7. Связи, участвующие в формировании уровней структуры белка. Функциональные группы аминокислот, ответственные за образование этих связей.

Вторичная структура стабилизируется водородными связями, образующимися между пептидными группами.

В формировании третичной структуры участвуют боковые радикалы аминокислот (радикалами), например:

 водородные – между НО-, СООН-, NH2-группами радикалов аминокислот,

 дисульфидные – между остатками цистеина,

 гидрофобные – между остатками алифатических и ароматических аминокислот,

 ионные – между СОО–-группами глутамата и аспартата и NH3

+-группами лизина и аргинина,

 псевдопептидные – между дополнительными СОО–-группами глутамата и аспартата и

дополнительными NH3

+-группами лизина и аргинина.

8. Четвертичная структура белков. Что такое комплементарность протомеров? в чем заключаются кооперативные изменения конформации протомеров?

Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой. Такие агрегаты стабилизируются водородными связями, ионными связями и электростатическими взаимодейст- виями между остатками аминокислот, находящимися на поверхности глобулы. Подобные белки называются олигомерами, а их индивидуальные цепи – протомерами (мономерами, субъединицами). Если белки содержат 2 протомера, то они называются димерами, если 4, то тетрамерами и т.д.

Взаимодействие протомеров друг с другом осуществляется по принципу комплементарности, т.е. их

поверхность подходит друг другу по геометрической форме и по функциональным группам аминокислот (возникновение ионных и водородных связей). Так как субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие. Например, у гемоглобина такое взаимодействие субъединиц в легких ускоряет в 300 раз присоединение кислорода к гемоглобину. В тканях отдача кислорода также ускоряется в 300 раз.

9. Классификация белков по функциональным признакам (защитные, структурные, транспортные, сократительные, гормональные, ферментативные). Трансмембранные белки. Примеры белков каждого класса.

Классификация по функции

В соответствии с биологическими функциями выделяют:

 структурные белки (коллаген, кератин),

 ферментативные (пепсин, амилаза),

 транспортные (трансферрин, альбумин, гемоглобин),

 пищевые (белки яйца, злаков),

 сократительные и двигательные (актин, миозин, тубулин),

 защитные (иммуноглобулины, тромбин, фибриноген),

 регуляторные (соматотропный гормон, адренокортикотропный гормон, инсулин).

Структурная

Белки формируют вещество соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин, протеогликаны.

Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные

и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок

цитоскелета эритроцитов), гликофорин(интегральный, фиксирует спектрин на поверхности),

К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная

Все ферменты являются белками. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные

о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей

каталитической активностью.

Гормональная

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны.

Часть из них являются белками, например, инсулин и глюкагон.

Рецепторная

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и

медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос

жира),гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через

мембраны - Na+,К+-АТФаза(противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и

калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

Резервная

В качестве примера депо белка можно привести производство и накопление в яйце яичного

альбумина. У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном

голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Сократительная

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения

самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитная

Защитной функцией при инфекциях обладают иммуноглобулины крови, при повреждении тканей

- белки свертывающей системы крови. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют

протеогликаны.