Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Bilki_2.docx
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
27.96 Кб
Скачать

Рекомендації до виконання самостійної роботи

ДИСЦИПЛІНА:

Органічна хімія

ТЕМА:

Білки

ПИТАННЯ ДЛЯ

САМОСТІЙНОГО ОПРАЦЮВАННЯ:

  1. Класифікація білків.

  2. Зміни, які відбуваються з білками при кулінарній обробці

ЛІТЕРАТУРА:

Літературні джерела:

  1. Кононський О.І. Органічна хімія. – К: Дакор, 2003

Інтернет-джерела:

  1. www.wikipedia.org.ua

  2. www.studentus.net

  3. www.orbk.net

  4. www.refs.net

  5. www.donntu.edu.ua

  6. www.pharmencyclopedia.com.ua

При вивченні питання 1 рекомендовано скласти опору (лаконічний конспект-схему), в якій зазначити групи білків, навести приклади, указати роль.

[1], с509-515, або за інтернет-джерелами, або отримайте матеріал для опрацювання у викладача (на паперових носіях чи в електронному вигляді).

При вивченні питання 2 рекомендовано скласти таблицю.

[1], с 508-509, та, або за інтернет-джерелами:

Зміни білків при кулінарній обробці

Назва змін

Характеристика

Приклади, значення

Питання для самоконтролю.

    1. Чим відрізняються протеїни від протеїдів?

    2. Що таке протеїноїди, наведіть приклади?

    3. Наведіть приклади нуклеопротеїдів, хромопротеїдів, глюкопротеїдів, фосфопротеїдів, яка їх роль?

    4. Як використовують термічну денатурацію при кулінарній обробці їжі?

Класифікація білків

Білки класифікують переважно за фізико-хімічними властивостями та хімічним складом. За цими ознаками білки поділяють на дві групи — прості (протеїни) і складні (протеїди). Протеїни — це білки, до складу яких входять лише залишки амінокислот. Протеїди — складні білки, молекули яких крім залишків амінокислот містять ще й інші компоненти— простетичні групи. Протеїни і протеїди, в свою чергу, поділяють на ряд класів, які характеризуються різними фізико-хімічними властивостями.

Прості білки (протеїни)

Прості білки поділяють на такі класи: альбуміни, глобуліни, протаміни, гістони, проламіни, глутеліни і протеноїди.

Альбуміни. Ці білки дуже розповсюджені у тваринному і рослинному світі. Вони входять до складу цитоплазми клітин та різних рідин організму — сироватки крові, лімфи, ліквору. У вищих тварин альбуміни становлять основну частину плазми крові (>50 %). Альбуміни входять також до складу продуктів харчування рослинного і тваринного походження — молока, яєць, зерна злакових і бобових культур.

Залежно від локалізації альбумінів їх називають: молочний альбумін — лактоальбумін (lact — молоко), яєчний альбумін — овоальбумін, сероальбумін (serum — сироватка крові). Найбільш розповсюдженими рослинними альбумінами є лейкозин (виділений із зародків пшениці) і легумелін (виділений із бобових). Певна частина альбумінів міститься також у вегетативних частинах рослин.

За хімічним складом альбуміни характеризуються високим вмістом лейцину (15 %), а також значним вмістом сульфуровмісних амінокислот, лізину, аспарагінової і глутамінової кислот і незначним вмістом гліцину. Одна з основних функцій альбумінів — регуляція осмотичних процесів. Альбуміни виконують важливу роль у транспорті різних речовин, зокрема тих, які погано розчинні у воді.

Глобуліни, як і альбуміни, досить розповсюджені у складі тваринних і рослинних тканин. Особливо велика кількість їх входить до складу зерна злаків, насіння соняшника, льону, бавовнику та бобових рослин. Широко відомі, наприклад, такі глобуліни, як фазеолін квасолі, легумін гороху, гліцидин сої. У тваринних тканинах найбільш розповсюдженими є лактоглобулін молока, фібриноген крові тощо.

Глобуліни забезпечують транспорт заліза в тканини, відіграють важливу роль у процесах імунітету.

Протаміни. Це група простих білків з характерним складом амінокислот. Вони відзначаються високим вмістом діаміномонокарбонових кислот, тому розчини їх мають лужні властивості. Ці білки добре розчиняються у воді і не осаджуються при кип’ятінні.

Значна кількість протамінів входить до складу ядер. До протамінів належить клумін, що міститься у молоках оселедців. Іншим представником протамінів єсальмін, виділений із молоків семги.

Гістони, як і протаміни, містяться в печінці, селезінці, нирках, зобній залозі. Значна кількість гістонів міститься також у рослинах. Основна маса гістонів входить до складу хромосом ядер клітин. Вважають, що гістони відіграють важливу роль у стабілізації структури ДНК. Певну роль дані білки відіграють також у процесах синтезу білків.

Проламіни. Ця група простих білків досить розповсюджена у рослинному світі. Вони входять до складу насіння злакових культур. Представниками їх є гліадин пшениці, орозеїн рису, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, авенін вівса тощо. Назва «проламіни» була запропонована в зв’язку з тим, що до їх складу входить значна кількість проліну. Крім проліну проламіни містять також глутамінову кислоту і незначну кількість інших амінокислот. Для проламінів характерним є те, що вони зовсім не містять лізину.

Глутеліни, як і проламіни,— білки рослинного походження, значна кількість їх міститься в зелених частинах рослин та насінні. Характерною особливістю білків є те, що до їх складу входить велика кількість глутамінової кислоти і лізину. Ці білки погано розчинні у воді і добре розчинні в розбавлених розчинах лугів. Молекулярна маса їх коливається в досить широких межах.

Протеїноїди. Ці білки входять до складу тваринних тканин і виконують в основному механічну та опірну функції. Вони не розчиняються у воді, розчинах солей та розчинах кислот і лугів. Для цих білків характерним є високий вміст сульфуровмісних амінокислот. Протеїноїди входять до складу білків волосся, рогів, хрящів, покривних тканин. Усі вони відзначаються високою міцністю і еластичністю. Протеїноїди повільно розщеплюються ферментами травного каналу, тому погано засвоюються і сприяють процесам гниття у кишках.

До протеноїдів належать фіброїн шовку, кератин, колаген, еластин тощо.

Колаген — волокнистий фібрилярний білок. Він становить значну частину білків організму і виконує досить важливу структурну функцію. Він є основним компонентом хрящів, сухожилля, зв’язок, шкіри, кісток. При тривалому кип’ятінні у воді колаген гідролізується, утворюючи желатин (глютин). Для колагену досить характерним є амінокислотний склад — він містить велику кількість проліну, гліцину, а також оксипроліну та оксилізину, яких немає у складі інших білків, і зовсім не містить сульфуровмісних амінокислот та метіоніну. Встановлено, що колаген утворюється із проколагену, причому цей процес проходить за участю вітаміну С. Молекули колагену мають витягнуту   ниткоподібну форму.

Кератин входить до складу сполучної і покривної тканин, волосся, пір’я, рогів. У складі його молекул міститься велика кількість поперечних дисульфідних зв’язків, що зумовлює його значну міцність і стійкість проти дії різних факторів. Зокрема, кератин не розчиняється у воді, кислотах і лугах, розчинах солей, органічних розчинах. Якщо число дисульфідних зв’язків зменшується при відновленні (обробці сульфідами) або гідролізі, то розчинність кератину збільшується і він перетворюється на кератеїн. На цьому грунтується видалення волосяного покриву при обробці шкур. Цей процес має зворотний характер, оскільки сульфгідрильні групи легко перетворюються на дисульфідні. Крім міцних дисульфідних зв’язків у молекулі кератину містяться також водневі та іонні зв’язки, які легко руйнуються при нагріванні і молекула білка скорочується у поздовжньому напрямку, тобто відбувається згортання поліпептидних молекул у клубок.

Еластин входить до складу тканин, які виконують структурну функцію. З нього побудовано внутрішні оболонки судин — артерій і вен. До складу поліпептидного ланцюга еластину входить велика кількість гліцину, проліну, валіну і лейцину. Він не містить сірковмісних і ароматичних амінокислот, а також оксилізину і метіоніну. На відміну від колагену, еластин при кип’ятінні не утворює желатин. Після тривалої кулінарної обробки він може частково розщеплюватися гідролітичними ферментами і частково засвоюватися організмом. Еластин можна виділити із сполучної тканини при лужному гідролізі або нагріванні.

Фіброїн і серицин — білки натурального шовку, які виділяються гусеницями тутового і дубового шовкопрядів, залозами павуків та ін. До їх складу входить лише чотири амінокислоти — гліцин, аланін, серин, тирозин. Особливо високий вміст гліцину. Ці білки досить стійкі до гідролізу. Фіброїн — високомолекулярний білок, побудований з лінійних поліпептидних ланцюгів, які розміщуються вздовж осі волокна, щільно прилягаючи один до одного. Між ними утворюється велика кількість водневих зв’язків. У чистому вигляді фіброїн добувають нагріванням коконів шовкопряда з розчином соди або мила. Серицин за цих умов розчиняється.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]