- •2.Строение и функции белков.
- •3. Свойства белков. Изоэлектрическая точка белка. Цвиттер ионы.
- •5. Диализ. Гемодиализ.
- •6. Свойства растворов белков. Механизм осаждения белков из их растворов
- •7. Денатурация белков. Типы денатурации. Белки-шапероны.
- •8. Сложные белки. Строение и биологические функции.
- •9. Муцин, строение. Биологическая роль.
- •10. Казеин, строение. Биологическая роль.
- •11. Гемопротеиды. Гемоглобин.
- •12. Нуклеопротеиды, гликопротеиды...-8.
- •13.Белковые компоненты крови, их функции. Нормы биохимических показателей.
- •15. Витамины. Биологическая роль, классификация.
- •16. Водорастворимые витамины. Роль витамина с
- •17. Витамин в1
- •18. Витамин в2
- •19.Витамин в6
- •20.Никотиновая кислота
- •21. Жирорастворимые витамины. Витамин а
- •22. Витамин д
- •23. Витамин е, к
- •25. Свойства ферментов: термолабильность, влияние рН среды.
- •26.Активность ферментов. Влияние различных факторов на активность ферментов.
- •36. Вторичная и третичная структура днк и рнк.
- •40.Дисахариды
- •45. Гликоген. Биологическая роль. Синтез гликогена.
- •47.Нарушение углеводного обмена. Сахарный диабет.
- •48. Гликогенозы и агликогенозы.
9. Муцин, строение. Биологическая роль.
Муцины - гликопротеины, секретируемые рвэличными тканями организма и образующие вязкие растворы. Примерами могут служить слюна, секреты кишечника и бронхов. Ими выстланы полости дыхательного и пищеварительного трвктов. Муцины выполняют роль смазки, а также защищают ткани от повреждений
Гликопротеины, в которых много остатков пролина (до 50%), серина, треонина и углеводных цепей полисахаридов (50-70%).Короткие полисахаридные цепи крепятся к серину и треонину О-гликозидными связами.Аминокислотные остатки пролина вызывают изгибы полипептидной цепи. В слюне присутствует муцин-1 (Mr 250 кДа) и муцин-2 (Mr 100 кДа).
10. Казеин, строение. Биологическая роль.
Казеин – сложное соединение аминокислот, в которых имеются свободные аминные (основные) и кислотные группы. Казеин – амфотерный электролит, способный диссоциировать как кислота и как основание в зависимости от реакции среды. При щелочной реакции раствора казеин заряжается отрицательно, вследствие чего он способен реагировать с кислотами:
R – СH – NH2 + HCl => R – CH – NH3Cl
COOH NH3OH
Наоборот, в кислом растворе казеин приобретает способность реагировать со щелочами, т.е. катионами, при этом он заряжается отрицательно:
R – СH – NH2 + NaOH => R – CH – NH3OH
COOH COONa
Следовательно, казеин может образовывать соли и с основаниями, и с кислотами.
Вследствие того, что количество карбоксильных групп больше, чем аминных, реакция казеина кислая; для нейтрализации его в растворе нейтральных солей при индикаторе фенолфталеине требуется около 8,1 мл 0,1 н. раствора щелочи на 1 г казеина.
В кислотах как минеральных, так и органических (уксусная, муравьиная и т.д.) казеин растворяется. Растворы казеина – это вязкие коллоидные трудно фильтрующиеся жидкости. Из соединений казеина наибольший интерес представляют соли щелочных и щелочноземельных металлов.
Соли казеина со щелочными и щелочноземельными металлами называют казеинатами. Соли казеина со щелочными металлами, растворяясь в воде, образуют прозрачные или слегка опалесцирующие (рассеивающие свет) жидкости.
В молоке казеин находится в форме кислых солей – кальциевых казеинатов.
Наличие у казеина аминогруппы NH2 (дающие с водой гидроксильные ионы NH2 + HOH = NH3+ + OH-) обусловливает образование с кислотами двойных растворимых солей:
H2SO4 + NH2 – R – COOH => H2SO4 * NH2 – R – COOH
11. Гемопротеиды. Гемоглобин.
К гемопротеинам относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидаза, каталаза. Эти белки содержат в качестве простетической группой гем.
По своему химическому строению гем представляет собой протопорфирин IX, связанный с двухвалентным железом. Протопорфирин IX - органическое соединение, относящееся к классу порфиринов. Протопорфирин IX содержит четыре замещённых пиррольных кольца, соединённых метиновыми мостиками =СН—. Заместителями в пиррольных кольцах являются: четыре метильные группы СН3—, две винильные группы СН2=СН— и два остатка пропионовой кислоты — СН2—СН2—СООН. Гем соединяется с белковой частью следующим образом. Неполярные группы . протопорфирина IX взаимодействуют с гидрофобными участками аминокислот при помощи гидрофобных связей. Кроме того, имеется координационная связь между атомом железа и имидазольным радикалом гистидина в белковой цепи. Ещё одна координационная связь атома железа может использоваться для связывания кислорода и других лигандов.
Присутствие в биологическом материале гемсодержащих белков обнаруживается при помощи бензидиновой пробы (при добавлении бензидина и пероксида водорода исследуемый раствор окрашивается в сине-зелёный цвет).
равните структуру и функцию миоглобина и гемоглобина, запомните характерные особенности каждого из этих белков.
Миоглобин - хромопротеин, присутствующий в мышечной ткани и обладающий большим сродством к кислороду. Молекулярная масса этого белка около 16000 Да, Молекула миоглобина имеет третичную структуру и представляет собой одну полипептидную цепь, соединённую с гемом. Миоглобин не обладает аллостерическими свойствами (см. 2.4.), кривая насыщения его кислородом имеет вид гиперболы (рисунок 4). Функция миоглобина заключается в создании в мышцах кислородного резерва, который расходуется по мере необходимости, восполняя временную нехватку кислорода.
Гемоглобин (Hb) - хромопротеин, присутствующий в эритроцитах и участвующий в транспорте кислорода к тканям. Гемоглобин взрослых людей называется гемоглобином А (Hb A). Молекулярная масса его составляет около 65000 Да. Молекула Hb А имеет четвертичную структуру и включает четыре субъединицы - полипептидные цепи (обозначаемые α1, α2, β1 и β2, каждая из которых связана с гемом.
