Вопросы к практическим занятиям по биохимии для студентов

2-го курса лечебного и педиатрического факультетов

01 - 07.09.2016

Строение, свойства и функции белков. Сложные белки. Гемопротеины.

Вопросы для внеаудиторной работы

1. Изоэлектрическая точка аминокислот и пептидов. От чего она зависит? Влияние изменения рН на заряд и растворимость пептидов и белков.

Ответ: Основным физико-химическим свойством аминокислот является амфотерность.

Понятие амфотерность означает, что вещество сочетает в себе свойства как кислот, так и оснований.

В водном растворе аминокислоты одновременно ведут себя как кислоты – доноры протонов и как

основания – акцепторы протонов.

Если общий заряд аминокислоты (или пептида) равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим. Величина рН, при которой заряд аминокислоты (или пептида) равен 0, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI).

Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты:

 ИЭТ большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до 6,3

(пролин),

 ИЭТ кислых аминокислот - для глутамата 3,2, для аспартата 2,8,

 ИЭТ основных аминокислот - для гистидина 7,6, для аргинина 10,8, для лизина 9,7.

Заряд аминокислот зависит от величины рН среды и от строения их радикала. Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у конкретной аминокислоты является

величина изоэлектрической точки. Изменение рН рассматривается относительно изоэлектрической точки.

Если рН ниже ИЭТ – заряд аминокислоты становится положительным, если рН выше

– отрицательным.

2. Свойства белков: амфотерность, ионизация (заряд), гидратация, растворимость. Что такое изоэлектрическая точка?

ОТВЕТ: Понятие амфотерность означает, что вещество сочетает в себе свойства как кислот, так и оснований.

В водном растворе аминокислоты одновременно ведут себя как кислоты – доноры протонов и как основания – акцепторы протонов.

Ионизация – схема:

(можно только первую часть)

Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим. Величина

рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI).

Вопросы для аудиторной работы

3. Аминокислоты – структурные компоненты белка. Пептидная связь, реакция ее образования. Свойства пептидной связи.

Аминокислоты по строению являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу.

Аминокислоты соединяются пептидной связью

Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при

этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое

соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40

аминокислот – белок.

Пептидная связь –это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой

другой аминокислоты.

К свойствам пептидной связи относятся:

1. Копланарность

Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы "Н" и "О"

расположены по разные стороны от пептидной связи.

2.Транс-положение заместителей

Радикалы аминокислот по отношению к оси C-N связи находятся по "разные" стороны, в транс-

положении.

3. Две равнозначные формы

Пептидная связь имеет кетоформу и енольную форму.

4. Способность к образованию водородных связей.

Атомы углерода и азота, входящие в пептидную связь обладают способностью образовывать две

водородные связи с другими пептидными группами.

5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.

Длина пептидной связи меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение

вокруг нее затруднено. Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот

способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию

(пространственное расположение атомов).

4. Структурные формулы протеиногенных аминокислот.

5. Классификация аминокислот

по биологической роли (заменимые и незаменимые);

незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин)

К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием соответствующей аминокислоты – все остальные аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

• по физико-химическим свойствам (нейтральные, кислые, основные; гидрофобные, гидрофильные);

подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

• по химическому строению (с алифатическими радикалами, с дополнительной функциональной группой, с ароматическим и гетероциклическим радикалом, иминокислоты);

По строению бокового радикала

Выделяют алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин), ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан), серусодержащие (цистеин, метионин), содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин), содержащие дополнительную СООН- группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

• по растворимости в воде (неполярные, полярные незаряженные, полярные отрицательно и положительно заряженные),

см. схему