Нуклеїнові кислоти
Нуклеїнові кислоти — складні високомолекулярні біополімери, мономерами яких є нуклеотиди. Природні нуклеїнові кислоти виконують у всіх живих організмах роль передачі й експресії генетичної інформації. Залежно від виду пентози, що входить до складу нуклеотиду, їх поділяють на дезоксирибонуклеїнову (ДНК) та рибонуклеїнову (РНК).
Нуклеїнові кислоти є біополімерами, мономерами яких є нуклеотиди. Нуклеотиди є естерами (складними ефірами) нуклеозиду й ортофосфатної кислоти і з’єднуються через залишок ортофосфатної кислоти. Нуклеозид складається з моносахариду — пентози (рибози або дезоксирибози залежно від типу нуклеїнової кислоти) і нітратної основи (пуринового або піримідинового).
Уперше нуклеїнові кислоти були виділені з ядра. Звідси й походить назва цих сполук (від латин. нуклеус — ядро). Це найбільш високомолекулярні речовини у клітині.
Порівняльна характеристика ДНК і РНК
• ДНК — дезоксирибонуклеїнова кислота. Моносахарид — дезоксирибоза, нітрогеновмісні основи: пуринові — гуанін (Г), аденін (A), піримідинові — тимін (T) і цитозин (Ц). ДНК складається з двох полінуклеотидних ланцюжків.
• РНК — рибонуклеїнова кислота. Моносахарид — рибоза, нітрогеновмісні основи: пуринові — гуанін (Г), аденін (A), піримідинові — урацил (У) і цитозин (Ц). РНК складається з одного полінуклеотидного ланцюга.
2. Функції органічних речовин у живих організмах Функції білків
Будівельна — входять до складу всіх клітин.
Регуляторна — беруть участь у регуляції функцій організму.
Каталітична — прискорюють хімічні реакції.
Захисна — захищають клітини й організм від хвороботворних організмів і чужорідних тіл.
Транспортна — переносять гази та інші речовини.
Функції жирів
1. Енергетична (у разі повного окислення 1 г жирів до вуглекислого газу і води виділяється 38,9 кДж енергії).
2. Будівельна (структурна) — основна складова клітинних мембран.
3. Захисна — механічний захист від ударів, тепло- і гідроізоляція.
4. Запасаюча — підшкірний жир у ссавців, «жирове тіло» у комах.
5. Джерело ендогенної води.
Функції вуглеводів
1. Енергетична — при розщепленні 1 г вивільняється 17,2 кДж енергії.
2. Будівельна (структурна) — компонент клітинних мембран.
3. Опорна (пластична) — хітин є компонентом зовнішнього скелета членистоногих та клітинних стінок деяких грибів і водоростей, а також целюлоза є компонентом клітинних стінок у рослин.
4. Запасаюча — крохмаль у рослин, глікоген у тварин.
5. Захисна — в’язкі секрети (слизи), багаті на вуглеводи та їхні похідні — глікопротеїди, оберігають стінки органів (шлунок, кишечник, бронхи) від механічних і хімічних впливів.
6. Рецепторна — більшість клітинних рецепторів є глікопротеїнами. Зв’язуючись з інтегральними мембранними білками, вуглеводи у складі рецепторів беруть участь у розпізнаванні сигнальних молекул (гормонів, нейромедіаторів).
3. Структурна організація білків
Істотнапричинарізноманітностібілківупорівнянні, наприклад, зполісахаридамиполягаєвтім, щоускладімакромолекулбілкаможеміститисяблизько 20 різнихамінокислот, утойчасякзвичайніполісахариди (целюлоза, крохмаль) побудованізодногомономера — глюкози.
Уяву про різноманітність білків дає підрахування числа різних декапептидів (тобто ізомерних поліпептидів із 10 залишками амінокислот), які можна побудувати з 20 відомих білкових амінокислот. Це число розміщень 20 елементів у групи по 10 елементів. Обчислення за формулою:
,
де в нашому випадку m=20, n=10, дає число близько 600 млрд. Але ж цей розрахунок стосується порівняно простого поліпептиду з молекулярною масою 3000!
Розрізняють чотири рівні структурної організації білків.
Первинна структура — це послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі.
Вторинна структура — це первинна структура, яка упакована в спіраль завдяки утворенню водневих зв’язків між групами —CO та —NH.
Третинна структура — це упакування спіралі у просторову глобулу завдяки додатковим водневим і дисульфідним зв’язкам та гідрофільно-гідрофобним взаємодіям.
Четвертинна структура — це спільне упакування декількох поліпептидних ланцюгів.
Цікавийфакт
• Окреміпредставники білків (пептидів)
В організмі пептиди виконують роль регуляторів різних біохімічних процесів. Наприклад, пептидні антибіотики є лікарськими препаратами. Їх використовують для лікування захворювань, що викликані мікроорганізмами. Навпаки, пептидні токсини — найбільш отруйні речовини із всіх відомих. Наприклад, з колонії Clostridum botulinum був виділений пептид ботулін, смертельна доза якого становить 1.10-11м2 на 1 кг маси тварини. Пептиди дифтерійної палички, блідої поганки, зміїної отрути також належать до дуже токсичних речовин. Токсичність цих пептидів пояснюється тим, що вони блокують («вимикають») біохімічні реакції, без протікання яких організм існувати не може.
Ученими виділені пептиди, що мають цінні смакові якості. Наприклад, із деяких африканських рослин добуті пептиди тауматин і монелин, які в 22 000 разів солодші за цукор. «Пептиди сну», уведені в організм викликають глибокий і міцний сон.
• Оптичні ізомери амінокислот
Лише у найпростішій амінокислоті — гліцині до α-атома Карбону, крім аміногрупи, приєднано два атоми Гідрогену. У всіх інших випадках усі чотири замісники вα-атома Карбону різні, тому цей атом є асиметричним. Отже, усі амінокислоти, крім гліцину, повинні бути представлені двома оптично активними формами ізомерів, що є дзеркальним відображенням один одного. Дійсно, усі амінокислоти, за винятком гліцину, мають оптичну активність і можуть існувати в двох конфігураціях — в D-формі або L-формі.
D-амінокислота
L-амінокислота
Надзвичайно вражаючим є той факт, що виявлено лише один із двох можливих енантиомерів кожної амінокислоти у тваринних і рослинних білках і що кожний такий енантиомер має однакову конфігурацію для всіх амінокислот. Тобто у всіх випадках атом Гідрогену, карбоксильна група й аміногрупа займають однакове просторове положення щодо групи R таα-атома Карбону. Усі природні білкипобудовані з L-амінокислот!
Це досить загадковий факт, і поки ще не відомо, чому живі організми побудовані з L-, а не D-молекул амінокислот. Усі вивчені білки, одержані з тваринних і рослинних організмів (як із вищих, так і з найпростіших — бактерій і навіть вірусів), складаються, як виявлено, з L-амінокислот.
Праві й ліві форми молекул мають зовсім однакові властивості, коли це стосується їхньої взаємодії зі звичайними речовинами, але вони розрізняються у випадку, коли вони взаємодіють із біологічними молекулами (ферментами). На Землі могли б існувати організми, побудовані з D-амінокислот, так само як зараз живуть організми, побудовані з L-амінокислот. Якби одна людина раптово перетворилася у своє дзеркальне зображення, то вона не помітила б спочатку будь-яких змін навколо себе, за винятком того, що писала б не правою, а лівою рукою, зачісувала б волосся в іншийбік, по биттю серця почувала б, що воно розміщується в правій частині грудної клітки й т. д. Людина могла б пити воду, дихати повітрям і використовувати кисень для процесів окиснення, видихати карбон(IV) оксид, тобто весь організм її функціонував би нормально доти, поки людині не потрібна була б їжа. Одразу виявилося б, що людина не може перетравлювати звичайну їжу рослинного або тваринного походження. Вона могла б підтримувати життя, тільки споживаючи їжу, що містить штучні D-амінокислоти, синтезовані в хімічних лабораторіях. Ця людина не могла б мати дітей, доки не знайшла б дружину (чоловіка), що піддалася такому ж процесу перетворення у своє дзеркальне зображення. Тобто Земля могла б бути населеною двома зовсім незалежними видами живих організмів — рослинами, тваринами, людськими істотами, які не могли б користуватися їжею протилежного амінокислотного виду, не могли б народити гібридних нащадків.
Нікому ще не відомо, чому живі організми побудовані з L-амінокислот. Поки немає переконливих доказів того, що молекули, подібні до білків, не могли б бути побудовані з рівного числа правих і лівих молекул амінокислот. Можливо, білкові молекули, побудовані з молекул амінокислот лише одного виду найкраще підходять для побудови живих організмів, але якщо це так, то невідомо, чому це саме так.
Так само наука не знає чому живі організми вибрали L-, а не D-орієнтацію. Висловлювалося припущення, що перший живий організм, випадково скористався декількома молекулами з L-конфігурацією, що були тоді в однаковому співвідношенні D-молекулами. Згодом усі наступні форми життя в процесі розвитку продовжували користуватися молекулами L-амінокислот, отриманими «в спадщину» від первісної форми життя. Може, буде знайдене краще пояснення, але яким воно буде ще не відомо.
• Рідкі (нестандартні) амінокислоти
У живих організмах міститься невелике число рідких амінокислот. Вони являють собою похідні деяких стандартних амінокислот. Гідроксипролін, наприклад, це похідна проліну, що міститься у складі колагену; крім гідроксипроліну в колагені міститься ще одна рідка амінокислота — гідроксилізин, похідне лізину.
У триплетному коді ДНК немає кодонів для цих рідких амінокислот. Рідкі амінокислоти утворюються шляхом модифікації відповідних вихідних амінокислот уже після того, як ті приєднаються до поліпептидного ланцюга.
• Амінокислоти, що не входять до складу білків
Таких кислот відомо понад 150. Вони перебувають у клітинах у вільному або зв’язаному виді, але ніколи не виявляються в складі білків. Орнитин і цитрулін, наприклад, це важливі проміжні продукти у синтезі аргініну. γ-аміномасляну кислоту можна виявити тільки в нервовій тканині. Вона виконує функцію інгібітору нейромедиаторів і відіграє важливу роль у функціонуванні центральної нервової системи.