Основы наноелектроники / Основы наноэлектроники / ИДЗ / Книги и монографии / ДНК наномеханические роботы и вычислительные устройства (Попов), 2008, c.210
.pdfбольшим семействам белков: Myosin (см. [41] – [69]), Kinesin (см. [40], [70] – [82]), Dynein (см. [83] – [97]). Белок Myosin известен молекулярным биологам с 1864. Его строение было изучено в 50-х годах ХХ века при помощи электронного микроскопа
(см. [43] – [43]). Несколько позднее было установлено использование механической энергии в процессе функционирования белка [46], [47]. По сути дела Myosin
представляет собой простейшую механическую руку, осуществляющую один цикл по перемещению и выходящую из процесса движения. Важно отметить, что один и тот же белок может несколько раз принимать участие в процессе движения. К сожалению,
пока нет разумного объяснения тому, что принуждает белок принимать участие в движении. Не известно и какого-либо внешнего стимулятора. Белок Kinesin можно рассматривать как робот, располагающий двумя конечностями, при помощи которых он идет по направляющей. Направляющая является белковой последовательностью.
Эта последовательность поляризована на концах, Kinesin движется по ней от отрицательного полюса к положительному. Важным свойством механических роботов,
образованных белком Kinesin, является то, что эти роботы и соответственно их направляющие встречаются в клетке в большом количестве и используются в клетках многих типов. Белок Dynein образует существенно более сложное механическое устройство по сравнению с белками Myosin и Kinesin. Принцип действия этого устройства и его структура пока далеко не ясны изучены. Однако известно, что также как и Kinesin он представляет собой механическое устройство, осуществляющее движение по направляющей, но не от отрицательного полюса к положительному, а от положительного к отрицательному.
В одноклеточных организмах, например, в Escherichia coli, Salmonella enterica serovar Typhimurium (Salmonella), Streptococcus, Caulobacter, Leptospira, Aquaspirrilum serpens, Bacillus встречается еще один интересный пример механических белковых устройств (см., [98] – [100]). Это группа механических роботов, которые перемещением своих конечностей обеспечивают процесс плаванья клетки. Размер этих роботов составляет примерно 45 нм в диаметре. Их деятельность обеспечивает жизненно важную функцию для клетки, поскольку перемещение их менее благоприятной среды в более благоприятную является одной из фундаментальных основ существования таких организмов как Escherichia coli. Известно, что основным приводящим
11
устройством у этих роботов является роторный двигатель [101], [102]. В состав этих роботов входит ряд дополнительных интересных механизмов. Например, счетчики частиц, измерительные приборы [103]. Процесс движения с использованием этих роботов довольно хорошо изучен [104] – [106]. Однако структура этих роботов еще плохо изучена [99]. Имеющиеся модели [107], [108] отталкиваются от экспериментально наблюдаемого феномена, а не от понимания строения этих роботов.
На сегодняшний день изучение этих роботов сосредоточено преимущественно на выяснении того, из каких типов белков могут состоять такие роботы [109] – [115], а
также того, каковы принципы взаимодействия, обеспечивающие работу этих устройств
[116] – [122]. При этом известно, что типичный робот у состоит из примерно 20
различных белков [99].
Литература
1.Cooper N. The human genome project. Mill Valley, CA: Univ. Science Books, 1994.
2.Schuler G.D., Lander E.S., Hudson T.J. et al. A gene map for the human genome // Science. 1996. V.274. P.540-546.
3.Fraser C.M., Casjens S., Huang W.M., Sutton G.G., Clayton R., Lathigra R., White O., Ketchum K.A., Dodson R., Hickey E.K., Gwinn M., Dougherty B., Tomb J.F., Fleischmann R.D., Richardson D., Peterson J., Kerlavage A.R., Quackenbush J., Salzberg S., Hanson M., van Vugt R., Palmer N., Adams M.D., Gocayne J., Venter J.C. Genomic sequence of a Lyme disease spirochaete, Borrelia burgdorferi // Nature. 1997. V.390. P.580-586.
4.Fraser C.M., Norris S.J., Weinstock G.M., White O., Sutton G.G., Dodson R., Gwinn M., Hickey E.K., Clayton R., Ketchum K.A., Sodergren E., Hardham J.M., McLeod M.P., Salzberg S., Peterson J., Khalak H., Richardson D., Howell J.K., Chidambaram M., Utterback J., McDonald L., Artiach P., Bowman C., Cotton M.D., Venter J.C. Complete genome sequence of Treponema pallidum, the syphilis spirochete // Science. 1998. V.281. P.375-388.
12
5.Das R., Hegyi H., Gerstein M. Genome analyses of spirochetes: a study of the protein structures, functions and metabolic pathways in Treponema pallidum and Borrelia burgdorferi // J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 2000. V.2. N4. P.387-392.
6.Gerstein M. Patterns of protein-fold usage in eight microbial genomes: a comprehensive structural census // Proteins. 1998. V.33. P.518-534.
7.Wolf Y.I., Brenner S.E., Bash P.A., Koonin E.V. Distribution of protein folds in the three superkingdoms of life // Genome Res. 1999. V.9. P.17-26.
8.Altschul S.F., Koonin E.V. Iterated profile searches with PSI-BLAST – a tool for discovery in protein databases // Trends in Biochem. Sci. 1998. V.23. P.444-447.
9.Altschul S.F., Madden T.L., Schaffer A.A., Zhang J., Zhang Z., Miller W., Lipman D.J. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of database programs // Nucleic Acids Res. 1997. V.25. P.3389-3402.
10.Berman H.M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T.N., Weissing H., Shindyalov I.N., Bourne P.E. The Protein Data Bank // Nucleic Acids Res. 2000. V.28. P.235-242.
11.Burley S.K., Almo S.C., Bonanno J.B., Capel M., Chance M.R., Gaastgerland T., Lin D., Sali A., Studier F.W., Swaminathan S. Structural genomics: beyond the Human Genome Project // Nature Genetics. 1999. V.23. P.151-157.
12.Sanchez R., Pieper U., Mirkovic N., de Bakker P.I., Wittenstein E., Sali A. MODBASE, a database of annotated comparative protein structure models // Nucleic Acids Res. 2000. V.28. P.250-253.
13.Guex N., Peitsch M.C. SWISS-MODEL and the Swiss-PdbViewer: an environment for comparative protein modeling // Electrophoresis. 1997. V.18. P.27142723.
14.Freier S.M., Kierzek R., Jaeger J.A., Sugimoto N., Caruthers M.H., Neilson T., Turner D.H. Improved free-energy parameters for prediction of RNA duplex stability // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. V.83. P.9373-9377.
15.Jaeger J.A., Turner D.H., Zuker M. Improved predictions of secondary structures for RNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V.86. P.7706-7710.
13
16.Walter A.E., Turner D.H., Kim J., Lyttle M.H., Muller P., Mathews D.H., Zuker M. Co-axial stacking of helixes enhances binding of oligobonucleotides and improves predictions of RNA folding // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V.91. P.9218-9222.
17.Draper D.E. Parallel worlds // Nature Struct. Biol. 1996. V.3. P.397-400.
18.Westhof E., Jaeger L. RNA pseudoknots // Current Opinion Struct. Biol. 1992. V.2. P.327-333.
19.Flamm C., Hofacker I.L., Stadler P.F. RNA In Silico. The Computational Biology of RNA Secondary Structures // Adv. Complex Syst. 1999. V.2. P.65-90.
20.Waterman M., Smith T. Rapid dynamic programming methods for RNA secondary structure // Advances in Applied Mathematics. 1986. V.7. P.455–464.
21.Nussinov R., Jacobson A.B. Fast algorithm for predicting the secondary structure of singlestranded RNA // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 1980. V.77. N.11. P.6309–6313.
22.Tinoco I., Borer P.N., Dengler B., Levine M.D., Uhlenbeck O.C., Crothers D.M., Gralla J. Improved estimation of secondary structure in ribonucleic acids // Nature New Biology. 1973. V.246. P.40–41.
23.Zuker M., Stiegler P. Optimal computer folding of large RNA sequences using thermodynamics and auxiliary information // Nucleic Acids Research. 1981. V.9. P.133–148.
24.Жимулев И.Ф. Современные представления о структуре гена у эукариот //
Соросовский образовательный журнал. 2000. Т.6. N7. C.17-24.
25.Dorit R.L., Gilbert W. The limited universe of exons // Current Opinions in Structural Biology. 1991. V.1. P.973-977.
26.Patthy L. Exons – original building blocks of proteins? // BioEssays. 1991. V.13(4). P.187-192.
27.Watson J., Oilman M., Witkowski J., Zoller M. Recombinant DNA. 2nd ed. San Fransisco, CA: Scientific American Books, 1992.
28.Steitz J. Snurps // Scientific American. 1988 (June). P.56-63.
29.Kinosita K., Jr., Yasuda R., Noji H., Adachi K. A rotary molecular motor that can work at near 100% efficiency // Philos. Trans.: Biol. Sci. 2000. V.355 (1396). P.473–
489.
14
30.The Nobel Foundation. The Noble Prize in Chemistry 1997, April 10th, 2004. http://www.nobel.se/chemistry/educational/poster/1997/boyer-walker.html
31.Crofts A. Lecture 10, ATP Synthase. University of Illinois at Urbana-Champaign. http://www.life.uiuc.edu/crofts/bioph354/lect10.html
32.Lubert S. Biochemistry, 4th edition:W.H. Freeman and Company, 1995.
33.Itoh H., Takahashi A., Adachi K., Noji H., Yasuda R., Yoshida M., Kinosita K., Jr. Mechanically driven ATP synthesis by F1-ATPase // Nature. 2004. V.427. P.465–468.
34.Howard J. Molecular motors: structural adaptations to cellular functions // Nature. 1997. V.389. P.561–567.
35.Vale R. Switches, latches, and amplifiers: common themes of G proteins and molecular motors // J. Cell Biol. 1996. V.135. P.291–302.
36.Farrell C.M., Mackey A.T., Klumpp L.M., Gilbert S.P. The role of ATP hydrolysis for kinesin processivity // J. Biol. Chem. 2002. V.277. P.17079–17087.
37.Block S.M., Goldstein L.S., Schnapp B.J. Bead movement by single kinesin molecules studied with optical tweezers // Nature. 1990. V.348. P.348–352.
38.Howard J., Hudspeth A.J., Vale R.D. Movement of microtubules by single kinesin molecules // Nature. 1989. V.342. P.154–158.
39.Finer J.T., Simmons R.M., Spudich J.A. Single myosin molecule mechanics: piconewton forces and nanometre steps // Nature. 1994. V.368. P.113–119.
40.Block S.M. Kinesin,What Gives? // Cell. 1998. V.93. P.5–8.
41.Sellers J.R. Myosins: a diverse superfamily. Biochimica et Biophys // Acta (BBA)
— Mol. Cell Res. 2000. V.1496. P.3–22.
42.Howard J. Molecular motors. Clamping own on myosin // Nature. 1994. V.368. P.98–99.
43.Huxley H.E. The double array of filaments in cross-striated muscle // J. Biophys. Biochem. Cytol. 1957. V.3. P.631–648.
44.Huxley H.E. Electron microscope studies of the organisation of the filaments in striated muscle // Biochimica et Biophys. Acta. 1953. V.12. P.387–394.
45.Hanson J., Huxley H.E. Structural basis of the cross-striations in muscle // Nature. 1953. V.153. P.530–532.
15
46.Huxley H.E. The mechanism of muscular contraction // Science. 1969. V.164. P.1356–1365.
47.Lymn R.W., Taylor E.W. Mechanism of adenosine triphosphate hydrolysis by actomyosin // Biochemistry. 1971. V.10. P.4617–4624.
48.http://sciencemag.org/feature/data/1049155.shl
49.Lowey S., Slayter H.S., Weeds A.G., Baker H. Substructure of the myosin molecule. I. Subfragments of myosin by enzymic degradation // J. Mol. Biol. 1969. V.42. P.1–29.
50.Weeds A.G., Lowey S. Substructure of the myosin molecule. II. The light chains of myosin // J. Mol. Biol. 1971. V.61. P.701–725.
51.Wagner P.D., Giniger E. Hydrolysis of ATP and reversible binding to F-actin by myosin heavy chains free of all light chains // Nature. 1981. V.292. P.560–562.
52.Citi S., Kendrick-Jones J. Regulation of non-muscle myosin structure and function
//Bioessays. 1987. V.7. P.155–159.
53.Sellers J.R. Regulation of cytoplasmic and smooth muscle myosin // Curr. Opin. Cell Biol. 1991. V.3. P.98–104.
54.Schroder R.R., Manstein D.J., Jahn W., Holden H., Rayment I. et al. Threedimensional atomic model of F-actin decorated with Dictyostelium myosin S1 // Nature. 1993. V.364. P.171–174.
55.Rayment I., Rypniewski W.R., Schmidt-Base K., Smith R., Tomchick D.R. et al. Threedimensional structure of myosin subfragment-1: a molecular motor // Science. 1993. V.261. P.50–58.
56.Huxley A.F. Cross-bridge action: present views, prospects, and unknowns // J. Biomech. 2000. V.33. P.1189–1195.
57.Huxley A.F., Simmons R.M. Proposedmechanism of force generation in striatedmuscle // Nature. 1971. V.233. P.533–538.
58.Kabsch W., Mannherz H.G., Suck D., Pai E.F., Holmes K.C. Atomic structure of the actin: DNase I complex // Nature. 1990. V.347. P.37–44.
59.Holmes K.C., Popp D., Gebhard W., Kabsch W. Atomic model of the actin filament // Nature. 1990. V.347. P.44–49.
60.Spudich J.A. How molecular motors work // Nature. 1994. V.372. P.515–518.
16
61.Baker J.E., Brust-Mascher I., Ramachandran S., LaConte L.E., Thomas D.D. A large and distinct rotation of the myosin light chain domain occurs upon muscle contraction // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V.95. P.2944–2949.
62.Houdusse A., Kalabokis V.N., Himmel D., Szent-Gyorgyi A.G., Cohen C. Atomic structure of scallop myosin subfragment S1 complexed with MgADP: a novel conformation of the myosin head // Cell. 1991. V.97. P.459–470.
63.Jontes J.D.,Wilson-Kubalek E.M., Milligan R.A. A 32 degree tail swing in brush border myosin I on ADP release // Nature. 1995. V.378. P.751–753.
64.Veigel C., Coluccio L.M., Jontes J.D., Sparrow J.C.,Milligan R.A., Molloy J.E. The motor protein myosin-I produces its working stroke in two steps // Nature. 1999. V.398. P.530–533.
65.Corrie J.E., Brandmeier B.D., Ferguson R.E.,TrenthamD.R., Kendrick-Jones J. et al. Dynamic measurement of myosin light-chain-domain tilt and twist in muscle contraction // Nature. 1999. V.400. P.425–430.
66.Irving M., St Claire Allen T., Sabido-David C., Craik J.S., Brandmeier B. et al. Tilting of the light-chain region of myosin during step length changes and active force generation in skeletal muscle // Nature. 1995. V.375. P.688–691.
67.Forkey J.N., Quinlan M.E., Shaw M.A., Corrie J.E., Goldman Y.E. Threedimensional structural dynamics of myosin V by single-molecule fluorescence polarization // Nature. 2003. V.422. P.399–404.
68.Vale R.D., Milligan R.A. The way things move: looking under the hood of molecular motor proteins // Science. 2000. V.288. P.88–95.
69.Kitamura K., Tokunaga M., Iwane A.H., Yanagida T. A singlemyosin headmoves along an actin filament with regular steps of ~5.3 nm // Nature. 1999. V.397. P.129–
134.
70.Howard J. The movement of kinesin along microtubules // Annu. Rev. Physiol. 1996. V.58. P.703–729.
71.Howard J., Hyman A.A. Dynamics and mechanics of the microtubule plus end // Nature. 2003. V.422. P.753–758.
72.Hirokawa N. Kinesin and dynein superfamily proteins and the mechanism of organelle transport // Science. 1998. V.279. P.519–526.
17
73.Vale R.D., Funatsu T., PierceD.W., Romberg L., HaradaY., Yanagida T. Direct observation of single kinesin molecules moving along microtubules // Nature. 1996. V.380. P.451–453.
74.Berliner E., Young E.C., Anderson K., Mahtani H.K., Gelles J. Failure of a singleheaded kinesin to track parallel to microtubule protofilaments // Nature. 1995. V.373. P.718–721.
75.Sablin E.P., Kull F.J., Cooke R., Vale R.D., Fletterick R.J. Crystal structure of the motor domain of the kinesin-related motor ncd // Nature. 1996. V.380. P.555–559.
76.Sack S., Muller J., Marx A., Thormahlen M., Mandelkow E.M. et al. X-ray structure of motor and neck domains from rat brain kinesin // Biochemistry. 1997. V.36. P.16155–16165.
77.Schnitzer M.J., Block S.M. Kinesin hydrolyses one ATP per 8-nm step // Nature. 1997. V.388. P.386–390.
78.Peskin C.S., Oster G. Coordinated hydrolysis explains the mechanical behavior of kinesin // Biophys. J. 1995. V.68. P.202–211.
79.Lohman T.M., Thorn K., Vale R.D. Staying on track: common features of DNA helicases and microtubule motors // Cell. 1998. V.93. P.9–12.
80.Hackney D.D. Highly processive microtubule-stimulated ATP hydrolysis by dimeric kinesin head domains // Nature. 1995. V.377. P.448–450.
81.Hunt A.J., Gittes F., Howard J. The force exerted by a single kinesin molecule against a viscous load // Biophys. J. 1994. V.67. P.766–781.
82.Svoboda K., Block S.M. Force and velocity measured for single kinesin molecules // Cell. 1994. V.77. P.773–784.
83.Gibbons I.R., Rowe A.J. Dynein: a protein with adenosine triphosphate activity from cilia // Science. 1965. V.149. P.424–426.
84.Schroer T.A., Steuer E.R., Sheetz M.P. Cytoplasmic dynein is a minus enddirected motor for membranous organelles // Cell. 1989. V.56. P.937–946.
85.Schnapp B.J., Reese T.S. Dynein is the motor for retrograde axonal transport of organelles // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1989. V.86. P.1548–1552.
86.Lye R.J., Porter M.E., Scholey J.M., McIntosh J.R. Identification of a microtubulebased cytoplasmic motor in the nematode C. elegans // Cell. 1987. V.51. P.309–318.
18
87.Paschal B.M., Shpetner H.S., Vallee R.B. MAP 1C is a microtubule-activated ATPase which translocates microtubules in vitro and has dynein-like properties // J. Cell Biol. 1987. V.105. P.1273–1282.
88.Hirokawa N., Sato-Yoshitake R., Yoshida T., Kawashima T. Brain dynein (MAP1C) localizes on both anterogradely and retrogradely transported membranous organelles in vivo // J. Cell Biol. 1990. V.111. P.1027–1037.
89.Waterman-Storer C.M., Karki S.B., Kuznetsov S.A.,Tabb J.S.,WeissD.G. et al. The interaction between cytoplasmic dynein and dynactin is required for fast axonal transport // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1997. V.94. P.12180–12185.
90.Lin S.X., Collins C.A. Immunolocalization of cytoplasmic dynein to lysosomes in cultured cells // J. Cell. Sci. 1992. V.101 ( Pt 1). P.125–137.
91.Corthesy-Theulaz I., Pauloin A., Rfeffer S.R. Cytoplasmic dynein participates in the centrosomal localization of the Golgi complex // J. Cell Biol. 1992. V.118. P.1333–1345.
92.Aniento F., Emans N., Griffiths G., Gruenberg J. Cytoplasmic dynein-dependent vesicular transport from early to late endosomes // J. Cell Biol. 1993. V.123. P.1373–
1387.
93.Fath K.R., Trimbur G.M., Burgess D.R. Molecular motors are differentially distributed on Golgi membranes from polarized epithelial cells // J. Cell Biol. 1994. V.126. P.661–675.
94.Blocker A., Severin F.F., Burkhardt J.K., Bingham J.B., Yu H. et al. Molecular requirements for bi-directional movement of phagosomes along microtubules // J. Cell Biol. 1997. V.137. P.113–129.
95.King S.J., Bonilla M., Rodgers M.E., Schroer T.A. Subunit organization in cytoplasmic dynein subcomplexes // Protein Sci. 2002. V.11. P.1239–1250.
96.King S.M. The dynein microtubule motor // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V.1496. P.60–75.
97.Burgess S., Walker M.L., Sakakibara H., Knight P.J., Oiwa, K. Dynein Structure and Power Stroke // Nature. 2003. V.421. P.715–718.
98.Berry R.M., Armitage J.P. The bacterial flagella motor // Adv. Microb. Physiol. 1999. V.41. P.291–337.
19
99.Berg H.C. The rotary motor of bacterial flagella // Ann. Rev. Biochem. 2003. 72: 19–54.
100.Blair D.F. How bacteria sense and swim // Annu. Rev. Microbiol. 1995. V.49. P.489–522.
101.Berg H.C., Anderson R.A. Bacteria swim by rotating their flagellar filaments // Nature. 1973. V.245. P.380–382.
102.Fahrner K.A., Ryu W.S., Berg H.C. Biomechanics: bacterial flagellar switching under load // Nature. 2003. V.423. P.938.
103.Berg H.C. Motile behavior of bacteria // Phys. Today. 2000. V.53. P.24–29.
104.Scharf B.E., Fahrner K.A., Turner L., Berg H.C. Control of direction of flagellar rotation in bacterial chemotaxis // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1998. V.95. P.201–206.
105.Macnab R.M. Bacterial flagella rotating in bundles: a study in helical geometry // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V.74. P.221–225.
106.Elston T.C., Oster G. Protein turbines. I: The bacterial flagellar motor // Biophys. J. 1997. V.73. P.703–721.
107.Walz D., Caplan S.R. An electrostatic mechanism closely reproducing observed behavior in the bacterial flagellar motor // Biophys. J. 2000. V.78. P.626–651.
108.Schmitt R. Helix rotation model of the flagellar rotary motor // Biophys. J. 2003. V.85. P.843–852.
109.Iino T., Komeda Y., Kutsukake K., Macnab R.M., Matsumura P. et al. New unified nomenclature for the flagellar genes of Escherichia coli and Salmonella typhimurium // Microbiol. Rev. 1988. V.52. P.533–535.
110.Berg H.C. Dynamic properties of bacterial flagellar motors // Nature. 1974. V.249. P.77–79.
111.Ueno T., Oosawa K., Aizawa S. M ring, S ring and proximal rod of the flagellar basal body of Salmonella typhimurium are composed of subunits of a single protein, FliF // J. Mol. Biol. 1991. V.227. P.672–677.
112.Ueno T., Oosawa K., Aizawa S. Domain structures of the MS ring component protein (FliF) of the flagellar basal body of Salmonella typhimurium // J. Mol. Biol. 1994. V.236. P.546–555.
20