6. Биохимические процессы

Это процессы, протекающие при участии ферментов. Скорость протекания зависит от химической природы реагирующих веществ, концентраций фермента и субстрата, температуры и реакции среды рН, наличия активаторов и ингибиторов.

Ферменты (энзимы) – органические катализаторы белковой природы, обладающие специфичностью к субстрату. Они обеспечивают последовательность и взаимосвязанность многих сложных биохимических превращений в клетках растений, животных и микроорганизмов.

По строению все ферменты можно разделить на две группы:

- ферменты, состоящие только из белка, обладающего каталитическими свойствами, и являющиеся однокомпонентными;

- ферменты, состоящие из белковой части (апофермента) и связанного с ней органического вещества небелковой природы, называемого простетической группой. Эти ферменты являются двухкомпонентными.

Простетическими группами многих ферментов являются витамины и их производные, например, простетические группы ряда окислительно-восстановительных ферментов содержат производные ниацина (витамина РР) или рибофлавин (витамин В2).

В сотав многих ферментов входят металлы, придающие им активность. Такие металлы называются кофакторами. Например, кофактором α-амилазы является кальций, полифенолаксидазы – медь, кабалазы – железо.

Некоторые ферменты усиливают свою активность в присутствии магния, марганца, цинка, меди, молибдена.

По типу катализируемой реакции все ферменты делятся на шесть классов:

1. Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;

2. Трасферазы (ферменты переноса), катализирующие реакции переноса метильных или аминогрупп от субстрата (донора) к акцептору. Такими группировками могут быть остатки фосфорной кислоты, аминокислот, сахаров и др;

3. Гидролазы, осуществляющие реакции гидролиза, т.е. расщепления различных сложных соединений (субстратов) при участии воды на более простые;

4. Лиазы, катализирующие негидролитическое расщепление субстратов и отщепление от них тех или иных групп;

5. Изомеразы, катализирующие превращения органических соединений в их изомеры;

6. Лигазы (ранее называвшиеся синтетазами), катализирующие соединения двух молекул субстрата путем образования связей С – О, С – S, C – N, или С – С.

Основные свойства ферментов: высокая каталитическая активность, избирательность действия, чувствительность к внешним воздействиям среды, при наличии активаторов и ингибиторов.

Роль ферментов при производстве и хранении пищевых продуктов

Роль ферментов в дыхании растительного сырья. Под дыханием, происходящим во взаимосвязи растительного сырья с окружающей средой, понимают окислительно-восстановительные процессы, регулируемые ферментами. При дыхании происходит распад сахаров и кислот. Расходуемые органические вещества, в первую очередь сахара, систематически пополняются за счет разложения сложных соединений на более простые, в частности за счет гидролиза крахмала или окисления до сахаров других соединений.

Аэробное дыхание происходит в присутствии кислорода воздуха:

С₆Н₁₂О₆ + 6О₂ = 6СО₂ + 6Н₂О + 2870 кДж;

Гексоза

С₄Н₆О₅ + 3О₂ = 4СО₂ + 3Н₂О.

Яблочная

Кислота

Анаэробное дыхание не требует присутствия кислорода:

С₆Н₁₂О₆ = 2СО₂ + 2С₂Н₅ОН + 234 кДж.

Приведенные реакции лишь обобщенно характеризуют процессы дыхания и не отражают всей сложности многочисленных ферментативных реакций, осуществляемых комплексом ферментов, главным образом оксидоредуктазами и лиазами. Аэробное и анаэробное дыхание имеет общий первый этап, при котором глюкоза ферментативным путем превращается в пировиноградную кислоту (СН₃СОСООН). В дальнейшем разложение пировиноградной кислоты, осуществляемое за счет действия ферментов, зависит от вида дыхания.

Роль оксидоредуктаз при производстве и хранении пищевых продуктов.

Большое практическое значение из класса оксидоредуктаз имеет фермент полифенолоксидаза, который действует в присутствии кислорода воздуха на монофенолы, 0-фенолы, полифенолы, дубильные вещества с образованием темноокрашенных соединений – меланинов. При выпечке ржаного хлеба происходит ферментативный процесс образования меланинов за счет действия полифенолоксидазы муки на свободный тирозин:

полифенолоксидаза + О₂

Тирозин, фенол меланины

Отрицательная роль этой биохимической реакции – потемнение продуктов, например: при получении хлеба и макаронных изделий при использовании муки, способной к потемнению; потемнение на воздухе срезов картофеля, яблок.

Способы предотвращения нежелательного потемнения изделий:

1. Сульфитация – этот способ заключается в химической обработке продукта перед сушкой.

2. Бланширование – это термическая обработка картофеля, плодов и овощей.

аскорбинатоксидаза + О₂

Аскорбиновая кислота дегидроаскорбиновая

кислота

Действие этого фермента нежелательно при сушке различных пищевых продуктов: яблок, картофеля, овощей, т.к. образующая дегидроаскорбиновая кислота подвергается распаду, в результате чего снижается содержание витамина С, что сказывается на его пищевой ценности. Для инактивации фермента применяют сульфитацию или бланширование продуктов.

липоксигеназа + О₂

Ненасыщенные жирные кислоты пероксиды

(линолевая и линоленовая)

Пероксиды являются сильными окислителями, которые действуют на ненасыщенные и насыщенные жирные кислоты, каротиноиды, витамин А, аскорбиновую кислоту и аминокислоты. В результате образуются альдегиды и кетоны, которые придают изделиям неприятные запах и вкус.

Аскорбиновая кислота, азодикарбонамид, кислород, препараты с высокой липоксигеназной активностью, глюкозооксидазы с активностью фермента каталазы, оксидазы, пероксидазы и др. - повышают силу муки, улучшают структурно-механические свойства теста, увеличивают объем хлеба, уменьшают расплываемость подовых изделий.

Роль гидролаз при производстве и хранении пищевых продуктов.

К числу важнейших гидралаз относится липаза, гидролизующая распад жира с образованием глицерина и свободных жирных кислот:

липаза

Ацилглицерин глицерин + свободные

жирные кислоты

Наибольшее значение из амилолитических ферментов имеют α – амилаза, β – амилаза и глюкоамилаза. α – Амилаза расщепляет крахмал с образованием низкомолекулярных декстринов и незначительного количества мальтозы.

α - амилаза

Крахмал низкомолекулярные + мальтоза

декстрины (незнач. кол-во)

При действии β – амилазы на крахмал в основном образуется мальтоза и небольшое количество высокомолекулярных декстринов.

β - амилаза

Крахмал мальтоза + высокомолекулярные

декстрины

Полное расщепление крахмала до мальтозы возможно при одновременном действии α - и β – амилаз.

Глюкоамилаза гидролизует крахмал с образованием преимущественно глюкозы и небольшого количества декстринов.

глюкоамилаза

Крахмал глюкоза + декстрины

Амилазы имеют большое значение при оценке хлебопекарных свойств муки, а именно при оценке ее газо- и сахаробразующей способности. В пшеничном тесте под действием зимазного комплекса дрожжей происходит спиртовое брожение, интенсивность которого зависит прежде всего от количества сахара, присутствующего в муке и тесте. Собственных сахаров в муке немного, и они расходуются на самых первых этапах брожения. В дальнейшем в спиртовом брожении участвует мальтоза, которая образуется в тесте за счет расщепления крахмала β – амилазой.

Диоксид углерода, возникающий при брожении, поднимает и разрыхляет тесто, определяя в итоге пористость хлеба. В процессе брожения теста сахара используются не полностью, часть их участвует на стадии выпечки в реакции меланоидинообразования, которая определяет в итоге цвет, вкус и аромат хлеба.

Протеолитические ферменты (протеиназы и пептидазы) катализируют расщепление пептидной связи белков и полипептидов. Под действием этих ферментов белок превращается в пептоны, полипептиды, конечным продуктом реакции являются аминокислоты.

Гидролиз белковых веществ определяет водопоглотительную, газо- и формоудерживающую способность муки, т. е. силу муки. Чем глубже идет реакция, тем слабее мука. Для производства большинства мучных кондитерских изделий необходима слабая мука, позволяющая получать пластичное тесто и тестовые заготовки неискаженной формы.