12.3. Вторичная структура полипептидов и белков

Для высокомолекулярных полипептидов и белков наряду с первичной структурой характерны и более высокие уровни организа- ции, которые называют вторичной, третичной и четвертичной струк- турами.

Вторичная структура описывается пространственной ориентацией основной полипептидной цепи, третичная - трехмерной архитектурой всей белковой молекулы. Как вторичная, так и третичная структура связана с упорядоченным расположением макромолекулярной цепи в пространстве. Третичная и четвертичная структура белков рассматривается в курсе биохимии.

Расчетным путем было показано, что для полипептидной цепи одной из наиболее выгодных конформаций является расположение в пространстве в виде правозакрученной спирали, названной α-спиралью(рис. 12.3, а).

Пространственное расположение α-спирализованной полипептидной цепи можно представить, вообразив, что она обвивает некий

Рис. 12.3. α-Спиральная конформация полипептидной цепи

цилиндр (см. рис. 12.3, б). На один виток спирали в среднем приходится 3,6 аминокислотного остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм, диаметр - 0,5 нм. Плоскости двух соседних пептидных групп располагаются при этом под углом 108?, а боковые радикалы аминокислот находятся на наружной стороне спирали, т. е. направлены как бы от поверхности цилиндра.

Основную роль в закреплении такой конформации цепи играют водородные связи, которые в α-спирали образуются между кар- бонильным атомом кислорода каждого первого и атомом водорода NН-группы каждого пятого аминокислотного остатка.

Водородные связи направлены почти параллельно оси α-спирали. Они удерживают цепь в закрученном состоянии.

Обычно белковые цепи спирализованы не полностью, а лишь частично. В таких белках, как миоглобин и гемоглобин, содержатся довольно длинные α-спиральные участки, например цепь миоглобина

спирализована на 75%. Во многих других белках доля спиральных участков в цепи может быть небольшой.

Другим видом вторичной структуры полипептидов и белков является β-структура, называемая также складчатым листом, или складчатым слоем. В складчатые листы укладываются вытянутые полипептидные цепи, связываемые множеством водородных связей между пептидными группами этих цепей (рис. 12.4). Во многих белках одновременно содержатся α-спиральные и β-складчатые структуры.

Рис. 12.4. Вторичная структура полипептидной цепи в виде складчатого листа (β-структура)

4.4 Нуклеиновые и кислоты и нуклеотиды.

Глава 14. Нуклеиновые кислоты. Нуклеотидные коферменты

Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные соединения, молекулярная масса которых колеблется от 25 тыс. до 1 млн и более.

Полимерные цепи нуклеиновых кислот построены из мономерных единиц - нуклеотидов, в связи с чем нуклеиновые кислоты назы- вают полинуклеотидами.

Обычно «неделимое» мономерное звено (например, аминокислотный остаток в белках) у нуклеотидов представляет собой трехкомпонентное образование, включающее гетероциклическое основание, углеводный остаток и фосфатную группу.

Углеводными компонентами служат пентозы - D-рибоза и 2-дезокси-э-рибоза. В зависимости от этого нуклеиновые кислоты делятся на рибонуклеиновые (РНК), содержащие рибозу, и дезоксирибо- нуклеиновые (ДНК), содержащие дезоксирибозу.

ДНК содержатся в основном в ядрах клеток, РНК находятся преимущественно в рибосомах, а также протоплазме клеток. РНК непосредственно участвуют в биосинтезе белка.