- •1. Дайте определение термину «пищевые продукты», согласно Закону рк «о безопасности пищевой продукции»?
- •2. Пищевые токсикоинфекции (сальмонеллез, колибактериальная токсикоинфекция). 3. Какую роль играет биокатализатор в метаболическом процессе?
- •4. Какова структура ферментов?
- •1. Что включает в себя гос. Регистрация, согласно Закону «о защите прав потребителей»?
- •2. Международная система обеспечения безопасности пищевых продуктов. 3. На какие группы делятся ферменты в катализируемой реакции ?
- •4. Что относиться к коферментам?
- •1. Перечислите требования-к-условиям утилизации пищевой продукции, согласно техническому регламенту тс «о безопасности пищевой- -продукции»?
- •2. Микробиологические критерии безопасности сырья, полупродуктов и готовых изделий.
- •3. Классификация процесса ферментации.
- •4. Основные фазы ферментации
- •1.Перечислите, цели государственного регулирования в области
- •2. Менеджмент рисков в управлении, контроле и профилактике негативных последствий для человека
- •3.Как изменяется Каталитическая активность ферментов в зависимости от показателей температуры и рН? Свойства ферментов
- •4. В чем разница между фазой роста и стационарной фазы?
- •1. Перечислите требования к персоналу субъектов, согласно Закону рк «о
- •2. Пищевая безопасность, оценка и контроль удовлетворенности потребителя 3. Определение белков в качестве химических соединений. Дайте характеристику химического состава и молекулярной массы.
- •4. Дайте характеристику структуры аминокислот белков. Строение белков
- •Аминокислотный состав белков
- •1. Дайте определение понятию «пищевая цепочка», которое даётся в
- •4. Какую биологическую роль играет Белок в живом организме?
- •Роль белка в организме человека.
1. Дайте определение термину «пищевые продукты», согласно Закону рк «о безопасности пищевой продукции»?
2. Пищевые токсикоинфекции (сальмонеллез, колибактериальная токсикоинфекция). 3. Какую роль играет биокатализатор в метаболическом процессе?
В настоящее время нет необходимости доказывать целесообразность применения природных биокатализаторов - ферментов в химико-фармацевтической промышленности и медицине. Но при всех положительных факторах, применение нативных ферментов лимитируетсядвумя основными причинами известной нестабильностью при воздействии внещней среды, влиянием защитных сил организма, что, в свою очередь, приводит к снижению каталитического действия , и, в отдельных случаях, невозможностью выведения их из реакции в технологических процессах.[c.206] Каталитическая активность биокатализаторов (ферментов) превосходит активность неорганических катализаторов. Различие между ними заключается и в степени специфичности и избирательности их действия.[c.519] Каталитические процессы могут быть гомогенными (катализатор находится в растворе реакционной смеси) и гетерогенными (реакция, протекающая в жидкой или газовой фазе, осуществляется на поверхности катализатора). Роль катализатора заключается в активации реагирующихмолекул. Это достигается либо присоединением катализатора к веществу, что вызывает дальнейшие реакции, либо адсорбцией вещества на активных центрах катализатора, что активирует определенные связи, вызывает их диссоциацию и т. и. Особое место занимают биокатализаторы — ферменты, представляющие собой сложные белки . Ферменты ускоряют строго определенные реакции.[c.74]
4. Какова структура ферментов?
Структура и механизм действия ферментов Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Поскольку все ферменты являются белками (но не все белки - ферменты) остановимся подробнее на структуре белков
1. Что включает в себя гос. Регистрация, согласно Закону «о защите прав потребителей»?
2. Международная система обеспечения безопасности пищевых продуктов. 3. На какие группы делятся ферменты в катализируемой реакции ?
Классификация ферментов По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название EС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом: • EC 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа • EC 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ. • EC 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза • EC 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов. • EC 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата. • EC 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.
