдегидрогеназа

В) сахараза

Г) сукцинатдегидрогеназа (флавиновая)

16. ФЕРМЕНТ КЛАСС

1) трипсин В

2) лактатдегидрогеназа А

3) аспартатаминотрансфераза Б

4) аминоацил-т-РНК-синтетаза Е

А) оксидоредуктазы

Б) трансферазы

В) гидролазы

Г) лиазы

Д) изомеразы

Е) лигазы (синтетазы)

17. ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ

В СОСТАВ КОФЕРМЕН-

ТА

ФЕРМЕНТ

1) В2 В

2) В6 ГД

3) РР Б

4) Н (биотин) А

А) карбоксилаза

Б) НАД-зависимая дегидрогеназа

В) флавиновая дегидрогеназа

Г) аминотрансфераза

Д) декарбоксилаза

18. КАТАЛИЗАТОР СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА КАТАЛИЗАТОРА

1) ферменты АБВГЕЗ

2) неорганические

Катализаторы БВЖ

А) вещества белковой природы

Б) требуются в малых количествах

В) не входят в состав конечных продуктов

Г) характеризуются высокой скоростью катализа

Д) нуждаются в присутствии кислот

Е) действуют избирательно (селективность)

Ж) требуют высокой температуры для катали-

за

З) возможна регуляция их активности

19. ГРУППА ФАКТОРОВ ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА АКТИВНОСТЬ

ФЕРМЕНТОВ

1) специфические ЕЖ

2) неспецифические АБВГД

А) температура

Б) рН

В) соли тяжелых металлов

Г) окислители

Д) восстановители

Е) ингибиторы

Ж) активаторы

20. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ КАТАЛИЗИРУЕМАЯ РЕАКЦИЯ

1) лигазы Е

2) лиазы В

3) гидролазы Г

А) реакции взаимопревращения оптических,

геометрических и позиционных изомеров

Б) окислительно-восстановительные реакции

В) разрыв связей без присоединения воды с последующим формированием двойных

связей в продукте

Г) гидролиз эфирных, гликозидных, пептидных и др. связей с участием воды

Д) перенос функциональных групп

Е) образование связей с использованием АТФ

21. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ КАТАЛИЗИРУЕМАЯ РЕАКЦИЯ

1) трансферазы Д

2) оксидоредуктазы Б

3) изомеразы А

А) реакции взаимопревращения оптических,

геометрических и позиционных изомеров

Б) окислительно-восстановительные реакции

В) разрыв связей без присоединения воды с

последующим формированием двойных

связей в субстрате

Г) гидролиз эфирных, гликозидных, пептидных и др. связей

Д) перенос функциональных групп

Е) образование связей с использованием

АТФ

25. Сложный фермент называется ХОЛОФЕРМЕНТОМ.

26. Белковая часть сложного фермента называется АПОФЕРМЕНТОМ.

27. Небелковая часть сложного фермента, которая представлена органической молекулой и прочно связана с белковой частью, называется ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ.

28. Дополнительное количество кинетической энергии, необходимое

молекулам вещества, чтобы они вступили в реакцию, называется

ЭНЕРГИЕЙ АКТИВАЦИИ.

29. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет

половину максимальной, называется __КОНСТАНТОЙ__ __МИХАЭЛИСА_____.

30. Механизм ферментативного катализа включает формирование

__ФЕРМЕНТ__-__СУБСТРАТНОГО___ __КОМПЛЕКСА____.

1. НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТА ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ

а) фермент и ингибитор связаны ковалентно

б) фермент и ингибитор связаны ионными связями

в) фермент и ингибитор связаны водородными связями

г) между ферментом и ингибитором гидрофобное взаимодействие

2. АКТИВАТОРОМ АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ

а) тетраалкиламмоний хлористый

б) ацетон

в) хлористый кальций

г) хлористая ртуть

д) карбофос

3. ПРЕДШЕСТВЕННИКОМ КОФЕРМЕНТА СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ЯВ-

ЛЯЕТСЯ

а) витамин РР

б) витамин В1

в) витамин В2

г) витамин В6

д) витамин С

4. ПРЕДШЕСТВЕННИКОМ КОФЕРМЕНТА АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗЫ

ЯВЛЯЕТСЯ

а) витамин РР

г) витамин В6

б) витамин В1

д) витамин С

в) витамин В2

5. КАКОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ ТЕМ, ЧТО ИЗБЫТОК СУБСТРАТА ВЫТЕСНЯЕТ ИНГИБИТОР ИЗ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА

а) неконкурентное обратимое

б) неконкурентное необратимое

в) конкурентное обратимое

г) конкурентное необратимое

6. КОНКУРЕНТНОЕ ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ВЫЗЫВАЕТ

а) янтарная кислота (сукцинат)

б) фумаровая кислота (фумарат)

в) пировиноградная кислота (пируват)

г) малоновая кислота (малонат)

д) лимонная кислота (цитрат)

8. ОТРИЦАТЕЛЬНУЮ АЛЛОСТЕРИЧЕСКУЮ РЕГУЛЯЦИЮ КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТОМ (ПО ТИПУ ОБРАТНОЙ СВЯЗИ) МОЖНО РАССМАТРИВАТЬ КАК

а) конкурентное обратимое ингибирование

б) конкурентное необратимое ингибирование

в) неконкурентное необратимое ингибирование

г) неконкурентное обратимое ингибирование

10. ВИДАМИ БЫСТРОЙ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЮТСЯ

а) индукция синтеза фермента

б) ковалентная модификация фермента

в) репрессия синтеза фермента

г) аллостерическая регуляция

д) образование множественных форм

11. ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТА ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ

а) фермент и ингибитор связаны ковалентно

б) фермент и ингибитор связаны ионной связью

в) фермент и ингибитор связаны водородной связью

г) между ферментом и ингибитором гидрофобное взаимодействие

12. ВИДАМИ МЕДЛЕННОЙ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЮТСЯ

а) индукция синтеза фермента

б) ковалентная модификация

в) репрессия синтеза фермента

г) аллостерическая регуляция

д) образование множественных форм

13. НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОИСХОДИТ, ЕСЛИ

а) субстрат и ингибитор схожи по структуре

б) субстрат и ингибитор не схожи по структуре

в) ингибитор связывается в активном центре фермента

г) ингибитор не связывается в активном центре фермента

14. АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ МОЖНО ОПРЕДЕЛИТЬ СЛЕДУЮЩИМИ МЕТОДАМИ

а) спектрофотометрическими

б) полярографическими

в) титрометрическими

г) потенциометрическими

д) нефелометрическими

15. КОНКУРЕНТНОЕ ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ

а) субстрат и ингибитор имеют разное строение

б) субстрат и ингибитор имеют подобное строение

в) ингибитор присоединяется нековалентными связями

г) ингибитор присоединяется ковалентными связями

д) избыток субстрата вытесняет ингибитор

е) избыток субстрата не вытесняет ингибитор

17. КОФЕРМЕНТАМИ ДЕГИДРОГЕНАЗ ЯВЛЯЮТСЯ

а) ФП

б) коэнзим А

в) ФАД

г) НАД+

д) ТДФ

е) НАДФ+

18. ТИОЛОВЫМИ ЯДАМИ ЯВЛЯЮТСЯ

а) полиароматические углеводороды

б) соли тяжелых металлов

в) фосфорорганические соединения

г) алкилирующие агенты

д) окислители

19. НИЗКАЯ АКТИВНОСТЬ СЫВОРОТОЧНОЙ ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ

а) отравлении гидразином

б) хроническом отравлении ФОС

в) синдроме гепатоцеллюлярной недостаточности

г) остром отравлении фосфорорганическими соединениями

д) отравлении этиленгликолем

20. ПРОТЕКТОРАМИ В СЛУЧАЕ ДЕЙСТВИЯ ТИОЛОВЫХ ЯДОВ ЯВЛЯЮТСЯ

а) цистин

г) дигидролипоевая кислота SH - ЛК - SH

б) цистеин

д) амид липоевой кислоты S - ЛК - S

в) глутатион

е) унитиол

21. ВИД ИНГИБИРОВАНИЯ ИНГИБИТОР СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ

1) обратимое Г

2) необратимое АБВ

А) хлористый кадмий

Б) йодацетат

В) перекись водорода или другой окислитель

Г) малонат

Д) оксалоацетат

22. ВИД ИНГИБИРОВАНИЯ ИНГИБИТОР АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗЫ

1) обратимое ВГ

2) необратимое АБД

А) карбофос

Б) зарин

В) прозерин

Г) витамин B1

Д) дихлофос

23. ФЕРМЕНТ, НА КОТОРЫЙ ОН

ДЕЙСТВУЕТ

ЛЕКАРСТВЕННЫЙ ПРЕПАРАТ

1) циклооксигеназа (ЦОГ) ВД

2) фосфолипаза А2 Е

3) ГМГ КоА-редуктаза Г

4) карбоангидраза почечных

канальцев Б

5) протеолитические ферменты А

А) контрикал

Б) диакарб

В) аспирин

Г) симвастатин

Д) ибупрофен

Е) преднизолон