Биоорганическая химия
Аминокислоты.
Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные группы (-NH2).
Строение аминокислот можно выразить приведённой ниже общей формулой, (где R – углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы).
Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы (-NH2).
В качестве примера можно привести простейшие: аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту или аланин:
Химические свойства аминокислот
Аминокислоты – амфотерные соединения, т.е. в зависимости от условий они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства.
За счёт карбоксильной группы (-COOH) они образуют соли с основаниями. За счёт аминогруппы (-NH2) образуют соли с кислотами.
Ион водорода, отщепляющийся при диссоциации от карбоксила (-ОН) аминокислоты, может переходить к её аминогруппе с образованием аммониевой группировки (NH3+).
Таким образом, аминокислоты существуют и вступают в реакции также в виде биполярных ионов (внутренних солей).
Этим объясняется, что растворы аминокислот, содержащих одну карбоксильную и одну аминогруппу, имеют нейтральную реакцию.
Альфа-аминокислоты
Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ или белков, которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот.
Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.
Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.
Альфа-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду альфа-аминокислот – глицина, явившегося также первой альфа-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.
Ниже приведена таблица с перечнем альфа-аминокислот:
Название |
Формула |
Название остатка |
Аминокислоты с алифатическими радикалами |
||
Глицин |
|
Ala |
Аланин |
|
Gly |
Валин |
|
Val |
Лейцин |
|
Leu |
Изолейцин |
|
Ile |
Аминокислоты с радикалами, содержащими ОН-группу |
||
Серин |
|
Ser |
Треонин |
|
Thr |
Аминокислоты с радикалами, содержащими COОН-группу |
||
Аспарагиновая кислота |
|
Asp |
Глутаминовая кислота |
|
Glu |
Аминокислоты с радикалами, содержащими NH2CO-группу |
||
Аспарагин |
|
Asn |
Глутамин |
|
Gln |
Аминокислоты с радикалами, содержащими NH2-группу |
||
Лизин |
|
Lys |
Аргинин |
|
Arg |
Аминокислоты с радикалами, содержащими cеру |
||
Цистеин |
|
Cys |
Метионин |
|
Met |
Аминокислоты с ароматическими радикалами |
||
Фенилаланин |
|
Phe |
Тирозин |
|
Tyr |
Аминокислоты с гетероциклическими радикалами |
||
Триптофан |
|
Trp |
Гистидин |
|
His |
Пролин |
|
Pro |
Незаменимые аминокислоты
Основным источником альфа-аминокислот для животного организма служат пищевые белки.
Многие альфа-аминокислоты синтезируются в организме, некоторые же необходимые для синтеза белков альфа-аминокислоты в организме не синтезируются и должны поступать извне, с продуктами питания. Такие аминокислоты называютнезаменимыми. Вот их список:
Название аминокислоты |
Название продуктов питания |
Валин |
зерновые, бобовые, мясо, грибы, молочные продукты, арахис |
Изолейцин |
миндаль, кешью, куриное мясо, турецкий горох (нут), яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соя |
Лейцин |
мясо, рыба, чечевица, орехи, большинство семян, курица, яйца, овёс, бурый (неочищенный) рис |
Лизин |
рыба, мясо, молочные продукты, пшеница, орехи, амарант |
Метионин |
молоко, мясо, рыба, яйца, бобы, фасоль, чечевица и соя |
Треонин |
молочные продукты, яйца, орехи, бобы |
Триптофан |
бобовые, овёс, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, кедровые орехи, молоко, йогурт, творог, рыба, курица, индейка, мясо |
Фенилаланин |
бобовые, орехи, говядина, куриное мясо, рыба, яйца, творог, молокос |
Аргинин |
семена тыквы, свинина, говядина, арахис, кунжут, йогурт, швейцарский сыр |
Гистидин |
тунец, лосось, свиная вырезка, говяжье филе, куриные грудки, соевые бобы, арахис, чечевица |
При некоторых, часто врождённых, заболеваниях перечень незаменимых кислот расширяется. Например, при фенилкетонурии человеческий организм не синтезирует ещё одну альфа-аминокислоту - тирозин, который в организме здоровых людей получается при гидроксилировании фенилаланина.
Использование аминокислот в медицинской практике
Альфа-аминокислоты занимают ключевое положение в азотистом обмене. Многие из них используются в медицинской практике в качестве лекарственных средств, влияющих на тканевый обмен.
Так, глутаминовая кислота применяется для лечения заболеваний центральной нервной системы, метионин и гистидин – лечения и предупреждения заболеваний печени, цистеин – глазных болезней.
Белки и пептиды.
Белки – природные высокомолекулярные азотосодержащие органические соединения. Они играют первостепенную роль во всех жизненных процессах, являются носителями жизни. Белки содержатся во всех тканях организмов, в крови, в костях.
Белок, также как углеводы и жиры, - важнейшая составляющая часть пищи человека.
Химическое строение белков
Молекулы белков состоят из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.
Пептидная связь возникает при образовании белков в результате взаимодействия аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды.
Десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, соединяясь друг с другом, образуют гигантские молекулы белков.
В молекулах белков многократно повторяются группы атомов -СО-NH-; их называютамидными, или в химии белков пептидными группами. Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам.
Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.
Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.
Всё многообразие белков в большинстве случаев образовано этими двадцатью альфа-аминокислотами. При этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом организма.
Белки и пептиды
И белки, и пептиды – это соединения, построенные из остатков аминокислот. Различия между ними колличественные.
Условно считают, что:
пептиды содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков (что соответствует молекулярной массе до 10 000), а
белки – свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).
В свою очередь в группе пептидов принято различать:
олигопептиды (низкомолекулярные пептиды), содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и
полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков.
Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами.
Структура белков. Уровни организации.
Молекула белка это чрезвычайно сложное образование. Свойства белка зависят не только от химического состава его молекул, но и от других факторов. Например, от пространственной структуры молекулы, от связей между атомами, входящих в молекулу.
Выделяют четыре уровня структурной организации молекулы белка.
1. Первичная структура
Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях.
Последовательность остатков аминокислот в цепи является наиболее важной характеристикой белка. Именно она определяет основные его свойства.
Белок каждого человека имеет свою уникальную первичную структуру, связанную с генетическим кодом.
2. Вторичная структура.
Вторичная структура связана с пространственной ориентацией полипептидных цепей.
Её основные виды:
альфа-спираль,
бетта-структура (имеет вид складчатого листа).
Вторичная структура закрепляется, как правило, водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.
Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии.
3. Третичная структура
Третичная структура отражает пространственную форму вторичной структуры.
Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может иметь шаровидную или яйцевидную форму.
Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия, например ионным, гидрофобным, а также дисульфидными связями.
4. Четвертичная структура
Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул.
Четвёртый уровень встречается при образовании белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.
Это сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры.
В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки.
Ассоциация полипептидных цепей в четвертичную структуру может приводить к возникновению новых биологических свойств, отсутствующих у исходных белков, образующих эту структуру.
В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.
Классификация белков
Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. Их можно классифицировать по биологическим функциям, составу, пространственному строению.
По составу белки подразделяются на:
Простые,
Сложные.
Простые белки.
При гидролизе простых белков в качестве продуктов расщепления получаются только альфа-аминокислоты.
Сложные белки.
Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из альфа-аминокислот, содержит органическую или неорганическую части непептидной природы, называемыепростетическими группами.
Примерами сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин игемоглобин, в которых белковая часть – глобин – соединена с простетической группой – гемом. По типу простетической группы их относят к гемопротеинам.
Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, металлопротеины – ионы метала.
Смешанные биополимеры представляют собой также сложные белки. В зависимости от природы простетической группы их подразделяют на:
Гликопротеины (содержат углеводную часть),
Липопротеины (содержат липидную часть),
Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).
В организме белки редко встречаются в «чистом» виде. В основном они входят в состав сложных образований с высоким уровнем организации, включающих в качестве субъединиц другие биополимеры и различные органические и неорганические группировки.
По пространственной структуре белки делятся на два больших класса:
Глобулярные и
Фибриллярные.
Глобулярные белки.
Для глобулярных белков более характерна альфа-спиральная структура, а цепи их изогнуты в пространстве так, что макромолекула приобретает форму сферы.
Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем.
Примеры глобулярных белков – альбумин (яичные белок), глобин (белковая часть гемоглобина), миоглобин, почти все ферменты.
Фибриллярные белки.
Для фибриллярных белков более характерна бетта-структура. Как правило, они имеют волокнистое строение, не растворяются в воде и солевых растворах.
К ним относятся многие широко распространённые белки - бетта-кератин (волосы, роговая ткань), бетта-фиброин (шёлк), миоинозин (мускульная ткань), коллаген(соединительная ткань).
Функции белков в организме.
Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций.
Ниже перечислим основные функции белков в организме: