8.Первичная структура белков.

Первичная структура

Под первичной структурой понимается последовательность аминокислот в полипептидной цепи (или цепях). Следовательно, первичная структура определяется тем, какие аминокислоты, сколько и в какой последовательности входят в состав полипептидной цепи.

9.Вторичная структура белков. Структурирующие факторы (силы). Явления денатурации и ренатурации белков.

Этот уровень структурной организации описывет стерические взаимосвязи между расположенными близко друг к другу аминокислотами. Вторичная структура может быть регулярной (-спираль, складчатый -слой) или не обнаруживать никаких признаков регулярности (неупорядоченная конформация), но во всех случаях в ее основе лежат водородные связи между карбонильным кислородом одного остатка аминокислоты и водородом, принадлежащим азоту пептидного остова другой аминокислоты.

Упорядоченные конформации полипептидов -Спираль

Основными характеристиками -спирали являются следующие:

1. -Спираль стабилизируется водородными связями между атомом водорода, у атома азота пептидной группы, и карбонильным кислородом аминокислотного остатка, отстоящего от данной пептидной группы на четыре позиции вдоль цепи.

2. В образовании водородной связи участвуют все пептидные группы. Это обеспечивает максимальную стабильность -спирали.

3. В образование водородных связей вовлечены все атомы азота и кислорода пептидных групп, что в значительной мере снижает гидрофильность -спирализованных областей и увеличивает их гидрофобность.

4. -Спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипептидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии.

5. Правосторонняя -спираль, обычно обнаруживаемая в белках, намного стабильнее левосторонней.

Стабильность -спирали в значительной степени зависит от аминокислотного состава соответствующего участка полипептидной цепи

Некоторые аминокислоты препятствуют образованию -спирали, и в месте их расположения непрерывность -спирали нарушается. К ним относятся пролин (атом азота пролина является частью жесткой кольцевой структуры, и вращение вокруг связи N - C_ становится невозможным), а также аминокислоты с заряженными или объемными R-группами, которые электростатически или механически препятствуют формированию -спирали.

Складчатый -слой

Альтернативная упорядоченная вторичная структура белка – складчатый -слой – была предложена Полингом и Кори. В то время как в -спирали полипептидная цепь находится в конденсированном состоянии, в складчатом -слое цепи почти полностью вытянуты. В тех случаях, когда соседние полипептидные цепи складчатого -слоя идут в противоположных направлениях (за положительное принимается направление от N- к С-концу), структуру называют антипараллельной. Когда соседние цепи идут в одном направлении, структуру -слоя называют параллельной.

Области складчатой -структуры присутствуют во многих белках, причем встречается как параллельная, так и антипараллельная формы. В формировании таких структур могут участвовать от двух до пяти соседних полипептидных цепей. Во многих белках одновременно присутствуют и -спирали, и складчатая -структура.

Неупорядоченная конформация (клубок)

Те участки белковой молекулы, которые не относятся ни к спирализованным, ни к складчатым структурам, обычно называют неупорядоченными. В такой конформации может находится значительная часть белковой молекулы. Нужно отметить, что с точки зрения биологической значимости неупорядоченные участки белка столь же важны, как -спираль и -структура.

Денатурация белков (от лат. de- — приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature — природа; не путать с лат. denaturatus — лишенный природных свойств) — термин биологической химии, означающий потерю белками их естественных свойств (растворимости,гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлениеммолекулы.

Ренатурация (высаливание) — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно отметить, что не все белки способны ренатурировать; у большинства белков денатурация необратима.