2.2.2.2. Липиды

Липиды - жиры и жироподобные органические соединения, практически нерастворимые в воде. Их содержание в разных клетках сильно варьирует: от 2-3 до 50-90% в клетках семян растений и жировой ткани животных. В химическом отношении липиды, как правило, сложные эфиры жирных кислот и ряда спиртов. Они делятся на несколько классов: нейтральные жиры, воска, фосфолипиды, стероиды и др.

Функции липидов:

1.Строительная (структурная). Фосфолипиды вместе с белками являются основой биологических мембран. Холестерин - важный компонент клеточных мембран у животных.

2.Гормональная (регуляторная). Многие гормоны по химической природе являются стероидами (тестостерон, прогестерон, кортизон).

3.Энергетическая. При окислении 1 г жирных кислот высвобождается 38 кДж энергии и синтезируется в два раза большее количество АТФ, чем при расщеплении такого же количества глюкозы.

4.Запасающая. В виде жиров хранится значительная часть энергетических запасов организма. Кроме того, жиры служат в качестве источника воды (при сгорании 1 г жира образуется 1,1 г воды). Это особенно ценно для пустынных и арктических животных, испытывающих дефицит свободной воды.

5.Защитная. У млекопитающих подкожный жир выступает в качестве термоизолятора. Воск покрывают эпидермис растений, перья, шерсть, волосы животных, предохраняя от смачивания.

6.Участие в метаболизме. Витамин D играет ключевую роль в обмене кальция и фосфора.

2.2.2.3. Белки

Белки - это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

По химическому составу аминокислоты - это соединения, содержащие одну карбоксильную группу (-СООН) и одну аминную (-NH2), связанные с одним атомом углерода, к которому присоединена боковая цепь - какой-нибудь радикал R (именно он придает аминокислоте ее неповторимые свойства).

В образовании белков участвуют только 20 аминокислот. Они называются фундаментальными или основными: аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин, аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин, аргинин, гистидин, лизин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Некоторые из аминокислот не синтезируются в организмах животных и человека и должны поступать с растительной пищей (они называются незаменимыми).

Аминокислоты, соединяясь друг с другом ковалентными пептидными связями, образуют различной длины пептиды. Пептидной (амидной) называется ковалентная связь, образованная карбоксильной группой одной аминокислоты и аминной группой другой. Белки представляют собой высокомолекулярные полипептиды, в состав которых входят от ста до нескольких тысяч аминокислот.

Выделяют 4 уровня организации белков:

Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Она образуется за счет ковалентных пептидных связей между аминокислотными остатками. Первичная структура определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции.

Вторичная структура образуется укладкой полипептидных цепей в -спираль или -структуру. Она поддерживается за счет водородных связей между атомами водорода групп NH- и атомами кислорода групп СО-. -спираль формируется в результате скручивания полипептидной цепи в спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Она характерна для глобулярных белков, имеющих сферическую форму глобулы. -структура представляет собой продольную укладку трех полипептидных цепей. Она характерна для фибриллярных белков, имеющих вытянутую форму фибриллы. Третичную и четвертичную структуры имеют только глобулярные белки.

Третичная структура образуется при сворачивании спирали в клубок (глобулу, или домен). Домены - глобулоподобные образования с гидрофобной сердцевиной и гидрофильным наружным слоем. Третичная структура формируется за счет связей, образующихся между радикалами R аминокислот, за счет ионных, гидрофобных и дисперсионных взаимодействий, а также за счет образования дисульфидных (S-S) связей между радикалами цистеина.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, состоящих из двух и более полипептидных цепей, не связанных ковалентными связями, а также для белков, содержащих небелковые компоненты (ионы металлов, коферменты). Четвертичная структура поддерживается такими же химическими связями, как и третичная.

Конфигурация белка зависит от последовательности аминокислот, но на нее могут влиять и конкретные условия, в которых находится белок.

Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. При обратимой денатурации разрушается четвертичная, третичная и вторичная структуры, но благодаря сохранению первичной структуры при возвращении нормальных условий возможна ренатурация белка - восстановление нормальной (нативной) конформации.

По химическому составу различают простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислот (фибриллярные белки, иммуноглобулины). Сложные белки содержат белковую часть и небелковую - простетические группы. Различают липопротеины (содержат липиды), гликопротеины (углеводы), фосфопротеины (одну или несколько фосфатных групп), металлопротеины (различные металлы), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты). Простетические группы обычно играют важную роль при выполнении белком его биологической функции.

Функции белков:

1.Каталитическая (ферментативная). Все ферменты являются белками. Белки-ферменты катализируют протекание в организме химических реакций.

2.Строительная (структурная). Ее осуществляют фибриллярные белки кератины (ногти, волосы), коллаген (сухожилия), эластин (связки).

3.Транспортная. Ряд белков способен присоединять и переносить различные вещества (гемоглобин переносит кислород).

4.Гормональная (регуляторная). Многие гормоны являются веществами белковой природы (инсулин регулирует обмен глюкозы).

5.Защитная. Иммуноглобулины крови являются антителами; фибрин и тромбин участвуют в свертывании крови.

6.Сократительная (двигательная). Актин и миозин образуют микрофиламены и осуществляют сокращение мышц, тубулин образует микротрубочки.

7.Рецепторная (сигнальная). Некоторые белки, встроенные в мембрану, "воспринимают информацию" из окружающей среды.

8.Энергетическая. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Ферменты. Белки-ферменты катализируют протекание в организме химических реакций. Эти реакции в силу энергетических причин, сами по себе либо вообще не протекают в организме, либо протекают слишком медленно.

По своей биохимической природе все ферменты - высокомолекулярные белковые вещества, обычно четвертичной структуры. Все ферменты помимо белка содержат небелковые компоненты. Белковая часть называется апоферментом, а небелковая - кофактор (если это простое неорганическое вещество, например, Zn²⁺) или кофермент (коэнзим) (если это органическое соединение).

В молекуле фермента имеется активный центр, состоящий из двух участков - сорбционного (отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата) и каталитического (отвечает за протекание собственно катализа). В ходе реакции фермент связывает субстрат, последовательно изменяет его конфигурацию, образуя ряд промежуточных молекул, дающих в конечном итоге продукты реакции.

Отличие ферментов от катализаторов неорганической природы состоит в следующем:

1.Один фермент катализирует только один тип реакций.

2.Активность ферментов ограничена довольно узкими температурными рамками (обычно 35-45 0С).

3.Ферменты активны при определенных значениях рН (большинство в слабощелочной среде).