9. Белки, их структурные признаки и функции. Пищевая ценность белков. Понятие об эталонных белках.

вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

карбоксильную -СООН;

амино-группу -NH2.

В зависимости от сложности структуры выделяют четыре структуры белка: 1. Первичная представляет собой цепь из аминокислот, соединенных пептидными связями. Они возникают в местах соединения амино- и карбоксогруппы. 2. Вторичная - аминокислотная цепь закручивается в спираль. Связи, которые образуются в этой структуре, называются водородными. 3. Третичная представляет собой глобулу. Она представляет собой клубок из закрученных спиралей вторичной структуры. 4. Четвертичная - глобулы молекул, представляющие собой совокупность нескольких подобных структур. Последняя структура может раскручиваться до первичной и наоборот. Эти процессы обратимы и называются де- и ренатурация. Процесс разрушения первичной структуры - деструкция - является необратимым.

Функции белков. Каталитическая (ферментативная ) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.

Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.

Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.

Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.

Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.

Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.

Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

Биологическая ценность белков определяется сбалансированностью аминокислотного состава по содержанию незаменимых аминокислот. В эту группу входят аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека. К незаменимым аминокислотам относят аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, триптофан.

Биологическая ценность белков рассчитывается по аминокислотному скору (а.с.). Аминокислотный скор выражается в процентах, представляющих отношение содержания незаменимой аминокислоты в исследуемом белке продукта к ее количеству в эталонном белке. Аминокислотный состав эталонного белка сбалансирован и идеально соответствует потребностям человека в каждой незаменимой аминокислоте. Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. При усвоении 1 г белка 4ккал энергии. У мужчин 73-120г/сут. Женщин 60-90 г/сут. из них 50-60% животного происхождения.

Для взрослого человека в качестве «идеального белка» применяют аминокислотную шкалу Продовольственного комитета Всемирной организации здравоохранения (ФАО/ВОЗ, табл. 1) Аминокислотная шкала ФАО/ВОЗ

Незаменимая аминокислота Содержание (мг)

в 1 г «идеального белка»

Валин (Вал) 50

Лейцин (Лей) 70

Изолейцин (Иле) 40

Лизин (Лиз) 55

Метионин (Мет) + Цистеин (Цис) 35

Треонин (Тре) 40

Триптофан (Три) 10

Фенилалание (Фен) + Тирозин (Тир) 60