- •3.4. Фолдинг білків : загальні уявлення
- •3.4.1. Будова білків
- •3.4.1.1. Первинна структура
- •3.4.1.2. Вторинна структура
- •3.4.1.3. Третинна структура
- •3.4.1.4. Четвертинна структура
- •3.4.2. Чинники, що визначають просторову структуру білку
- •3.4.2.1. Роль первинної структури
- •3.4.2.2. Роль лігандів
- •3.4.3. Моделі згортання білків
- •3.4.3.1. Модель проміжних станів
- •3.4.3.2. Згортання за принципом "усе або нічого"
- •3.4.3.3. Феномен кооперативності
- •3.4.3.4. Відношення фолдинга до трансляції
- •3.5. Чинники фолдинга
- •3.5.1. Відкриття чинників фолдинга
- •3.5.2. Ферменти фолдинга
- •3.5.2.1. Протеиндисульфидизомераза
- •3.5.2.2. Пептидилпролілізомераза
- •3.5.3. Шаперони
- •3.5.3.1. Функції шаперонів
- •3.5.3.2. Система DnаК/ DnаJ у бактерій.
3.5.3.2. Система DnаК/ DnаJ у бактерій.
Білки теплового шоку часто позначаються по їх молекулярній масі. Наприклад, родина білків Нsр70 - це шаперони з масою близько 70 кДа.
У шаперонів часто є "помічники", або ко-шаперони. Це теж білки, але зазвичай з меншою молекулярною масою.
Один з представників Нsр 70 - шаперон DnаК; його ко- шапероном є білок DnаJ.
Система цих білків здійснює, мабуть, ко-трансляціний фолдииг (мал. нижче). Інакше кажучи, вони зв'язуються з поліпептидними ланцюгами, що синтезуються, ще до закінчення трансляції - коли ці ланцюги ще знаходяться на рибосомах. Таке раннє зв'язування попереджує "неправильні" взаємодії усередині незавершених пептидів і агрегацію ланцюгів, що вивільняються з рибосом.
В процесі фолдинга неодноразово витрачається АТФ. А після закінчення фолдинга для відділення шаперонів вимагається ще один чинник - GrрЕ.
Якщо після цього білок ще не прийняв завершальної нативної конформації, то на його поверхні залищаються радикали, здатні зв’язувати шаперони DnаК/ DnаJ повторно. І так далі: вважають, що може бути декілька циклів зв’язування і вивільнення цієї системи.
