9. Визначення. Класифікація білків.
Білки – це природні продукти макромолекулярної будови, що під час гідролізу перетворюються на суміш α-L-амінокислот, тобто є біополімерами α-L-амінокислот.
Білки становлять структурну та функціональну основу кожного живого організму. Ф.Енгельс казав « Життя – це спосіб існування білкових тіл…». В організмі білки виконують життєво важливі функції: структурну, захисну, каталітичну, транспортну, енергетичну, регуляторну, спадкову, тощо. З діяльністю білків пов’язані процеси скорочення, живлення, подразнення, росту, розвитку, розмноження, регуляції свого хімічного складу та функцій, пристосування до змін зовнішнього середовища. Білки – необхідний компонент харчування людини (80-100 г/добу), сировина для харчової, легкої та хімічної промисловості.
Елементарний склад. У тваринних організмах білки становлять близько 50% сухої маси. Білкова молекула містить (в % від сухої маси): С – 51-55; О – 21-23; Н – 6,6 – 7,3; N – 15-18; S – 0,3 – 2,4. До складів деяких білків входить також Фосфор (0,2 – 2%), Ферум та ін. елементи.
Класифікація білків. Основними ознаками, на яких грунтується класифікація білків, є їх фізико-хімічні властивості і форма молекули. За розчинністю білки поділяють на розчинні та нерозчинні (склеропротеїни) у воді. До нерозчинних належать кератини, які містяться у волоссі, колагени шкіри, фіброїн шовку, до розчинних – альбуміни (розчинні у воді та розчинах електролітів) та глобуліни (розчинні лише в розчинах електролітів), білки сироватки крові, ферменти, білкові гормони, антитіла, токсини.
За фізико-хімічними властивостями білки поділяють на прості (протеїни) та складні (протеїди). Простими називають білки, які при гідролізі утворюють лише амінокислоти. Складні білки утворюють при гідролізі разом з амінокислотами ще й речовини небілкової природи - простетичні групи (вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти, фосфатну кислоту, тощо).
Протеїни та протеїди поділяють на кілька підгруп. До протеїнів належать гістони, протаміни, глобуліни, альбуміни, глютеліни, проламіни, протеїноїди.
Альбуміни – прості білки, що містяться в крові, лікворі, зерні рослин та мікроорганізмах. До них належить лактальбумін (білок молока), сироватковий альбумін (білок сироватки крові), легумелін гороху, лейкозин пшениці. З розчинів альбуміни висолюються 80-100% розчином сульфату амонію. Альбуміни розчинні у воді, розчинах солей. Їх молекули багаті залишками сірковмісних та дикарбонових амінокислот, лейцином, є деяка кількість вуглеводів.
Глобуліни – прості білки, молекули яких мають кулясту форму. Розрізняють сироваткові, яєчні та молочні глобуліни. До них відносять міозин, тиреоглобулін, нейроглобулін, едестин коноплі, гліцинін сої, фазеолін квасолі. Глобуліни сктановлять 90 % білків, що екстрагуються з тканин. Висолюються 30-40% розчином сульфіту амонію або натрію. Γ-глобуліни забезпечують імунітет організму від різних інфекційних хвороб.
Гістони – прості білки основного характеру, що містяться в ядрах клітин. Вони стабілізують вторинну структуру ДНК, беруть участь у регуляції біосинтезу ДНК та РНК. Гістони добре розчинні у воді, легко осаджуються розчином аміаку. Гістони – складова частина багатьох складних білків, зокрема гемоглобіну.
Глутеліни – прості рослинні білки. Разом з проламінами утворюють клейковину борошна. Розчинні в лугах і кислотах. Їх молекули багаті залишками глутамінової кислоти та лізину.
Протаміни – складова частина молекул нуклеопротеїдів. Значна кількість міститься в багатьох органах та тканинах тварин. Розчинні у воді, кислотах, розчинах солей, осаджуються лугами і не денатурують при нагріванні. В ядрах клітин асоціюють з ДНК, виконуючи функції третьої спіралі, яка обвиває її молекулу ззовні. Здатність протамінів утворювати комплексні сполуки з інсуліном використовують у лікуванні цукрового діабету.
Проламіни – прості білки рослинного походження з високим вмістом проліну та амінного азоту. Добре розчинні у воді та 60-80% розчині етанолу, що використовується для екстрагування. До них належить гліадин пшениці, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, аверин вівса, каферин сорго. Гліадин та глутеїн пшениці становлять основу клейковини, що зумовлює хлібопекарські якості борошна.
Протеїноїди (склеропротеїни) – білки опорної тканини (кісток, хрящів та ін.). вони повністю не розчинні у воді, розчинах солей, основ, кислот. Найбільше значення має колаген, кератини, еластин, фіброїн.
Колаген – фібрилярний білок, що становить третину всіх тваринних білків. Молекула складається з трьох поліпептидних ланцюгів, закручених у спіраль. При кип’ятінні колагену утворюється желатин.
Кератини – прості білки, похідні шкіри (вовни, волосся, рогів, копит, пір’я, тощо). Вони не розчинні в воді, лугах, кислотах. При гідролізі утворюють 7-14 амінокислот, серед яких найбільшу частку становить цистин, лізин та серин.
Еластин – опірний білок сполучної тканини (зв’язки, сухожилля, судини), не розчинний у воді. Складається з залишків гліцину, проліну, валіну, лейцину.
Фіброїн – білок шовкової нитки, що виробляється шовковидільними залозами шовкопряду. Стійкий до дії води, розведених лугів та кислот. Хімічною основою є залишки гліцину, аланіну, тирозину, серину.
Складні білки (протеїди) включають в себе:
Нуклеопротеїди – білки, молекули яких гідролізують з утворенням простих білків (гістонів та протамінів, зрідка альбумінів та гістонів) та нуклеїнових кислот. Розрізняють дезоксирибонуклеапротеїди (ДНП) та рибонуклеопротеїди (РНП). ДНП розташовані переважно в ядрі, виконують функцію збереження та передачі спадкової інформації. ДНП утворені дезоксиробозою та тиміном, мають вигляд подвійної спіралі. РНП розташовані переважно в цитоплазмі, частково в ядерці та каріоплазмі, виконують функцію біосинтезу білку. РНП утворені рибозою та урацилом, мають вигляд одинарної спіралі. ДНП та РНП – волокнисті, пухкі білі порошки, по-різному розчинні у воді та добре розчинні в органічних розчинниках.
Хромопротеїди – білки, молекули яких при гідролізі утворюють прості білки та забарвлені простетичні групи. Їх поділяють на: дихальні, або гемвмісні, білки (гемоглобін, міоглобін, хлорокруорин (білок, що міститься в гемолімфі деяких багатощетинкових червів), еритрокруорин (різновид гемоглобіну у деяких безхребетних, таких як, кільчасті черви та дафнії); хромопротеїди, які не містять заліза у складі гему (гемеритрин); мідьвмісні білки (гемоціанін); дихальні ферменти, або флавінферменти; гемвмісні ферменти (цитохроми, пероксидаза, каталаза, цитохромоксидаза); мідьвмісні ферменти (тирозиназа, лактаза); пігменти фотосинтезу (хлорофіли, фікобіліни, родопсин); пігменти з різноманітними функціями (меланопротеїди, хромопротеїди ракоподібних). Найбільше значення в житті людини та тварин мають такі хромопротеїди як гемоглобін та міоглобін.
Гемоглобін – червоний залізовмісний білок еритроцитів. Складається з 4 субодиниць, кожна з яких складається з молекули простого білка глобіну та простетичної групи – гему. Молекула гемоглобіну складається з 574 амінокислотних залишків. Гемоглобін становить 94 % сухої маси еритроциту. Гемоглобін утворюючи не стійкі сполуки з киснем та вуглекислим газом транспортує їх по організму.
Міоглобін – червоний залізовмісний пігмент. Молекула складається з одного гему і одного глобіну. Міоглобін депонує у м’язах кисень і передає його відповідним ферментним системам. У тварин зв’язує приблизно 10%, а у людини – 14% всього кисню. Молекула складається з довгого спіралеподібного поліпептидного ланцюга, що містить 153 амінокислотних залишки та гем.
Фосфопротеїди – складні білки, молекула яких при гідролізі розщеплюється на простий білок і фосфорну кислоту. Типовим представником є казеїн молока і пепсин шлункового соку.
Казеїн утворюється з казеїногену молока після відщеплення при згортанні молекули білка пептиду. Молекула казеїну складається з трьох фракцій α, β, γ. Вона містить незамінні амінокислоти: метіонін, лізин, триптофан, лейцин, валін. Казеїн – важлива поживна речовина для харчування людини та годівлі тварин, особливо молодняку, сировина для одержання пластиків, фарб, клеїв.
Пепсин – фермент шлункового соку, що гідролізує більшість пептидних зв’язків у молекулах білків та пептидів. Його молекула складається з 327 залишків амінокислот.
Глікопротеїди – складні білки, що при гідролізі утворюють прості білки та вуглеводну простетичну групу. Простетичні групи у складі молекули забезпечують конформацію, найвигідніше розташування в клітині, транспортування, захист від протеолізу та імунні властивості. До глікопротеїдів належать білки крові (церулоплазмін, трансферин, фібриноген, імуноглобуліни), білки секретів слизових залоз (муцини), білки опорних органів (мукоїди), деякі ферменти (панкреатична РНКаза), гормони (еритропоетин, тиреотропін), структурні білки клітинних мембран. Серед глікопротеїдів особливе місце займають муцини та мукоїди – вуглеводно-білкові комплекси, що є основою слизу дихальних, травних та сечостатевих шляхів та виконують ряд захисних функцій. Вуглеводна частина цих молекул найчастіше представлена гіалуроновою та хондраїтинсірічаною кислотами.
Ліпопротеїди – складні білки, що при гідролізі утворюють прості білки та ліпіди. Ліпопротеїди є структурною основою всіх біомембран. Незначна кількість ліпопротеїдів міститься у вільному стані у крові. Ліпопротеїди синтезуються в епітелії слизової оболонки тонкої кишки і гепатоцитами. Їм належить провідна роль у транспортуванні та метаболізмі ліпідів.