12.Переваривание и всасывание белков в жкт.

В желудке имеются все условия для переваривания белков. Во-первых, в желудочном соке содержится активный фермент пепсин. Во-вторых, благодаря наличию в желудочном соке свободной соляной кислоты для действия пепсина создается оптимальная pH среды. Чистый желудочный сок имеет кислую среду (pH 0,9-1,6), а оптимум pH действия пепсина равен 1,5-2,5. Следует особо указать на существенную роль соляной кислоты в переваривании белков: она переводит неактивный пепсиноген в активный пепсин, создает оптимальную среду для действия пепсина, в присутствии свободной НС1 происходят набухание белков (увеличение поверхности соприкосновения фермента с субстратом), частичная денатурация и, возможно, гидролиз пищевых белков.

Пепсин гидролизует преимущественно пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин). Он расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеиды. Дальнейшее превращение белков пищи осуществляется в тонком кишечнике, где на белки действуют ферменты панкреатического и кишечного соков. В поджелудочной железе вырабатываются три белковых фермента: трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза. Первые два фермента действуют на белки аналогично пепсину, но в отличие от него они разрывают другие внутренние пептидные связи. Кроме того, они активны в слабощелочной среде (оптимум pH действия их составляет 7,2-7,8). Благодаря гидролитическому действию всех трех эндопептидаз (пепсина, трипсина, химотрипсина) на белки образуются различной длины пептиды и некоторое количество свободных аминокислот. Дальнейший гидролиз пептидов до свободных аминокислот осуществляется под влиянием группы ферментов - пептидаз. 

Продукты гидролиза белков всасываются в желудочно-кишечном тракте в основном в виде свободных аминокислот. Кинетика всасывания аминокислот в кишечнике в опытах in vivo и in vitro свидетельствует о том, что аминокислоты, подобно глюкозе, всасываются свободно с ионами натрия. 

13.Пути использования аминокислот в организме: декарбоксилирование, образование биогенных аминов.

В организме человека содержится около 100 г свободных аминокислот, которые образуют его аминокислотный фонд. Этот фонд постоянно пополняется за счёт поступления новых молекул аминокислот взамен тех, которые были использованы в метаболических процессах. Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СO₂ получил название декарбоксилирования. Несмотря на ограниченный круг субстратов (аминокислот и их производных), подвергающихся декарбоксилированию в животных тканях, образующиеся продукты реакции (названные биогенными аминами) обладают сильным фармакологическим действием на множество физиологических функций человека и животных. Общая схема процесса декарбоксилирования аминокислот может быть представлена в следующем виде:

R-CH(NH₂)-COOH --> R-CH₂-NH₂ + CO₂

В живых организмах открыто четыре типа декарбоксилирования аминокислот.

1.α-Декарбоксилирование.Продуктами реакции являются СО₂ и биогенные амины:R-CH(NH₂)-COOH --> R-CH₂-NH₂ + CO₂

2.ω-Декарбоксилированне, характерное для микроорганизмов. Например, из аспарагиновой кислоты этим путем образуется α-аланин:НООС-СН₂-CH(NH₂)-СООН --> СН₃-CH(NH₂)-СООН + СО₂

3.Декарбоксилирование, связанное с реакцией трансаминирования: 4.Декарбоксилирование, связанное с реакцией конденсации двух молекул:

Превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название гниения белков в кишечнике. Так, в процессе постепенного и глубокого распада серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина) в кишечнике образуются сероводород (H₂S) и метилмеркаптан (CH₃SH). Диаминокислоты, в частности орнитин и лизин, подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием протеиногенных аминов. Из ароматических аминокислот фенилаланина, тирозина и триптофана при аналогичном бактериальном декарбоксилировании образуются соответствующие биогенные амины: фенилэтиламин, парагидроксифенилэтиламин (или триптамин) и индолилэтиламин (триптамин). После всасывания эти продукты через воротную вену попадают в печень, где они подвергаются обезвреживанию В печени аминокислоты используются не только для синтеза собственных белков и белков плазмы крови, но также для синтеза ряда специфических азотсодержащих соединений

Накопление биогенных аминов может отрицательно сказаться на физиологическом статусе и вызывать ряд серьезных нарушений в организме. Однако органы и ткани как и целостный организм располагают специальными механизмами обезвреживания биогенных аминов.