Происхожден

ие

Анализ структур VP16 показал сходство с белками, представленными в адено-PRD1 родословной

Также, наблюдалось сходство с MCP морского бактериофага PM2

Нижний домен VP17 имеет сходство с MCP фага PM2, но больше походит на VP16

Верхний домен VP17 имеет 6 цепей(обычно 8). Он имеет меньшую

гомологию с VP16 и нижним доменом, чем они между собой. Однако, больше походит на них, чем на любые другие бета-бочонки

Таким образом, оба белковых мотива имеют большее сродство к V2 доменам(PM2)

Также, у обоих белков имеется

альфа-спиральная петля, что наблюдается в том же месте у других представителей родословной

(A)VP16 (orange) superposed on VP17 (green).

(B)PM2 V1 (purple)

superposed on VP17 (green).

(C) VP17 upper domain (yellow) superposed on VP17 lower domain (green).

(D) Phylogenetic tree illustrating the evolutionary distance of the MCPs of double β-barrel lineage members and P23-77 (light blue group), showing that the

Комплекс VP16-VP17 содержит димер VP16, каждый связан с VP17, формируя гетеродимер

Взаимодействие является латеральным, что не позволяет применить стандартную модель укладки(гексамерная основа, один белок сверху)

Полагают, что формируется зубчатая структура

Согласно этой структуре, 6 сходных бета-бочонков

укладываются вокруг псевдо- шестигональной оси, а верхний бета-бочонок выпирает вверх

Капсид состоит из димера VP16, гетеротримера VP16-VP17 и гетеротетрамера

VP16 всегда димеризуется, а VP17 всегда связывается с димером в специфическом сайте

Ключевую роль играет VP16

(A)Illustration of the fit of MCPs in capsid density.

(B)P23-77 capsid model colored according to protein species, showing

borders of the asymmetric unit.

(C)P23-77 capsid model colored according to oligomeric state, with VP16 dimer in lime green, VP16-VP17 trimer in magenta, and VP16-VP17 tetramer in blue.

(D)The asymmetric unit of P23-77, colored according to protein species.

(E)The asymmetric unit of P23-77, colored according to oligomeric state.

Анализ морфологии вируса архей SH1 и бактериофага P23-77 показал, что они имеют большое сходство

Однако, формирование зубчатой структуры

отличается

SH1 имеет капсомеры с 3 туррельными белками

Удается практически точно наложить VP16 на карту электронных плотностей капсида SH1

Общая схема сборки является схожей, однако, детали и взаимодействия

белков различаются

(A)VP16 in P23-77 virion density.

(B)Asymmetric unit of P23-77, showing the position of protruding VP17 turret proteins (green circles) and VP16 (pale beige circles).

(C)VP16 in SH1 density, at the same position as in (A).

(D)Asymmetric unit of SH1, showing the position of protruding equivalent

turret proteins (blue circles). VP16 spans across capsomer borders in P23- 77, causing bridges of density in the cryo-EM map. These bridges are found in identical position in P23-77 and SH1 and are illustrated here and in (B) as red bars. Note that, in SH1, every bridge connects a turreted protein to

Коровый фолд обоих MCPs фага P23-77 представлен бета- бочонком

Это указывает на сходство с половиной укладки MCP семейства двойных бета-бочонков

Ближайшим родственником является фаг PM2(самый древний представитель семейства)

Полагается, что существовал общий предок, имеющий один бета-бочонок, с особым механизмом сборки капсида

Сборка происходила из пентамерных/гексамерных блоков

Расхождение произошло с дупликацией гена

Два MCPs или double β-barrel protein

6 молекул 2 разных белков формируют гексагональную основу с верхними доменами или тримерный double β-barrel capsid protein

Контроль качества(2), ошибки(2), стабильность(1)

(A)Phylogenetic tree based on the known capsid protein structures of the vertical β-barrel superlineage members shows that P23-77 forms the earliest diverging branch in the lineage.

(B)P23-77 virion is icosahedrally ordered and utilizes single β-barrel proteins, presented with triangles, to build the capsid.

(C)Organization of bacteriophage PRD1, with individual domains of the double β-barrel capsid proteins shown as triangles. Most prominent