Степень окисления– это заряд атома элемента в соединении, вычисленный из условного предположения, что все связи в молекуле являются ионными.

^{Степень окисления принято указывать арабской цифрой над символом элемента со знаком плюс или минус перед цифрой. Например, если связь в молекуле HCl ионная, то водород и хлор ионы с зарядами (+1) и (–1), следовательно .}

^{Степень окисления атомов в простых веществах равна нулю: (металл в свободном состоянии).}

^{Степень окисления +2 во всех соединениях имеют щелочноземельные металлы (IIAгруппа).}

^{Кислород имеет степень окисления (–2), во всех соединениях, кроме пероксидов () и фторида кислорода.}

^{Алгебраическая сумма степеней окисления всех частиц в молекуле равна нулю, а в ионе – заряду иона → +1–1 = 0, .}

^{Степень окисления иона элемента равна заряду иона:}

^{Ca2+ + 2Cl1–.}

^{Не следует путать понятия «валентность» и «степень окисления». Так в N2, NH3, N2H4, NH2OH валентность (ковалентность) азота равна трем, так как азот образует три ковалентные связи, а степень окисления различна:}

^{Используя выше указанные правила, рассчитаем степени окисления хрома в K2Cr2O7, хлора вNaClO, серы вH2SO4, азота вNH4NO2:}

^{2(+1) + 2·х + 7(–2) = 0, х = +6;}

^{+1 + х + (–2) = 0, х = +1;}

^{2(+1) + х + 4(–2) = 0, х = +6;}

^{х+4(+1)=+1, у + 2(–2) = –1,}

^{х = –3, у = +3.}

^{Окисление и восстановление. Окислением называется отдача электронов, в результате чего степень окисления элемента повышается. Восстановлением называется присоединение электронов, в результате чего степень окисления элемента понижается.}

^{Окислительные и восстановительные процессы тесно связаны между собой, так как химическая система только тогда может отдавать электроны, когда другая система их присоединяет (окислительно-восстановительная система). Присоединяющая электроны система (окислитель) сама восстанавливается (превращается в соответствующий восстановитель), а отдающая электроны система (восстановитель), сама окисляется (превращается в соответствующий окислитель). Самостоятельная работа№12 Скорость реакции ее зависимость от различных факторах католизаторы.Обротимость реакции химические равновесие и способы среды В обратимых процессах скорость прямой реакции вначале максимальна, а затем уменьшается иа-за того, что уменьшаются концентрации исходных веществ, расходуемых ив образование продуктов реакции. Наоборот, скорость обратной реакции, минимальная вначале, увеличивается но мере увеличения концентрации продуктов реакции. Наконец, наступает такой момент, когда скорости прямой и обратной реакции становятся равными.}

^{Состояние химического обратимого процесса называется химическим равновесием, если при этом скорость прямой реакции равна скорости обратной реакции.}

^{Химическое равновесие является динамичным (подвижным), так как при его наступлении реакция не прекращается, неизменными остаются лишь концентрации компонентов, то есть ля единицу временя образуется такоеже количество продуктов реакции, какое превращается в исходные вещества. При постоянных температуре и давлении равновесие обратимое реакции может сохраняться неопределенно долгое время.}

^{Нa производстве же чаще всего заинтересованы в преимущественном протекании прямой реакции. Например, в получении аммиаки, оксида серы (VI). оксида азота (II). Как же вывести систему иэ состояния равновесия? Как влияет на него изменение внешних условии, при которых протекает тот или иной обратимый химический процесс?}

^{Французский химик Амрн Ле Шателье в 1885 г. вывел, a немецкий физик Фердинанд Браун в 1887 г. обосновал общий закон смещения химического равновесия в зависимости ОТ внешних факторов, который известен пол названием принципа Ле Шателье.}

^{Если изменить одно из условий — температуру, давление или концентрацию веществ. — при которых данная система находится в состоянии химического равновесия, то равновесие сместится в направлении, которое препятствует зтому изменению.}

^{Этот принцип можно было бы назвать принципом "делай наоборот и добьешься своего". Рассмотрим, как нужно поступить, чтобы сместить равновесие, если наменять каждое на условий реакции, на примере реакции синтеза аммиака.}

^{Вначале Дадим характеристику этого процесса. 1. Прямая реакции является реакцией соединения. Так как из двух простых веществ азота и водорода — образуется одно сложное вещество — аммиак. Разумеется, обратная реакция по атому признаку относится к реакциям разложения.}

^{2. Так как обе реакции - и прямая, и обратная протекают в присутствии катализатора (им может служить или универсальная, но дорогая платина, дешевый железный катализатор с добавками оксидов калия и алюминия), го обе реакции являются каталитическими. Следует отметить, что катализатор не влияет на смещение равновесия, он одинаково изменяет как скорость прямой, так и скорость обратной реакций, то есть только ускоряет момент наступления химического равновесия.}

^{3. Прямая реакция протекает с образованием теплоты, поэтому относится к мезотермическим реакциям. Логично поэтому утверждать, что обратная реакция является эндотермической и протекает с поглощением теплоты.}

^{Итак, рассмотрим теперь, как применим принцип Ле Шателье, принцип противодействия, для смещения равновесия реакции синтеза аммиака.}

^{1. Изменение равновесных концентраций, то есть концентрация веществ после установления равновесия. Чтобы сместить равновесие в сторону обраловакия аммиака, необходимо увеличить концентрацию исходных веществ, то есть концентрацию азота и водорода, и уменьшить концентрацию продукта, то есть аммиака. Равновесные концентрации принято обозначать квадратными скобками, в отличие от неравновесных, которые обозначают буквой с. Следовательно, чтобы сместить равновесие нашей реакции вправо, нужно увеличить концентрацию азота и водорода и уменьшить концентрацию аммиака то есть вывести его из сферы реакция. Понятно, что для смещения равновесия влево нужно поступить наоборот.}

^{2. Изменение давления. Сиител аммиака из водорода и азота сопровождается уменьшением объема: на четырех молей исходных веществ образуется только два моля аммиака. Очевидно, что в закрытом сосуде или аппарате (он называется колонной синтеза) продукты этой реакции создают меньшее давление, чем создавали исходные вещества. Значит, прямая реакция — синтез аммиака — сопровождается понижением давления.}

^{Наоборот, разложение аммиака на водород и азот ведет к увеличению числа газообразных молекул, а потому и к увеличению давления. При сжатии реакционной смеси равновесие смещается вправо, в сторону опряноипинн аммиака, так как этот процесс приводит к уменьшению давления, то есть противодействует внешнему воздействию. Наоборот, уменьшение давления смещает равновесие влево, в направлении разложения аммиака.}

^{Необходимо отметить, что изменение давления смещает равновесие лишь в том случае, если в реакции принимают участие газообразные вещества и она сопровождается изменением их количества. Если же количество газообразных веществ в процессе реакции не изменяется, то увеличение или уменьшение давления не влияет на равновесие такой обратимой реакции. Например, в реакции синтеза оксида азота (II) общее количество исходных газов N2 и 02 равно количеству продукта N0 (по два моля).}

^{Поэтому изменение давления не нарушает равновесие этой реакции.}

^{3. Изменение температуры. Мы уже выяснили, что процесс образования аммиака из водорода и азота является экзотермическим, а обратный — разложение аммиака — эндотермическим. При повышении температуры равновесие этой реакции сместится влево, в направлении реакции разложения аммиака, которая проходит с поглощением теплоты и поэтому ослабляется внешним воздействием — повышением температуры. Наоборот, охлаждение реакционной смеси смещает равновесие вправо, в направлении реакции синтеза аммиака. Эта реакция идет с выделением теплоты и противодействует охлаждению.}

^{Следовательно, повышение температуры смещает химическое равновесие в сторону эндотермической реакции, а понижение температуры — в направлении экзотермической реакции.}

^{Как можно убедиться на рассмотренных примерах, применение принципа Ле Шателье к обратимым химическим процессам открывает путь к управлению химическими реакциями. Самостоятельная работа№13 Химичиские загрязнения и его последствия Химическое загрязнение вод происходит в результате выброса в них различных химических соединений, используемых в сельском хозяйстве, а также отходов металлургических и других предприятий.}

^{Такими соединениями, обладающими высокой токсичностью, являются производные ртути. Мировое производство ртути в настоящее время превысило 10 тыс. в год. Кроме того, еще 3 тыс. т ежегодно выбрасывается в атмосферу при сжигании ископаемого топлива. Около 20% этого количества находит применение в промышленности, остальное же попадает в окружающую среду. Ежегодно реки приносят в океан около 5 тыс. т ртути.}

^{Загрязнение континентальных и океанических вод углеводородами - одно из основных видов загрязнения гидросферы современным цивилизованным обществом. Тот факт, что сущее ту юг районы моря, где нефтеналивным судам разрешено сбрасывать воду после промывки танков, попирает все основы океанографии. В некоторых районах морей, несмотря на обилие рыбы, ее невозможно употреблять в пищу из-за неприятного вкуса, который придает ей нефть. Основным источником загрязнений океанической среды является перевозка нефти, аварии на подводных скважинах и на нефтеналивных судах, а также на нефтяных разработках в открытом море.}

^{Существует мнение различных авторов, что в Мировой океан из различных источников в результате деятельности человека попадает 5 млн. т нефти в год. Поскольку одна тонна нефти, растекаясь по поверхности океана, занимает площадь 12 кв. км, то, вероятно, Мировой океан уже давно покрылся бы тонкой поверхностной пленкой углеводородов.}

^{Континентальные воды также сильно загрязнены углеводородами. Это сточные воды нефтеперегонных заводов, смена масла в автомобилях, утечки масла из картеров, расплескивание бензина и дизельного топлива я момент заправки автомобилей. Кроме того, бензин придает воде неприятный вкус даже при очень малых концентрациях в ней. Следует отметить, что воды всех рек в промышленных странах содержат углеводороды. Так, Рейн в своем нижнем течении переносит около 12 тыс. нефтепродуктов в день. Очередным загрязнителем являются моющие средства, которые содержат малотоксичные поверхностно-активные вещества, и отбеливающие реагенты (персульфаты, пербораты).}

^{Производство и использование пестицидов - опасный источник загрязнения морских и континентальных вод. Другой источник загрязнения прибрежных и континентальных вод - обработка инсектицидами огромных площадей, осуществляемая с воздуха. Обработка пестицидами лесов и сельскохозяйственных культур приводит к накоплению в поверхностных слоях почв токсичных веществ, которые попадают в водоносный слой или выносятся в реки дождевой эрозией. Так, хлорорганические пестициды были обнаружены в морских организмах, потому что первые поглощаются нефтью, которой загрязнены реки, моря и океаны.}

^{Технологическая цивилизация иногда намеренно, иногда случайно, выбрасывает в воды огромное количество синтетических веществ. В нити дни пластмассы являются одним из самых распространенных веществ, загрязняющих моря. Сознательный сброс в океан высокотоксичных отходов можно объяснить тем, что от них хотят избавиться. Конечно, эти отходы помещены в герметические контейнеры, но агрессивная соленая вода рано или поздно растворит материал контейнером и произойдет загрязнение океана. Так, 18 августа 1970 г. американские солдаты опустили на дно Мексиканского залива контейнеры, содержащие много миллионом тонн боевого отравляющего вещества сарина - сверхтоксичного сложного фосфорного эфира. Самостоятельная работа№14 Промышленное получение химических веществ напримере производства Металлургия – наука о промышленных способах получения металлов.}

^{Способы получения металлов:}

^{1. Пирометаллургия — это восстановление металлов из их руд при высоких температурах с помощью восстановителей (неметаллических - кокс, оксид углерода (II), водород; металлических - алюминий, магний, кальций и другие металлы). Пирометаллургически получают: чугун, сталь, медь, свинец, никель, хром и другие металлы.}

^{TiO2 + 2Mg = Ti + 2MgO + Q}

^{МоО3 + 3Н2 = Мо + 3Н2О}

^{2. Гидрометаллургия — восстановление металлов из их солей в растворе. Например, руда содержит оксид меди и ее растворяют в серной кислоте: CuO + H2SO4 = CuSO4 + H2O (медная руда не извлекается на поверхность), затем проводят реакцию замещения CuSO4 + Fe = FeSO4 + Cu или электролиз.}

^{3. Электрометаллургия — восстановление металлов в процессе электролиза растворов или расплавов их соединений. Этим методом получают алюминий, щелочные металлы, щелочноземельные металлы. При этом подвергают электролизу расплавы оксидов, гидроксидов или хлоридов.}

^{Общие научные принципы химического производства (на примере промышленного получения аммиака, серной кислоты, метанола).}

^{Научные принципы организации химических производств}

^{Общие принципы Частные принципы}

^{Создание оптимальных условий проведения химических реакций}

^{Противоток веществ, прямоток веществ, увеличение поверхности соприкосновения реагирующих веществ, использование катализатора, повышение давления, повышение концентрации реагирующих веществ}

^{Полное и комплексное использование сырья}

^{Циркуляция, создание смежных производств (по переработке отходов)}

^{Использование теплоты химических реакций}

^{Теплообмен, утилизация теплоты реакции}

^{Принцип непрерывности}

^{Механизация и автоматизация производства}

^{Защита окружающей среды и человека}

^{Автоматизация вредных производств, герметизация аппаратов, утилизация отходов, нейтрализация выбросов в атмосферу}

^{Контактный способ производства серной кислоты}

^{Сырье: пирит FeS2, самородная сера, серосодержащие газы — отходы цветной металлургии, воздух.}

^{Вспомогательные материалы: серная кислота (98%), катализатор — оксид ванадия (V).}

^{Очищенный обжиговый газ перед поступлением в контактный аппарат нагревают за счет теплоты газов, выходящих из контактного аппарата.}

^{Обжиговый газ в присутствии катализатора при 450 °С окисляется до оксида серы (VI)}

^{2SО2 + О2 = 2SО3 +197,8 кДж}

^{Оксид серы (VI) поглощают концентрированной серной кислотой. Образуется олеум, из которого можно приготовить серную кислоту любой концентрации.}

^{SО3 + Н2О = Н2SО4}

^{Особенности технологического процесса:производство непрерывное, обжиг колчедана ведут в кипящем слое, продувая в печь воздух, нагретый отходящим обжиговым газом. Тщательно очищенный обжиговый газ перед поступлением в контактный аппарат нагревают за счет теплоты газов, выходящих из контактного аппарата. В поглотительных башнях оксид серы (VI) поглощают серной кислотой противотоком. Самостоятельная работа№15 Представление о ферментов как биологических католизаторов белковой природы Все химические реакции, происходящие в клетке, протекают под действием биологических катализаторов, ферментов (энзимов). Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, преимущественно белковой природы. Подавляющее большинство ферментов имеют белковую природу. Термин фермент (от лат. fermentum – закваска) был предложен в начале 17 века голландским ученым Ван Гельмонтом для обозначения веществ, способствующих протеканию спиртового брожения. В 1878 году Кюне предложил термин энзим (от греч. en – внутри, zyme – закваска). Таким образом, оба эти названия обозначали вещества, вызывающие процессы брожения. Природа этих веществ в то время была фактически не известна. Энзимология – раздел биохимии, изучающий ферменты. И ферменты, и неорганические катализаторы, подчиняются одним и тем же законам катализа: - катализируют только энергетически возможные реакции; - не расходуются в процессе реакции; - не участвуют в образовании продуктов реакции - не изменяют направление протекания реакции. Однако по ряду признаков ферменты отличаются от неорганических катализаторов. Во-первых, как мы уже отмечали выше, подавляющее большинство ферментов имеют белковую природу и, следовательно, являются высокомолекулярными соединениями. Во-вторых, в отличие от неорганических катализаторов ферменты действуют в «мягких» условиях: при атмосферном давлении, нейтральных значениях рН, при температурах 30–40°С. Кроме того, скорость ферментативного катализа во много сотен раз выше, чем неорганического. Одна единственная молекула фермента может за 1 минуту катализировать до миллиона химических реакций. Ферменты обладают высочайшей специфичностью по отношению к субстрату, то есть они осуществляют катализ одной единственной строго определенной реакции или группы однотипных реакций. При этом ферментативный катализ в большинстве случаев стериоспецифичен, ферменты способны «различать» молекулы, различающиеся только положением химических групп в пространстве, что абсолютно не свойственно неорганическим катализаторам. В отличие от неорганических катализаторов ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью. Они могут взаимодействовать с различными факторами внешней и внутриклеточной среды, и изменять под действием этих факторов свои ферментативные свойства. Таким образом, скорость протекания ферментативных процессов в клетке может ускоряться или замедляться под действием различных условий, что обеспечивает приспособление организма к условиям среды на молекулярном уровне. Ферменты необходимы для осуществления биохимических реакций в организме. Они делятся на пищевые и метаболические. Каждый фермент активизирует только один биохимический процесс. Роль ферментов в жизнедеятельности организма заключается в: стимуляции процесс переваривания и всасывания пищи; регуляции осмотическое давление, нормализации значений рН различных сред; активизации метаболизма и выведения умерших клеток из организма; обеспечении обмена веществ, формировании повашенной резистентности (способность организма противостоять воспалительным процессам; детоксикации организма (очищают лимфу и кровь); повышении иммунитета и способности организма к самовосстановлению и саморегуляции. Строение ферментов. Ферменты или энзимы – это белки, выполняющие в организме каталитические функции. Катализ предусматривает, как ускорение, так и замедление химических реакций. Ферменты практически всегда ускоряют химические реакции в организме, причем, ускоряют в десятки и сотни раз. У иных реакций, проходящих под контролем ферментов, скорость в их отсутствие падает практически до нуля. Участок фермента, который непосредственно участвует в катализе, называется активным центом (АЦ). АЦ – это уникальная для каждого фермента совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, строго ориентированных в пространстве за счет третичной или четвертичной структуры фермента. Он может быть по-разному организован у ферментов, имеющих только третичную и четвертичную структуру. У сложных белков в образовании активного цента участвуют, как правило, все субъединицы, а также их простетические группы. В активном центре выделяют два участка – адсорбционный и каталитический. Адсорбционный участок – это центр связывания. Он по своему строению соответствует структуре реагирующих веществ, называемых в биохимии субстратами. Раньше считали, что субстраты и адсорбционный центр фермента совпадает как ключ и замок. Сейчас считается, что точного соответствия между ферментом и субстратом нет, оно возникает в процессе взаимодействия фермента с субстратом (теория вынужденного соответствия). Второй участок в АЦ – каталитический. Он обуславливает специфичность действия фермента, т.е. тип ускоряемой реакции. У большинства ферментов один активный центр, но бывают ферменты, имеющие несколько активных центров. Надо сказать, что в ферментативной реакции принимает участи не только активный центр фермента, но и другие его части. Общая конформация фермента играет важную роль в его активности. Поэтому, изменение даже одной аминокислоты в части молекулы, которая не имеет отношения непосредственно к активному центру, может сильно повлиять на активность фермента и даже свести её к нулю. Благодаря изменению конформации фермента происходит «приспособление» его активного центра к структуре субстратов, участвующих в ускоряемой ферментом реакции. По строению все ферменты можно разделить на однокомпонентные (простые, или ферменты-протеины) и двухкомпонентные (сложные, или ферменты-протеиды). Ферменты-протеины построены по типу простых белков – состоят только из аминокислот. Ферменты-протеиды состоят из белковой части – апофермента и небелковой части – кофермента.Апофермент обуславливает субстратную специфичность, т.е. играет роль субстратного участка АЦ, а кофермент играет роль каталитического участка АЦ, т.е. обуславливает специфичность действия. Коферментами могут быть металлы, витамины и другие небелковые низкомолекулярные вещества. Некоторые ферменты, имеющие четвертичную структуру помимо АЦ могут иметь аллостерический центр. Он служит для регуляции активности ферментов. Механизм действия ферментов. Специфичность. Надо помнить, что при осуществлении каталитической функции, сам катализатор не меняет своей химической природы. Это утверждение справедливо и для ферментов. В любой каталитической реакции, осуществляемой ферментами, различают три стадии. Образование фермент-субстратного комплекса. На этой стадии активный центр фермента, связывается с субстратами за счет слабых связей, обычно водородных. Особенностью этого этапа является полная обратимость, так как фермент-субстратный комплекс легко может распадаться на фермент и субстраты. На этой стадии возникает благоприятная ориентация молекул субстратов, что способствует ускорению их взаимодействия. Эта стадия проходит с участием каталитического участка активного центра. Сущность этого этапа состоит в снижении энергии активации и ускорении реакции между субстратами. Результатом этого этапа является образование нового продукта. На этой стадии происходит отделение готового продукта от активного центра с освобождением фермента, который вновь готов для осуществления своей функции. В клетке ферменты, катализирующие многостадийные процессы часто объединяются в комплексы, называемые мультиферментными системами. Чаще всего эти комплексы встроены в биомембраны или связаны с органоидами клеток. Такое объединение ферментов делает их работу более эффективной. В некоторых случаях белки-ферменты содержат небелковый компоненты, участвующие в катализе. Такие небелковые элементы называются коферментами. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины. Важнейшим свойством ферментов является их высокая специфичность. В биохимии существует правило: одна реакция – один фермент. Различают два вида специфичности: специфичность действия и специфичность субстратная. Специфичность действия - это способность фермента катализировать только один определенный тип химической реакции. Если субстрат может вступать в различные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент. Субстратная специфичность – это способность фермента действовать только на определенные субстраты. Субстратная специфичность бывает абсолютная и относительная. При абсолютной специфичности фермент катализирует превращения только одного субстрата. При относительной - может быть группа похожих субстратов. Свойства ферментов как биокатализаторов. В основе химических реакций лежит энергия активации. Если энергия активации высокая, то вещества не могут вступить в реакцию или скорость их взаимодействия будет низкой. Ферменты снижают порог энергии активации. Скорость ферментативных реакция существенно зависит от многих факторов. К ним относятся концентрации веществ участников ферментативной реакции, а также условия среды, в которых протекает реакция. Показано, что чем выше концентрация фермента, тем выше скорость реакции. Это объясняется тем, что концентрация фермента намного ниже концентрации субстрата. При низких концентрациях субстрата скорость прохождения реакции прямо пропорциональна концентрации субстратов. Однако по мере возрастания концентрации субстрата она начинает замедляться и, наконец, достигнув максимальной скорости, перестает расти. Это связано с тем, что по мере увеличения концентрации субстрата количество свободных активных центов становится ограничивающим фактором. Температура влияет на ферментативные реакции своеобразно. Дело в том, что ферменты – это белки, а это значит, что при высоких температурах (выше 80 градусов), они полностью теряют активность. Поэтому для ферментативных реакций существует понятие температурного оптимума. Таким оптимумом для большинства ферментов является температура тела 37 – 40 градусов. При низких температурах ферменты также неактивны. Еще одним фактором, определяющим активность ферментов, является рН среды. Здесь для каждого фермента существует свой рН-оптимум. Например ферменты желудочного сока имеют рН-оптимум в кислой среде (рН – 1,0 до 2,0), а ферменты поджелудочной железы предпочитают щелочную среду (рН – 9,0 – 10,0). Помимо указанных выше факторов на скорость ферментативных реакций оказывают различные вещества – ингибиторы и активаторы. Ингибиторы – это, чаще всего, низкомолекулярные вещества, тормозящие скорость реакции. Ингибитор связывается с ферментом, мешая ему осуществлять свою функцию. Активаторы – вещества, избирательно повышающие скорость ферментативных реакций. Как те, так и другие делятся на специфические и неспецифические. К специфическим активаторам относятся соли желчных кислот (для липазы поджелудочной железы); соляная кислота (для пепсина); ионы хлора (для альфа-амилазы). К неспецифическим активаторам относятся ионы магния, которые активируют фосфатазы и киназы. К специфическим ингибиторам относятся концевые пептиды в проферментах. Проферменты – это неактивные формы ферментов, которые активируются в результате отщепления концевых пептидов под действием активаторов. Для каждого профермента свой концевой пептид. Например, трипсин вырабатывается в неактивном виде — в виде трипсиногена. В нем АЦ закрыт концевым гексапептидом, выполняющим роль специфического ингибитора для трипсина. При активации происходит отщепление этого гексапептида и АЦ трипсина становится открытым, фермент активен. К неспецифическим ингибиторам относятся соли тяжелых металлов, например, сульфат меди. Они вызывают денатурацию ферментов. Аллостерическая регуляция активности ферментов. У некоторых ферментов, имеющих четвертичную структуру, кроме АЦ имеется аллостерический центр. Если с ним связывается аллостерический активатор, то активность фермента увеличивается. Если с аллостерическим центром связывается аллостерический ингибитор, активность фермента снижается. Например, гуанилатциклаза и аденилатциклаза являются ферментами с аллостерическим типом регуляции. Конкурентное ингибирование – это явление, когда наблюдается структурное сходство между субстратом и ингибитором, они конкурируют за связь с АЦ фермента. Если ингибитора больше, чем субстрата, то образуется комплекс фермент-ингибитор. Если добавить субстрат, то он вытеснит ингибитор. Например, для сукцинатдегидрогеназы сукцинат – это субстрат, а малонат или оксалоацетат – конкурентные ингибиторы. К этому типу ингибирования относится также ингибирование продуктами реакции. Часто продукты реакции похожи на субстраты. Например, для глюкозо-6-фосфатазы субстратом является глюкозо-6-фосфат, а продуктом глюкоза. Неконкурентное ингибирование – это явление, когда между субстратом и ингибитором нет структурного сходства. Субстрат и ингибитор могут одновременно связаться с ферментом. При этом образуется комплекс фермент-субстрат-ингибитор. Ингибитор связывается с каталитическим участком АЦ и блокирует его. Например, для фермента цитохромоксидазы субстратом является кислород, а ингибиторами соли синильной кислоты. Гормоны могут выступать и активаторами, и ингибиторами ферментов. Скорость ферментативных реакций зависит и от ряда других факторов: изменения скорости синтеза ферментов; модификации ферментов; изменение конформации фермента. Механизм действия. Предполагалось, что ферменты адсорбируют на своей поверхности реагирующие молекулы, в результате чего на участках сорбции концентрация молекул субстрата увеличивается, и это повышает вероятность протекания реакции между ними. Постепенно сложилось мнение, что фермент не сорбирует субстрат на своей поверхности, а вступает с ним во взаимодействие, причём это взаимодействие на первом этапе состоит в образовании непрочного соединения- комплекса между ферментом и субстратом. С каждой молекулой фермента ( а точнее, с каждым его каталитическим центром) реагирует одна молекула субстрата, причём реакция носит необратимый характер. Если фермент обозначить буквой Е, а субстрат буквой S, то реакцию можно написать в виде уравнения: E+S ES Совершенно очевидно, что ферментативный процесс в целом не может закончиться образованием фермент- субстратного комплекса. Этот комплекс представляет собой лишь промежуточное соединение, которое подвергается дальнейшим преобразованиям. В простейшем случае- это химическое превращение комплекса, в результате которого субстрат (S) распадается на продукты ( обозначим их буквой Р), а фермент выходит из реакции в неизменном виде. В целом уравнение будет выглядеть так:: E+S ES E+P Именно таким образом представляли себе протекание ферментативной реакции немецкие учёные Л. Михаэлис и его сотрудница М. Ментен, которые ещё в 1913 году развили общую теорию ферментативного действия, основанную на идее образования промежуточного фермент- субстратного комплекса как первой стадии реакций. Чаще всего распаду комплекса предшествует его химическое преобразование( активирование), которое составляет ещё одну промежуточную стадию и снова усложняет уравнение реакции: E+S ES ES* E+P Здесь активный комплекс обозначен ES* (Смотри приложение 5) Изоферменты, или изоэнзимы — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах. Изоферменты, как правило, высоко гомологичны по аминокислотной последовательности и/или подобны по пространственной конфигурации. Особенно консервативны в сохранении строения активные центры молекул изоферментов. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам. Примером фермента, имеющего изоферменты, является гексокиназа, имеющая четыре изотипа, обозначаемых римскими цифрами от I до IV. При этом один из изотипов гексокиназы, а именно гексокиназа IV, экспрессируется почти исключительно в печени и обладает особыми физиологическими свойствами, в частности её активность не угнетается продуктом её реакции глюкозо-6-фосфатом. Ещё одним примером фермента, имеющего изоферменты, является амилаза — панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной последовательности и свойствам от амилазы слюнных желёз, кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки и применения более надёжного метода диагностики острого панкреатита путём определения не общей амилазы плазмы крови, а именно панкреатической изоамилазы. Третьим примером фермента, имеющего изоферменты, является креатинфосфокиназа — изотип этого фермента, экспрессируемый в сердце, отличается по аминокислотной последовательности от креатинфосфокиназы скелетных мышц. Это позволяет дифференцировать повреждения миокарда (например, при инфаркте миокарда) от других причин повышения активности КФК, определяя миокардиальный изотип КФК в крови. Общие представления о классификации ферментов. Классификация и номенклатура ферментов. Сначала ферментам давали произвольные названия – пепсин, трипсин и т.п. когда количество ферментов возросло возникла необходимость классифицировать эти вещества. В 1896 году Дюкло предложил называть ферменты по субстрату, на который они действуют с прибавлением окончания –аза, например, сахараза и т.п. В последующем было отмечено, что ферменты могут действовать на одно вещество, но ускорять разные реакции. Поэтому в 1961 году на Международном Биохимическом съезде была принята классификация ферментов, которая используется по настоящее время. Современная классификация ферментов базируется на характеристике химической реакции, катализируемой ферментом. Различают шесть основных классов ферментов. Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции (ОВР). Схематично это выглядит так: A + В → С + D Трансферазы – ферменты, катализирующие перенос химических группировок с одной молекулы на другую AВ + С → А + ВС 3. Гидролазы – ферменты, ускоряющие расщепление сложных веществ до простых путем присоединения воды (т.е. путем гидролиза); АВ + Н2О →А – Н + В – ОН 4. Лиазы – ферменты ускоряют реакции распада веществ без участия воды или способствуют присоединению групп атомов по месту разрыва двойных связей; АВ → А + В 5. Изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения, то есть перенос отдельных химических групп в пределах одной молекулы: А → В 6. Синтетазы (или Лигазы) – ферменты катализирующие реакции синтеза (т.е. соединяют молекул между собой), происходящие за счет энергии АТФ: А + В → АВ ↑энергия АТФ + Н2О → АДФ + H3PO4 Номенклатура ферментов. Каждый класс в свою очередь делится на подклассы (от 4-13), а те на подподклассы. Для каждого фермента существует шифр, состоящий из 4 цифр – первая показывает номер класса, вторая – номер подкласса, третья – номер подподкласса, четвертая цифра указывает порядковый номер фермента в его подподклассе. Например, шифр для липазы поджелудочной железы (п/ж) – 3.1.1.3., это означает, что липаза п/ж относится к гидролазам, (третий класс, т.е. ускоряет гидролиз), к первому подклассу – эстеразам (т.е. ускоряет гидролиз сложно-эфирных связей), к первому подподклассу (т.е. ускоряет гидролиз сложно-эфирных связей, образованных карбоновыми кислотами), место в подподклассе – третье. Название фермента, как правило состоит из двух частей. Первая часть отражает название субстрата, превращения которого катализируется данным ферментом. Вторая часть названия имеет окончание «-аза», указывает на природу реакции. Например, фермент, отщепляющий от молочной кислоты (лактата) атомы водорода, называется лактатдегидрогеназа. А фермент, катализирующий изомеризацию глюкозо-6-фосфата в фруктозо-6-фосфат называется глюкозофосфатизомераза. Фермент, участвующий в синтезе гликогена называется гликогенсинтетаза. 4. Витамины и их классификация и участие в обменных процессах. Общая характеристика витаминов. Витамины – низкомолекулярные органические вещества разнообразного строения, которые не синтезируются в организме но являются жизненно необходимыми и поэтому должны обязательно поступать в организм с пищей, хотя и в очень небольших количествах. Некоторые витамины вырабатываются в ограниченном количестве микрофлорой кишечника. Биологическая роль большинства известных витаминов состоит в том. что они входят в состав коферментов и простетических групп ферментов. Напомню, что кофермент это небелковое органическое соединение, присутствующее в ферменте и играющее важную роль в протекании реакций, которые катализируются этим ферментом. Кофермент - это витаминоподобное вещество небелковой природы, который необходим для работы ферментов, вырабатывающих энергию клетки и накапливающих ее в виде аденазилтрифосфорной кислоты (АТФ). При длительном и почти полном отсутствии витаминов в питании развиваются патологические состояния, называемые авитаминозами. Нарушение функционального характера, наступающие при неполной, частичной недостаточности витаминов в питании, называются гиповитаминозами. Недостаточность нескольких витаминов это полиавитоминоз. С расширением профилактического и особенно лечебного применения витаминов появились случаи интоксикации этими веществами, получившие название гипервитаминозов (вследствие неправильной дозировки и длительности курсов лечения). Классификация витаминов По физико-химическим свойствам витамины делятся на две группы: водорастворимые и жирорастворимые. Водорастворимые витамины – это витамины группы В, витамины С, Р, РР. Жирорастворимые – витамины А, D, Е, К. Недостаток витамина в организме называется гиповитаминоз, а избыток витамина – гипервитаминоз. И то и другое состояние может перерасти в заболевание. Дадим краткую характеристику отдельным витаминам. Витамин В1(тиамин антиневритный) – тиамин – влияет на обмен углеводов и жиров. При его отсутствии нарушается тканевое дыхание. Тиамин необходим для нормального протекания процессов роста и развития и помогает поддерживать надлежащую работу сердца, нервной и пищеварительной систем. Системный дефицит тиамина является причинным фактором развития ряда тяжёлых расстройств, ведущее место в которых занимают поражения нервной системы. Комплекс последствий недостаточности тиамина известен под названием болезни бери-бери. При бери-бери наблюдаются слабость, потеря веса, атрофия мышц, невриты, нарушения интеллекта, расстройства со стороны пищеварительной и сердечно-сосудистой системы, развитие парезов и параличей. Животные и человек не могут синтезировать тиамин и получают его вместе с пищей. Основные количества тиамина человек получает с растительной пищей. Богаты тиамином такие растительные продукты, как пшеничный хлеб из муки грубого помола, соя, фасоль, горох, шпинат. Меньше содержание тиамина в картофеле, моркови, капусте. Из животных продуктов содержанием тиамина выделяются печень, почки, мозг, свинина, говядина, также он содержится в дрожжах. В молоке его содержится около 0,5 мг/кг.[5] Витамин B1 синтезируется некоторыми видами бактерий, составляющих микрофлору толстого кишечника. Структурная формула тиамина. C12H17N4OS Витамин В2 (рибофлавин) – входит в состав флавиноых ферментов. При его отсутствии нарушается энергетический обмен. Биологическая роль рибофлавина определяется вхождением его производных флавинмононуклеотида (FMN) и флавинадениндинуклеотида (FAD) в состав большого числа важнейших окислительно-восстановительных ферментов в качестве коферментов. Флавиновые ферменты принимают участие в окислении жирных, янтарной и других кислот; инактивируют и окисляют высокотоксичные альдегиды, расщепляют в организме чужеродные D-изомеры аминокислот, образующиеся в результате жизнедеятельности бактерий; участвуют в синтезе коферментных форм витамина B6 и фолацина; поддерживают в восстановленном состоянии глутатион и гемоглобин. Структурная формула рибофлавина. C17H20N4O6 Витамин РР (витамин В3, никотиновая кислота, ниацин, никотинамид, редко употребляется неверное обозначение — витамин B5) –входит в состав НАД и НАДФ. НАД – никотинамидадениндинуклеотид, сложное органическое соединение, кофермент. В живых клетках участвует в ферментативных реакциях окисления. НАДФ (NADP) – Никотинамидадениндинуклеотидфосфа́т широко распространённый в природе кофермент некоторых дегидрогеназ – ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых клетках. Основными представителями витамина РР являются никотиновая кислота и никотинамид. В животных продуктах ниацин содержится в виде никотинамида, а в растительных - в виде никотиновой кислоты. При отсутствии нарушаются многие реакции катаболизма и анаболизма. Гиповитаминоз РР приводит к пеллагре — заболеванию, симптомами которого являются дерматит, диарея, деменция. Белый кристаллический порошок без запаха, слабокислого вкуса. Трудно растворим в холодной воде (1:70), лучше в горячей (1:15), мало растворим в этаноле, очень мало — в эфире.[2] Содержится в ржаном хлебе, ананасе, гречке, фасоли, мясе, грибах, печени, почках. В пищевой промышленности используется в качестве пищевой добавки E375 (на территории России с 1 августа 2008 года исключена из списка разрешённых добавок). Суточная потребность взрослого человека 15—20 мг. Никотиновая кислота (Nicotinic acid) С6H5NO2 Витамин В6 – собирательное название производных 3-гидрокси-2-метилпиридинов. На самом деле представляет собой группу витаминов: пиридоксин, пиридоксаль и пиридоксамин, которые тесно связаны между собой и действуют совместно. В форме кофермента — пиридоксальфосфата (ПАЛФ) входит в состав т. н. пиридоксалевых ферментов, катализирующих переаминирование, декарбоксилирование и др. превращения аминокислот в организмах, а также в состав фос-форилазы гликогена. Синтезируются микроорганизмами, зелёными растениями, у жвачных и человека – кишечной микрофлорой. Недостаток B6 вызывает анемию, дерматит и судороги. Структурная формула витамина В6 R: пиридоксин (пиридоксол, адермин, I), пиридоксаль (II) и пиридоксамин (III) Витамин Н (биотин, витамин B7, кофермент R) (C10H16N2O3) – входит в состав ферментов, ответственных за обмен азотсодержащих и фосфорсодержащих веществ. При его отсутствии нарушается обмен нуклеиновых кислот и мочевины. Молекула биотина состоит из тетрагидроимидазольного и тетрагидротиофенового кольца, в тетрагидротиофеновом кольце один из атомов водорода замещен на валериановую кислоту. Биотин является кофактором в метаболизме жирных кислот, лейцина и в процессе глюконеогенеза. C10H16N2O3 Структурная формула биотина C10H16N2O3 Витамин B9 (фолиевая кислота, фолацин, витамин Bс). Фолиевая кислота названа так в соответствии с латинским словом folium лист, поскольку впервые она была выделена в лаборатории из листьев шпината. Витамин легко разрушается при кулинарной обработке и на свету.Пищевые источники: пивные дрожжи, печень, зеленые овощные листья. Необходим организму для продуцирования новых клеток кожи, клеток волос, иммунных белых кровяных клеток, красных кровяных клеток и т д. Фолиевая кислота также участвует и в удалении жира, депонированного в печени, и в превращении одной аминокислоты в другую для ресинтеза белков организма, поскольку аминокислоты являются строительными блоками белка. Недостаток фолиевой кислоты может вызвать мегалобластную анемию (злока́чественное малокро́вие) у взрослых, а при беременности повышает риск развития дефектов нервной трубки. Мегалобластные анемии обусловлены недостатком витамина В12 или фолиевой кислоты (реже дефицит обоих витаминов), что приводит к нарушению синтеза ДНК и РНК в клетках эритроидного ряда. Структурная формула фолиевой кислоты C19H19N7O6 Витаминами B12 – называют группу кобальтсодержащих биологически активных веществ, называемых кобаламинами. К ним относят собственно цианокобаламин, гидроксикобаламин и две коферментные формы витамина B12: метилкобаламин и 5-дезоксиаденозилкобаламин. В более узком смысле витамином B12 называют цианокобаламин, так как именно в этой форме в организм человека поступает основное количество витамина B12, не упуская из вида то, что он не синоним с B12, и несколько других соединений также обладают B12-витаминной активностью. Цианокобаламин — лишь один из них. Следовательно, цианокобаламин всегда витамин B12, но не всегда витамин B12 является цианокобаламином. Дефицит витамина B12 является причиной некоторых видов анемий. Обычно дефицит витамина B12 лечат внутримышечными инъекциями препарата цианокобаламина. Это единственный витамин, синтезируемый почти исключительно микроорганизмами: бактериями, актиномицетами и сине-зелёными водорослями. Из животных тканей наиболее богаты витамином В12 печень и почки. Этот витамин вырабатывается микроорганизмами в пищеварительном тракте любого животного, включая человека, как продукт деятельности микрофлоры. В пищевой промышленности многих стран витамин добавляют в такие продукты, как сухие завтраки, шоколадные батончики, энергетические напитки. Цианокобаламин. C63H88CoN14O14P Витамин С (Аскорбиновая кислота, дегидро аскорбиновая кислота) (C6H8O6) связан с синтезом коллагена, стероидных гормонов, гемоглобина, адреналина. Молодой организм лучше усваивает витамин С, чем пожилой, поэтому у лиц пожилого возраста потребность в витамине С несколько повышается. Курящим, алкоголикам и даже просто любителям выпить, больным диабетом, всем, кто в больших количествах принимает ацетилсалициловую кислоту (аспирин), антибиотики, любителям колбас, копченостей, то есть мясных продуктов, содержащих соединения азота, — всем им особенно необходим витамин C. Соединения азота (селитра) используются для сохранения свежего вида копченых и колбасных изделий и в определенных условиях могут образовать в наших желудках нитразмины — канцерогенные вещества. Сейчас витамин С часто добавляют непосредственно в копчености, чтобы в какой-то степени уменьшить вредное действие нитрозаминов. Большое количество витамина С требуется людям, употребляющим воду из проржавевших трубопроводов, и тем, кто живет около автострад с большим движением, где воздух отравлен выхлопными газами, а тишина разрушена постоянным гулом и звуками от машин. Те, кто принимает противозачаточные таблетки, также нуждаются в повышенной дозе витамина C. Любой шок, стрессы, хронические заболевания и постоянный прием лекарств также увеличивают потребность организма в витамине C. Каждому, кто выкуривает пачку сигарет в день (20 штук), необходимо увеличивать на 20% прием витамина С по сравнению с обычной нормой, а уж тем, кто выкуривает больше пачки, — 40%. Как выяснилось, курящие хуже усваивают витамин С. Больному сердцу требуется очень много витамина C: оно забирает почти все, что есть в организме, и тем самым вызывает состояние, близкое к цинге. Аскорбиновая кислота (Acidum ascorbinicum) – гамма-лактон 2,3-дегидро-L-гулоновой кислоты C6H8O6 Витамин Р – (рутин, цитрин, катехины, гесперидин и др.) это комплекс соединений, называемых биофлавоноидами. Совместно с аскорбиновой кислотой P-витамины участвуют в окислительно-восстановительных процессах, а также тормозят действие гиалуронидазы. Повышается концентрация гиалуроновой кислоты, которая увеличивает эластичность капилляров и снижает их проницаемость. Кроме того, они обладают антиоксидантными свойствами и, в частности, предохраняют от окисления аскорбиновую кислоту и адреналин. Снижают свёртывание крови и повышают эластичность эритроцитов. Флавоноиды из группы витамина Р содержатся в виде гликозидов во многих растениях, особенно много их в плодах шиповника, лимонах и других цитрусовых, незрелых грецких орехах, ягодах чёрной смородины, рябины красной и черноплодной, в зелёном чае[1]. Содержатся также в гречке, капусте, салате, помидорах, винограде, малине. Флавоноиды- это группа природных биологически активных фенольных соединений, содержащихся в высших растениях. Большинство Ф. (известно свыше 1000) принадлежит к производным флавана (катехины, лейкоантоцианы), флавона. В организме человека и животных не образуются. Флавоноиды, в частности кверцитин, препятствуют «прилипанию» холестерина к внутренним стенкам сосудов. ЖИРОРАСТВОРИМЫЕ ВИТАМИНЫ – А, D, Е, К Витамин А – ретинол (истинный витамин A, транс-9,13-Диметил-7-(1,1,5-триметилциклогексен-5-ил-6)-нонатетраен-7,9,11,13-ол) антиоксидант. В чистом виде нестабилен, встречается как в растительных продуктах, так и в животных источниках. Поэтому производится и используется в виде ретинола ацетата и ретинола пальмитата. – входит в состав родопсина, обусловливающего сумеречное зрение, изменяет проницаемость мембран клеток. В организме синтезируется из бета-каротина. Необходим для зрения и роста костей, здоровья кожи и волос, нормальной работы иммунной системы и т.д. В высоких дозах оказывает тератогенное действие (способен вызывать врожденные дефекты развития плода). Тератогенное действие высоких доз ретинола сохраняется и некоторое время после его отмены. Ретинол является жирорастворимым, поэтому для его усваивания пищевым трактом требуются жиры, а также минеральные вещества. В организме его запасы остаются достаточно долго, чтобы не пополнять его запасы каждый день. Существует две формы этого витамина: это готовый витамин А (ретинол) и провитамин А (каротин), который в организме человека превращается в витамин A, поэтому его можно считать растительной формой витамина A.При недостатке витамина А на коже образуются трещины , секутся волосы и слоятся ногти. Витамин A имеет бледно-желтый цвет, который образуется из красного растительного пигмента бета-каротина. Структурная формула витамина А Витамин Д – группа биологически активных веществ (в том числе холекальциферол и эргокальциферол). Холекальциферол синтезируется под действием ультрафиолетовых лучей в коже и поступает в организм человека с пищей. Эргокальциферол может поступать только с пищей. Главной функцией витамина D является обеспечение всасывания кальция из продуктов питания в тонком кишечнике (преимущественно в двенадцатиперстной кишке). Также ряд клинических исследований заставляет предполагать следующие дополнительные функции витамина D: участие в регуляции размножения клеток, обменных процессов, стимуляция синтеза ряда гормонов. Долговременный дефицит витамина D может приводить к увеличению заболеваемости раком, увеличивает вероятность развития остеопороза. Гиповитаминоз D играет основную роль в развитии рахита у детей.  Синтез в организме: предшественник холекальциферола — превитамин D3 образуется в эпидермисе кожи под воздействием ультрафиолетовых лучей солнечного света из провитамина D3. Превитамин D3 превращается в холекальциферол путем термической изомеризации (при температуре тела). В эпидермисе холекальциферол связывается с витамин-D-связывающим белком и в таком виде поступает в кровь и переносится в печень.  Животные: жирные сорта рыбы, рыбий жир; в значительно меньшей степени сливочное масло, сыр и другие жирные молочные продукты, яичный желток, икра  Растительные: эргокальциферол образуется в клетках грибов из эргостерола. Основным источником эргокальциферола для человека являются некоторые виды грибов Структурная формула холекальциферола. Название Химическая структура Строение Витамин D1 сочетание эргокальциферола с люмистеролом, 1:1 Витамин D2 эргокальциферол (производное эргостерола) Витамин D3 холекальциферол (образуется из 7-дигидрохолестерола в коже) Витамин D4 2,2-дигидроэргокальциферол Витамин D5 ситокальциферол (производное 7-дигидроситостерола) Витамин D6 сигма-кальциферол Витамин Е – влияет на обмен в организме селена и репродуктивную функцию. Витамин Е — группа природных соединений производных токола. Важнейшими соединениями являются токоферолы и токотриенолы. Жирорастворим. Имеет множество функций, например, участие в процессах размножения млекопитающих, является хорошим иммуномодулятором и антиоксидантом. Витамин Е является универсальным протектором клеточных мембран от окислительного повреждения, также является эффективным иммуномодулятором, способствующим укреплению иммунозащитных сил организма. Витамин Е улучшает функцию половых органов и у мужчин, и у женщин, восстанавливает нарушенный баланс гормонов, выработку эстрогенов и прогестерона – то есть всесторонне действует именно на то звено репродуктивной функции человека, которая обеспечивает процесс зачатия ребенка. Недостаточности токоферола приводит к мышечной дистрофии, бесплодию вплоть до некроза печени и размягчения участков мозга, особенно мозжечка. Витамин Е почти не встречается в продуктах животного происхождения – он есть только в печени, яичных желтках и молоке. Источником активного альфа-токоферола являются свежие овощи, замороженные овощи содержат его в 2 раза меньше, а в консервированных овощах его почти нет. В небольшом количестве альфа-токоферол есть даже в маргарине, но он не так активен, как в других продуктах. Много витамина Е в растительных маслах (облепиховое), орехах, цельном зерне, семечках, персиках, шпинате и брокколи. В моркови, овсянке, огурцах, картофеле, редисе, зелёных листовых овощах или луке его уже меньше. Основная функция витамина Е в организме – защита клеточных мембран. Поэтому, если вы знаете, что у вас в организме не всё в порядке, съешьте какой-либо продукт, богатый токоферолом. Простой пример: если после шумной вечеринки с большим количеством алкоголя и сигарет человек чувствует себя разбитым, это означает, что в его организме погибли миллиарды кровяных клеток – эритроцитов. В таком случае можно выпить столовую ложку оливкового или льняного масла, и нашим клеткам сразу станет легче. Токоферол. Структурная формула Витамин К – относится к группе липофильных (жирорастворимых) и гидрофобных витаминов, необходимых для синтеза белков, обеспечивающих достаточный уровень коагуляции. Химически, является производным 2-метил-1,4-нафтохинона. Играет значительную роль в обмене веществ в костях и в соединительной ткани, а также в здоровой работе почек. Во всех этих случаях витамин участвует в усвоении кальция и в обеспечении взаимодействия кальция и витамина D. В других тканях, например, в лёгких и в сердце, тоже были обнаружены белковые структуры, которые могут быть синтезированы только с участием витамина К. Витамин K определяют как группу липофильных (гидрофобных) витаминов. Витамин K2 (менахинон, менатетренон) продуцируется бактериями в кишечнике, поэтому его недостаточность проявляется редко, преимущественно при дисбактериозах. Витамин K участвует в карбоксилировании остатков глутаминовой кислоты в полипептидных цепях некоторых белков. В результате такого ферментативного процесса происходит превращение остатков глутаминовой кислоты в остатки гамма-карбоксилглутаминовой кислоты (сокращенно Gla-радикалы). Остатки гамма-карбоксилглутаминовой кислоты (Gla-радикалы), благодаря двум свободным карбоксильным группам, участвуют в связывании кальция. Gla-радикалы играют важную роль в биологической активности всех известных Gla-белков. Дефицит витамина К может привести к следующему: обильные внутренние кровоизлияния, окостенение хрящей, серьёзная деформация развивающихся костей или отложения солей на стенках артериальных сосудов. В то же время переизбыток витамина К способствует увеличению тромбоцитов, увеличению вязкости крови, и как следствие крайне нежелательно употребление продуктов богатых витамином К для больных варикозом, тромбофлебитом, некоторыми видами мигреней, людям с повышенным уровнем холестерина (так как формирования тромбов начинается с утолщения артериальной стенки вследствие формирования холестериновой бляшки). Витамин K обнаружен в зелёных листовых овощах, таких, как шпинат и латук; в капустных — кормовой капусте, белокочанной капусте, цветной капусте, брокколи и брюссельской капусте; в таких растениях, как крапива, дымянка лекарственная[9], пшеница (отруби) и другие злаки, в некоторых фруктах, таких, как авокадо, киви и бананы; в мясе; коровьем молоке и молочных продуктах; яйцах; сое и продуктах из неё. Оливковое масло также содержит значительное количество витамина К. Витамин K1 (филлохинон). Содержит функциональное нафтохиноновое кольцо и алифатическую боковую цепь. Филлохинон имеет фитил в боковой цепи. Витамин K2 (menaquinones). Боковая цепь может состоять из разного числа изопреноидных остатков. Рекомендуемая суточная потребность в витаминах Категория Возраст (лет) А ME E МE D ME К мкг С мг Bl мг В2 мг В5 мг В6 мг Bс мг Bl2 мкг РР мг H мкг Грудные дети 0-0.5 1250 3 300 5 30 0.3 0.4 2 0.3 0025 0.3 5 10 0.5-1 1250 4 400 10 35 0.4 0.5 3 0.6 0035 0.5 6 15 Дети 1-3 1340 6 400 15 40 0.7 0.8 3 1 005 0.7 9 20 4-6 1670 7 400 20 45 0.9 1.1 4 1.1 0075 1 12 25 7-10 2335 7 400 30 45 1 1.2 5 1.4 0.1 1.4 7 30 Лица мужского пола 11-14 3333 10 400 45 50 1.3 1.5 4-7 1.7 015 2 17 30-100 15-18 3333 10 400 65 60 1.5 1.8 4-7 2 02 2 20 30-100 19-24 3333 10 400 70 60 1.5 1.7 4-7 2 02 2 19 30-100 25-50 3333 10 200 80 60 1.5 1.7 4-7 2 02 2 19 30-100 51 и старше 3333 10 200 80 60 1.2 1.4 4-7 2 02 2 15 30-100 Лица женского пола 11-14 2667 8 400 45 50 1.1 1.3 4-7 1.4 015 2 15 30-100 15-18 2667 8 400 55 60 1.1 1.3 4-7 1.5 018 2 15 30-100 19-24 2667 8 400 60 60 1.1 1.3 4-7 1.6 018 2 15 30-100 25-50 2667 8 200 65 60 1.1 1.3 4-7 1.6 018 2 15 30-100 51 и старше 2667 8 200 65 60 1 1.2 4-7 1.6 018 2 13 30-100 В период беременности 2667 10 400 65 70 1.5 1.6 4-7 2.2 0.4 2.2 17 30-100 В период лактации 4333 17 400 М 9"" 1.6 1.А Классификация, номенклатура витаминов и их специфические функции в организме человека Витамин Витамеры Активные формы витаминов Специфические функции витаминов Водорастворимые витамины Витамин С Аскорбиновая кислота, дегидро- аскорбиновая кислота Не известны Участвует в гидроксилировании пролина в оксипролин в процессе созревания коллагена Тиамин (витамин В1) Тиамин Тиаминдифосфат (ТДФ, тиаминпирофосфат, кокарбоксилаза) В форме ТДФ является коферментом ферментов углеводно- энергетического обмена Рибофлавин (витамин В2) Рибофлавин Флавинмононуклеотид (ФМН), флавина- дениндинуклеотид (ФАД) В форме ФМН и ФАД образует простетические группы флавиновых оксидоредуктаз - ферментов энергетического, липидного, аминокислотного обмена Пантотеновая кислота (устаревшее название - витамин В5) Пантотеновая кислота Кофермент А (коэнзим А; КоА) В форме КоА участвует в процессах биосинтеза, окисления и других превращениях жирных кислот и стеринов (холестерина, стероидных гормонов), в процессах ацетилирования, синтезе ацетилхолина Витамин В6 Пиридоксаль, пиридоксин, пиридоксамин Пиридоксальфосфат (ПАЛФ) В форме ПАЛФ является коферментом большого числа ферментов азотистого обмена (трансаминаз, декарбоксилаз аминокислот) и ферментов, участвующих в обмене серосодержащих аминокислот, триптофана, синтезе гема Витамин В12 (кобаламины) Цианокоба- ламин, оксикобаламин Метилкобаламин (СН3В12), дезоксиадено- зилкобаламин (дАВ12) В форме СН3В12 участвует в синтезе метионина из гомоцистеина; в форме дАВ12 участвует в расщеплении жирных кислот и аминокислот с разветвленной цепью или нечетным числом атомов углерода Ниацин (витамин РР) Никотиновая кислота, никотинамид Никотинамидаденин- динуклеотид (НАД); никотинамида- дениндинуклеотид- фосфат (НАДФ) В форме НАД и НАДФ является первичным акцептором и донором электронов и протонов в окислительно-восстановительных реакциях, катализируемых различными дегадрогеназами Фолат (устаревшее название - витамин Вс) Фолиевая кислота, полиглю- таматы фолиевой кислоты Титетрагидрофолиевая кислота (ТГФК) В форме ТГФК осуществляет перенос одноуглеродных фрагментов при биосинтезе пуриновых оснований, тимидина, метионина Биотин (устаревшее название - витамин Н) Биотин Остаток биотина, связанный с e-аминогруппой остатка лизина в молекуле апофермента Входит в состав карбоксилаз, осуществляющих начальный этап биосинтеза жирных кислот Жирораство- римые витамины Витамин А Ретинол, ретиналь, ретиноевая кислота, ретинола ацетат Ретиналь, ретинилфосфат В форме ретиналя входит в состав зрительного пигмента родопсина, обеспечивающего восприятие света (превращение светового импульса в электрический). В форме ретинилфосфата участвует как переносчик остатков сахаров в биосинтезе гликопротеидов Витамин D (кальци- феролы) Эргокальци- ферол (витамин D2); холекальци- ферол (витамин D3) 1,25-Диоксихоле- кальциферол (1,25(ОН)2D3) Гормон, участвующий в поддержании гомеостаза кальция в организме; усиливает всасывание кальция и фосфора в кишечнике и его мобилизацию из скелета; влияет на дифференцировку клеток эпителиальной и костной ткани, кроветворной и иммунной систем Витамин Е (токоферолы) a-, b-, g-, d-токоферолы Наиболее активная форма a-токоферол Выполняет роль биологического антиоксиданта, инактивирующего свободнорадикальные формы кислорода, защищает липиды биологических мембран от перекисного окисления Витамин К Филлохинон (витамин К1); менахиноны (витамины К2); 2-метил-1, 4-нафтохинон (менадион, витамин К3) Дигидровитамин К Участвует в превращении препротромбина в протромбин, а также в аналогичных превращениях некоторых белков, участвующих в процессе свертывания крови, и костного белка остеокальцина}