- •2.Строение и функции белков.
- •3. Свойства белков. Изоэлектрическая точка белка. Цвиттер ионы.
- •5. Диализ. Гемодиализ.
- •6. Свойства растворов белков. Механизм осаждения белков из их растворов
- •7. Денатурация белков. Типы денатурации. Белки-шапероны.
- •8. Сложные белки. Строение и биологические функции.
- •9. Муцин, строение. Биологическая роль.
- •10. Казеин, строение. Биологическая роль.
- •11. Гемопротеиды. Гемоглобин.
- •12. Нуклеопротеиды, гликопротеиды...-8.
- •13.Белковые компоненты крови, их функции. Нормы биохимических показателей.
- •15. Витамины. Биологическая роль, классификация.
- •16. Водорастворимые витамины. Роль витамина с
- •17. Витамин в1
- •18. Витамин в2
- •19.Витамин в6
- •20.Никотиновая кислота
- •21. Жирорастворимые витамины. Витамин а
- •22. Витамин д
- •23. Витамин е, к
- •25. Свойства ферментов: термолабильность, влияние рН среды.
- •26.Активность ферментов. Влияние различных факторов на активность ферментов.
- •36. Вторичная и третичная структура днк и рнк.
- •40.Дисахариды
- •45. Гликоген. Биологическая роль. Синтез гликогена.
- •47.Нарушение углеводного обмена. Сахарный диабет.
- •48. Гликогенозы и агликогенозы.
7. Денатурация белков. Типы денатурации. Белки-шапероны.
Денатурация – необратимое осаждение белка из-за разрыва связей, стабилизирующих четвертичную, третичную, вторичную структуры белка, сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности, снижением или полной потерей биологической функции.
1. Физическая денатурация
Вызывается повышением температуры, ультрафиолетовым и микроволновым излучением, механическими воздействиями, ионизацией заряженными частицами.
2. Химическая денатурация
Зависит от природы денатурирующего реагента:
кислоты и щелочи образуют водородные связи с пептидными группами,
органические растворители образуют водородные связи и вызывают дегидратацию,
алкалоиды образуют связи с полярными группами и разрывают систему водородных и ионных связей,
тяжелые металлы взаимодействуют с заряженными радикалами, нейтрализуют отрицательные заряды и разрывают систему водородных и ионных связей.
Белки-Шаперо́ны— класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов.
8. Сложные белки. Строение и биологические функции.
Сложные белки содержат два компонента: белковую и небелковую части, называемые простетической группой. В зависимости от характера этой группы различают: хромопротеины, нуклеопротеины, металлопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины.
Липопротеины – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы липиды и их производные. Представителями служат хиломикроны и другие фракции липопротеинов крови. Липопротеины являются транспортными формами липидов в крови.
Нуклеопротеины – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы нуклеиновые кислоты. Нуклеопротеинами являются вирусы, рибосомы, хроматин клеточного ядра. Существуют две разновидности нуклеопротеинов: 1) рибонуклеопротеины, в состав которых входит рибонуклеиновая кислота (РНК); 2) дезоксирибонуклеопротеины, в состав которых входит дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК)
Фосфопротеины содержат в своём составе остатки фосфорной кислоты, соединённые с остатками гидроксиаминокислот (серин, треонин) при помощи сложноэфирных связей. К этой группе сложных белков относятся казеиноген молока, яичные белки овальбумин и вителлин.
Металлопротеины. Если в белке содержатся ионы одного или нескольких металлов, то такие белки называются металлопротеинами. Ионы металлов соединены координационными связями с функциональными группами белка и участвуют в поддержании его пространственной структуры. Металлопротеины часто являются ферментами.
Трансферрин – водорастворимый железопротеин, содержащийся в сыворотке крови в составе β-глобулинов. Молекула трансферрина содержит 2 иона Fe3+; этот белок служит переносчиком железа в организме.
Ферритин – внутриклеточный глобулярный белок, содержится главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Благодаря ферритину цитозольные запасы железа поддерживаются в растворимой и нетоксичной форме.
Гликопротеины – содержат в качестве простетической группы углеводы и их производные. Они присоединяются либо N-гликозидной связью к амидогруппе остатка аспарагина, либо О-гликозидной связью к гидроксигруппе остатка серина или треонина. Углеводная часть имеет нерегулярное строение.
Гликопротеины выполняют в организме следующие функции: структурную (коллаген, эластин), защитную (антитела, интерфероны), рецепторную, гормональную (гормоны гипофиза), ферментативную, транспортную.
Среди хромопротеинов различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы порфириновые производные) и флавопротеины (содержат производные рибофлавина - витамина B2). Хромопротеины участвуют в осуществлении многих жизненно важных функций, таких как тканевое дыхание, перенос кислорода, окислительно-восстановительные реакции, светоощущение, фотосинтез в растительных клетках и другие процессы.
К гемопротеинам относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидаза, каталаза. Эти белки содержат в качестве простетической группой гем.
