- •2.Строение и функции белков.
- •3. Свойства белков. Изоэлектрическая точка белка. Цвиттер ионы.
- •5. Диализ. Гемодиализ.
- •6. Свойства растворов белков. Механизм осаждения белков из их растворов
- •7. Денатурация белков. Типы денатурации. Белки-шапероны.
- •8. Сложные белки. Строение и биологические функции.
- •9. Муцин, строение. Биологическая роль.
- •10. Казеин, строение. Биологическая роль.
- •11. Гемопротеиды. Гемоглобин.
- •12. Нуклеопротеиды, гликопротеиды...-8.
- •13.Белковые компоненты крови, их функции. Нормы биохимических показателей.
- •15. Витамины. Биологическая роль, классификация.
- •16. Водорастворимые витамины. Роль витамина с
- •17. Витамин в1
- •18. Витамин в2
- •19.Витамин в6
- •20.Никотиновая кислота
- •21. Жирорастворимые витамины. Витамин а
- •22. Витамин д
- •23. Витамин е, к
- •25. Свойства ферментов: термолабильность, влияние рН среды.
- •26.Активность ферментов. Влияние различных факторов на активность ферментов.
- •36. Вторичная и третичная структура днк и рнк.
- •40.Дисахариды
- •45. Гликоген. Биологическая роль. Синтез гликогена.
- •47.Нарушение углеводного обмена. Сахарный диабет.
- •48. Гликогенозы и агликогенозы.
3. Свойства белков. Изоэлектрическая точка белка. Цвиттер ионы.
1. Высокая молекулярная масса (53 кДа) 2. Гидрофильность --> набухание (глобулярные) 3. Гидролиз - ферментативный 4. Кислотно основные свойства
5.высокая вязкость растворов
6. Низкое осмотическое давление.
7.Денатурация - разрушение пространственной структуры белка: Ренатурация возможно, если 1ая структура сохранилась 8. Конформационность (лабильность) 9. Спсобность взаимодействия с лигандами : Фермент + субстрат (гемоглобин + кислород) 10. Способность превращаться в гели Белки также являются амфотерными полиэлектролитами (полиамфолитами)
Белки как полиамфолиты характеризуются изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды рН, при которой молекула данного белка не несёт электрического заряда и, соответственно, не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке
Значение изоэлектрической точки является характерной константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 считаются основными
ЦВИТТЕР-ИОНЫ (биполярные ионы), нейтральные молекулы, содержащие одновременно положит. и отрицат. ионные центры. Цвиттер-ионную структуру с пространственно разделенными зарядами имеют аминокислоты, существующие в виде внутр. солей - бетаинов, а также мезоионные соединения. Особый тип цвиттер-ионов представляют илиды, в к-рых карбанион непосредственно связан с гетероатомом, несущим положит. Заряд.
4 — 1
5. Диализ. Гемодиализ.
Для отделения низкомолекулярных примесей или замены состава среды используют диализ. Метод основан на том, что молекулы белка из-за своих размеров не могут проходить через полупроницаемую мембрану, в то время как низкомолекулярные вещества равномерно распределяются между объемом, ограниченным мембраной и окр.раствором. После многократной замены внешнего раствора состав среды в диализном мешочке будет тот же, что и в окр. растворе. Гемодиализ — механическое очищение крови от отходов, солей, жидкостей.Гемодиализ — метод внепочечного очищения крови при острой ихронической почечной недостаточности. Во время гемодиализа происходит удаление из организма токсических продуктов обмена веществ, нормализация нарушений водного и электролитного балансов.
6. Свойства растворов белков. Механизм осаждения белков из их растворов
Белки являются коллоидными частицами и образуют коллоидные растворы. К свойствам белковых растворов относятся:
Рассеивание света вследствие дифракции на коллоидных частицах- опалесценция . Особенно это заметно при поражении луча света через белковый раствор, когда виден светящийся конус( эффект Тиндаля)
Белковые растворы в отличии от истинных обладают малой скоростью диффузии
Не способность белковых частиц проникать через мембраны, поры которых меньше диаметра белков( полунепроницаемые мембраны). Это используется в диализе. Очистка белковых препаратов от посторонних примесей лежит в основе работы «искусственной почки» при лечении острой почечной недостаточности.
Создание онкотического давления, т. е. Перемещение воды в сторону более высокой концентрации белка, что проявляется, например, как формирование отека при повышении проницаемости сосудистой стенки.
Высокая вязкость в результате сил сцепления между крупными молекулами, что проявляется например, при образовании гелей и студней.
Так как растворимость белков зависит от заряда и наличия гидратной оболочки, то исчезновение одного или обоих этих факторов ведет к осаждению белка и потере его функций. Некоторые способы осаждения позволяют впоследствии восстановить нативные свойства и работоспособность белков.
Обратимость осаждения белков обусловлена сохранением первичной структуры белка. Восстановление физико-химических и биологических свойств белка называется ренативация (ренатурация). Иногда для ренативации достаточно просто удалить повреждающий агент.
Высаливание
Высаливание – это добавление к раствору белка нейтральных солей (Na2SO4, (NH4)2SO4). Механизм высаливания заключается во взаимодействии анионов (SO42-) и катионов (Na+, NH4+) с зарядами белка (группы NH4+ и COO–). В результате заряд исчезает, и соответственно, исчезает взаимоотталкивание молекул. Одновременно резко уменьшается гидратная оболочка. Все это приводит к "слипанию" молекул и осаждению.
Осаждение водоотнимающими средствами При добавлении водоотнимающих средств (ацетон, этанол) происходит отнятие у белка гидратной оболочки, но не заряда. Растворимость несколько снижается, но денатурации не наступает. Например, в этом заключается антисептическое действие этанола.
Изменение рН Мягкое изменение рН до изоэлектрической точки белка ведет к исчезновению заряда, сопутствующему уменьшению гидратной оболочки и, как следствие, снижению растворимости молекулы.
