Вопрос №1

Белки – высокомолекулярные соединения, образованные из α - аминокислот, связанных между собой пептидными связами.

Функции белков:

Каталитическая - ускорение химических реакций, осуществляют ферменты, составляющие 50% всех белков.

Защитная – защищают организм от действия бактерий, токсинов, чужеродных белков и других микромолекул белки – иммуноглобулины (антитела), система комплемента, лизоцим, лактоферрин и др.

Транспортная - перенос различных веществ по крови с помощью белков, например сывороточного альбумина (транспорт ионов Na⁺ жирных кислот и др.), трансферрина (транспорт ионов железа), гемоглобина (транспорт кислорода).

вазопрессин и др.)

Сократительную – работа мышц происходит с помощью белков актин и миозин.

Структурную – осуществляют белки и нуклеусом (гистоны), белки соединительной ткани(коллаген и эластин), фибрин тромбов, кератин волос и ногтей.

Резервную – формой запасная аминокислот для организма служат белки мышц, альбумин плазмы.

Классификация белков:

Классификация белков по форме молекул

 К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде. Наглядные примеры строения и функционирования глобулярных белков - рассмотренные выше миоглобин и гемоглобины.

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию,миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови.

Классификация белков по химическому строению

1. Простые белки

Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков - "простые белки". Пример: основные белки хроматина - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд. Рассмотренный выше белок межклеточного матрикса эластин также относят к простым белкам.

2. Сложные белки

Кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть ионами металлов, какими-либо органическими остатками.

ХРОМОПРОТЕИНЫ

Состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Различают гемопротеины (содержат железо), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина). Функции: участвуют в фотосинтезе, дыхание клеток и целостного организма, транспорте кислорода и диоксида углерода, ОВР, свето- и цветовосприятие. Являются непременными и активными участниками аккумулирования энергии, от фиксации солнечной энергии в зеленых растениях и утилизации в организме животных и человека. Хлорофилл (магнийпорфирин) вместе с белком обеспечивает фотосинтетическую активность растений, катализируя расщепление мо- лекулы воды на водород и кислород (поглощением солнечной энергии). Гемопротеины (железопорфирины), напротив, катализируют обратную реакцию – образование молекулы воды, связанное с освобождением энер- гии. Гемопротеины К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миогло- бин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компо- нента структурно сходные железо- (или магний)порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций.

Нуклеопротеины

Нуклеопротеины состоят из белков и нуклеиновых кислот. Последние рассматриваются как простетические группы. В природе обнаружено 2 типа нуклеопротеинов, отличающихся друг от друга по составу, размерам и физико-химическим свойствам,– дезоксирибонуклеопротеины (ДНП) и рибонуклеопротеины (РНП). Названия нуклеопротеинов отражают только природу углеводного компонента (пентозы), входящего в состав нуклеино- вых кислот. У РНП углевод представлен рибозой, у ДНП – дезоксирибозой. Термин «нуклеопротеины» связан с названием ядра клетки, однако ДНП и РНП содержатся и в других субклеточных структурах. Следовательно, речь идет о химически индивидуальном классе органических веществ, имеющих своеобразные состав, структуру и функции независимо от лока- лизации в клетке. Доказано, что ДНП преимущественно локализованы в ядре, а РНП – в цитоплазме. В то же время ДНП открыты в мито- хондриях, а в ядрах и ядрышках обнаружены также высокомолекулярные РНП

Фосфопротеины

К белкам этого класса относятся казеиноген молока, в котором содержание фосфорной кислоты достигает 1%; вителлин, вителлинин и фосвитин, выделенные из желтка куриного яйца; овальбумин, открытый в белке куриного яйца; ихтулин, содержащийся в икре рыб, и др. Большое коли- чество фосфопротеинов содержится в клетках ЦНС. Фосфопротеины занимают особое положение в биохимии фосфорсодержащих соединений не только в результате своеобразия структурной организации, но и вследствие широкого диапазона функций в метаболизме. Характерной особенностью структуры фосфопротеинов является то, что фосфорная кислота оказывается связанной сложноэфирной связью с белковой молекулой через Ионный тип связи между белками и фосфолипидами. 89 α-Спираль в белке Фосфолипиды гидроксильные группы β-оксиаминокислот, главным образом серина и в меньшей степени треонина. На одну молекулу белка обычно приходится 2–4 остатка фосфата. Новые данные свидетельствуют о том, что в клетках фосфопротеины синтезируются в результате посттрансляционной модификации, подвер- гаясь фосфорилированию при участии протеинкиназ. Здесь лишь укажем на существенную роль специфической протеинкиназы, катализирующей фосфорилирование ОН-группы тирозина, в биосинтезе онкобелков. Таким образом, уровень фосфопротеинов в клетке зависит в значительной степени от регулирующего действия ферментов, катализирующих фосфорилирование (протеин- киназы) и дефосфорилирование (протеинфосфатазы). Следует отметить, что фосфопротеины содержат органически связанный, лабильный фосфат, аб- солютно необходимый для выполнения клеткой ряда биологических функ- ций. Кроме того, они являются ценным источником энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза и дальнейшего постнатального роста и развития организма. Особо следует отметить, что некоторые ключевые ферменты, регулирующие процессы внутриклеточного обмена веществ, также существуют как в фосфорилированной, так и в дефосфорилированной форме. Этим подчеркивается значение фосфорилирования–дефосфорилирования в процессах химической модификации макромолекул, участвующих в интеграль- ных процессах метаболизма.

ГЛИКОПРОТЕИНЫ

Гликопротеины – сложные белки, содержащие, помимо простого белка или пептида, группу гетероолигосахаридов. В настоящее время их принято называть гликоконъюгатами . В состав гликоконъюгата входит угле- водный компонент (гликановая фракция), ковалентно связанный с неугле- водной частью (агликановая фракция), представленной белком, пептидом, аминокислотой или липидом.

МЕТАЛЛОПРОТЕИНЫ

К металлопротеинам относятся биополимеры, содержащие, помимо белка, ионы какого-либо одного металла или нескольких металлов. К таким белкам принадлежат, например, белки, содержащие негемовое железо, а также белки, координационно связанные с атомами металлов в составе сложных белков-ферментов. Типичными представителями первых являются железосодержащие белки ферритин, трансферрин и гемосидерин. Ферритин – высокомолекулярный водорастворимый белок с мол. массой 400000, в котором содержа- ние железа составляет от 17 до 23% (в среднем 20%). Он сосредоточен главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Железо в ферритине находится в окис- ленной форме, в составе неорганического железосодержащего соединения (FeO•OH)8•(FeO•O•PO3H2 ), причем цепи неорганического полимера O=Fe—OH...O=Fe—ОН..., иногда содержащие фосфаты, находятся между пептидными цепями белковой части (называемая апоферритином), а атомы железа координационно связываются с атомами азота пептидных групп.

Трансферрин – растворимый в воде железопротеин (мол. масса 90000), гликопротеин, обнаруживаемый главным образом в сыворотке крови в составе β-глобулинов. Содержание железа в нем составляет 0,13%. Предполагают, что атом железа соединяется с белком координационными связями с участием гидроксильных групп тирозина. Молекула трансферрина содержит 2 атома железа; трансферрин служит физиологическим переносчиком железа в организме.

Гемосидерин в отличие от ферритина и трансферрина является водонерастворимым железосодержащим белковым комплексом, состоящим, кроме того, на 25% из нуклеотидов и углеводов. Он содержится главным образом в ретикулоэндотелиоцитах печени и селезенки. Биоло гическая роль гемосидерина изучена недостаточно. Ко второй группе металлопротеинов относится ряд ферментов: фер менты, содержащие связанные с молекулой белка ионы металлов, определяющих их функцию,– металлоферменты (в процессе очистки металлы остаются связанными с ферментами); ферменты, активируемые ионами металлов, менее прочно связаны с металлами, но для проявления своей активности нуждаются в добавлении в реакционную среду определенного металла. Предполагают, что механизмы участия металла в акте катализа в обоих случаях, вероятнее всего, сходны; ионы металла участвуют в образовании тройного комплекса: активный центр фермента–металл–субстрат (Е—М—S), или М—Е—S, или Е—S—М. Есть доказательства, что в активном центре многих ферментов в связывании металла участвует имидазольная группа гистидина.